Фізико-хімічні властивості амінокислот та білків
Кожна амінокислота, крім гліцину, містить один чи більше асиметричних атомів карбону, тобто проявляє оптичну активність. За абсолютною конфігурацією амінокислоти в організмах належать до L-ряду. Лише у складі пептидів деяких мікроорганізмів зустрічаються D-амінокислоти, наприклад в токсині ботулізму.
Амінокислоти - слабкі електроліти. Вони містять групи як кислотного, так і основного характеру, тобто є біполярними йонами. Їх заряд залежить від кількості цих груп і рН середовища:
рН< 7 рН»7 рН>7
катіон біполярний йон аніон
Властивості білків визначаються хімічним складом, розмірами і формою молекули. Білки мають молекулярну масу від 6 тисяч до мільйону і більше.
Розчинність. Більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супроводжується їх гідратацією й набуханням. Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаванні розчинів нейтральних солей.
При додаванні солей до розчинів деяких інших білків розчинність білків знижується, і вони випадають в осад. Цей процес має назву висолювання. Висолювання має зворотній характер – при видаленні з розчину йонів солі білок знову переходить у розчин.
За певних умов структура білка може бути зруйнована. Це відбувається при денатурації. Денатурація - втрата білком своїх природних властивостей під впливом деяких факторів (температура, тиск, рН-середовище, випромінювання, дія органічних та неорганічних кислот, лугів, солей важких металів). Найбільш типовими ознаками денатурації білка є втрата біологічної активності. Це відбувається через порушення четвертинної, третинної, вторинної структури білків.
З явищем денатурації ми стикаємось часто в повсякденному житті: теплова денатурація при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, плодів овочів, випічці хліба, одержанні макаронних виробів.
Якісні та кількісні визначення білків.
Присутність білків у харчових об’єктах визначається за допомогою якісних реакцій, які умовно поділяють на дві групи:
Ø кольорові реакції
Ø реакції осадження.
Перша група
Біуретова реакція — поява фіолетового чи синьо-фіолетового забарвлення у разі обробки сильнолужного розчину білка кількома краплинами насиченого розчину мідного купоросу СuSO4 Це єдина реакція, яку дають усі сполуки, що містять зв'язки —СО—NН— (зокрема біурет). Чутливість реакції невелика.
Більша частина кольорових реакцій білків зумовлена наявністю певних угрупувань у бічних ланцюгах амінокислотних залишків. Наступна реакція зумовлена фенольними залишками тирозину.
Ксантапротеїнова реакція — поява жовтого забарвлення в разі обробки концентрованого нітратною кислотою на холоді, а іноді під час нагрівання. У разі добавляння їдкого лугу забарвлення посилюється, стає померанчевим (утворення нітрофенолятів).
Друга група – білки осаджують дією солей, органічних розчинників, конц розчинів кислот, солей, йонів важких металів, температури і в ізоелектричній точці. Білки в розчині достатньо нестійкі, тому при додаванні зазначених реагентів гідратна оболонка білку руйнується і вони випадають в осад
Методи виділення. Загальна схема: подрібнення (гомогенізація), екстрагування і виділення, тобто очищенню та отримання білку в індивідуальному стані. В практиці для виділення і очищення білків використовують різні типи хроматографії (адсорбційна розподільча, йоннообмінна), гель-фільтрація, електрофоретичне розподілення. Вміст білку в харчових продуктах визначаються по кількості азоту методом Кьєльдаля.
Дата добавления: 2016-06-13; просмотров: 1004;