Класифікація білків

Приклади білків:

Альбумін - яєчний білок

кератин - роги, шерсть

колаген - шкіра

гемоглобін - кров

фібрин, фібриноген - кров

пепсин - шлунковий сік

трипсин - підшлунковий сік

міозин - м'язи

глобулін - вакцина

родопсин - зоровий пурпур

ліозин - слина

інсулін - підшлункова залоза

Єдиної науково обґрунтованої системи класифікації білків немає. Білки часто класифікують за випадковими ознаками – за біологічними функціями, джерелом виділення, формою молекул білка.

За складом білки поділяють на прості (протеїни), які складаються лише з амінокислотних залишків, і складні (протеїди), які містять, крім білка, компонент небілкової природи.

Серед простих білків виділяють групи, представники яких мають подібний склад, молекулярну масу, властивості та функцію:

Протеїни:

1) Альбуміни – розчині у воді, не розчинні в концентрованих розчинах солей. рI= 4.6-4.7. Існує альбумін молока, яєць, сироватки крові. входять до складу різних рідин організму (сироватка крові, лімфи), до складу продуктів харчування (молока, яєць, зерна злакових та бобових культур). Беруть участь у транспортуванні різних речовин: ліпідів, жирних кислот.

2) Глобуліни – не розчинні у воді, розчинні в сольових розчинах. Відомі глобуліни молока, яєць

3) Гістони – розчинні у воді, в слаб. концентрованих кислотах. Проявляють виражені основні властивостями. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК і РНК.

4) Склеропротеїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не розчинні у воді, слабких кислотах і лугах.

а) колагени – фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип’ячені вони розчиняються у воді і при застиганні утворюється желатин.

б) еластини – білки зв'язок і сухожиль. За властивостями схожі на колаген, але піддаються гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн – білок шовку, в складі містить багато серину;

д) проламіни і глютеніни – білки рослинного походження. Містять велику кількість глютамінової кислоти та лізину.

Складні білки поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини:

глікопротеїди – складні білки молекули яких містять залишки вуглеводів. багато білків сполучної тканини, крові, зовнішньої поверхні клітинних мембран;

ліпопротеїди – містять залишки ліпідів. Форма транспорту ліпідів в крові, інтегральні білки мембран,

нуклеопротеїди – молекули сполучені з НК хромосоми, рибосоми;

фосфопротеїни – містять залишки фосфорної кислоти, поживний білок молока казеїн;

металопротеїни - містять безпосередньо атоми металу, а не металоорганічні комплекси типу гему. До них належать металоферменти, форми запасання і транспорту металу феритин (Fe), церулоплазмін (Cu), металотіонеїн (Zn, Cu, Cd));

хромопротеїди – містять забарвлену органічну групу (гем, рибофлавін).

Протеноїди – входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну і опорну функції.

За біологічними функціями:

Структурні білки.

Колаген – є основним компонентом хрящів, сухожилля, шкіри, кісток. Колаген є у всіх багатоклітинних організмах, крім рослин. У людини його частка складає близько 5 % маси тіла і третину маси всіх білків організму. Це позаклітинний білок з унікальними властивостями. Його молекула витримує навантаження, вага якого в десятки тисяч разів більша від ваги білкової молекули. Тобто ці молекули міцніші, ніж сталевий дріт. Колаген бере участь у формуванні організму. Він визначає напрямок і швидкість зростання клітинних елементів у організмі під час його росту і зберігає та підтримує набуту форму протягом життя.

При старінні організму кількість поперечних зшивок, а отже, і жорсткість структури колагену, зростає. Це погіршує якість сполучної тканини, наприклад, робить більш ламкими кістки, менш прозорою рогівку ока.

При кип’ятінні м’язової тканини (м’яса) частина пептидних зв’язків у колагені піддається гідролізу. При цьому утворюється суміш пептидів, що називається желатином. Тривалість приготування м’ясних страв визначається умовами руйнування волокон колагену.

Кератин – входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів.

Еластин – входить до складу еластичних тканин і виконує структурні функції. З нього побудовані внутрішні оболонки судин.

Особливості хімічного складу і будови білків реалізуються у виконанні ними певних біологічних функцій. З’ясуємо цю залежність на прикладі окремих функцій білків.

Скорочувальні білки: Найкраще вивчені скорочувальні комплекси м’язових клітин. Вони складаються з білків двох типів - актину і міозину.

Транспортні білки утворюють комплекси з речовинами, які вони транспортують між тканинами або через мембрану. Ця функція та її регуляція найдосконаліше вивчена для дихальних білків - переносників кисню. Дихальні білки поширені починаючи від дріжджів і до вищих хребетних. У клубеньках бобових також знайдений дихальний білок. Усі вони зворотньо приєднують молекули кисню (зв’язують його при високому вмісті в середовищі та віддають при пониженому). Дихальні білки містять йон заліза, рідше міді (молюски та більшість членистоногих), який бере участь у зв’язуванні кисню. Гемоглобіни і міоглобіни містять залізо (Fe²⁺) у складі небілкової частини – гему. Гем – це плоска система, яка складається з порфіринового кільця, утвореного чотирма пірольними гетероциклами, що містять замісники, та з’єднані між собою через метинові зшивки, і йону заліза.

Захисні білки – антитіла відіграють важливу роль у захисті організму від чужорідних речовин та клітин. Антитіла - це імуноглобуліни, які виробляються клітинами імунної системи лімфоцитами і входять до складу сироватки крові та інших позаклітинних рідин, а також поверхні деяких клітин, наприклад, лімфоцитів. Організм виробляє антитіла на чужорідні білки, полісахариди, інші речовини, наприклад, нітрофенол, на ракові клітини, пилок рослин тощо. Антитіла проявляють високу специфічність до свого антигену.

У нормі первинна дія імуноглобулінів повинна проявлятись вчасно, специфічно, адекватно за силою реакції та обмежено в часі. Однак, часто зустрічаються порушення імунної системи, які проявляються у гіперчутливості імунної реакції, або імунодефіцитності. Існують також захворювання, при яких імунна система організму починає працювати проти себе (аутоімунозахворювання). Порушення можуть виникати як наслідок дії радіоактивного опромінення, а також частого введення вакцин. На початку 80-х років було виявлено невиліковне на наш час захворювання - синдром набутого імунного дефіциту (СНІД). У 1984 р. з’ясували, що ця патологія викликається вірусом, який руйнує лімфоцити.

Залежно від форми білкової молекули:

Фібрілярні білки (табл.15) - утворені поліпептидними ланцюгами, які розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шар. Не розчинні у воді та розчинах солей. Основні структурні елементи сполучної ткани (коллаген та ін.).

Таблиця 15.

Структура та властивості фібрилярних білків

Глобулярні білки - білки, у молекулах яких поліпептидні ланцюги щільно згорнуті в компактні кулясті структури (глобули). До глобулярних білків належать ферменти, антитіла, деякі гормони та інші білки, що виконують у клітках динамічні функції.