Загальні властивості ферментів

Ферменти - біологічні каталізатори білкової природи. Вони значно підвищують швидкість хімічних реакцій, які за відсутності ферментів протікають дуже кволо. При цьому ферменти не витрачаються і не зазнають необоротних змін.

Яким чином ферменти підвищують швидкість реакцій? Вони прискорюють хімічні реакції, знаходячи "обхідні шляхи", що дозволяють молекулам долати активаційний бар'єр на нижчому енергетичному рівні. Це стає можливим тому, що ферментативна реакція складається з 2-х стадій: на першій стадії відбувається утворення фермент-субстратного комплексу, перехідному стану якого відповідає значно нижча енергія активації; на другій стадії цей комплекс розпадається на продукти реакції та вільний фермент, який може взаємодіяти з новою молекулою субстрата. Це можна виразити таким рівнянням:

E + S → ES → P + E

де E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратний комплекс, P - продукти реакції.

Особливості ферментів. Ферменти за своєю природою є білками, що мають третинну або четвертинну структуру, тому мають низку особливостей, які відрізняють їх від неорганічних каталізаторів:

1) величезна сила каталітичної дії. Ферменти в 108 - 1020 разів підвищують швидкість реакцій, що каталізуються ними;

2) специфічність дії ферментів. Вони каталізують строго певні реакції. Тільки завдяки якнайтоншій специфічності ферментативного каталізу можлива строга впорядкованість і щонайтісніший взаємозв'язок окремих ферментативних реакцій, які лежать в основі біологічного обміну речовин.

За ступенем специфічності окремі ферменти досить сильно розрізняються між собою. Виділяють такі основні типи специфічності:

Ø абсолютна специфічність - фермент каталізує перетворення тільки одного субстрата;

Ø групова специфічність - фермент діє на групу споріднених субстратів, що мають певні структурні особливості;

Ø специфічність щодо певних типів реакцій - такі ферменти виявляють найменшу специфічність, вони діють незалежно від того, які групи присутні поблизу того зв'язку, на який направлена дія ферменту;

Ø стереохімічна специфічність - фермент каталізує перетворення тільки однієї стереохімічної форми субстрата.

3) лабільність. На активність ферментів впливають різні чинники (можуть змінювати свою активність при зміні рН, температури, присутності активаторів і інгібіторів та ін. Лабільність (або мінливість) ферментів обумовлена їх білковою природою, складною просторовою конфігурацією (структурою).

Багато ферментів є двокомпонентними, тобто складаються з білкової частини - апофермента і пов'язаного з ним небілкового компонента - кофермента. У результаті ферментативних реакцій коферменти, як правило, не піддаються змінам.