Класифікація та номенклатура ферментів

Хімічна реакція, що каталізується, є тією специфічною ознакою, за якою один фермент відрізняється від іншого. Тому природно і логічно, що класифікація і номенклатура ферментів грунтується на цьому принципі. Сучасна класифікація ферментів розроблена спеціальною Комісією Міжнародного Біохімічного Союзу і викладена в книзі "Номенклатура ферментів".

У основі класифікації лежать три положення:

а) усі ферменти діляться на 6 класів за типом реакції, яку вони каталізують;

б) кожен фермент одержує систематичну назву, що містить назву субстрата, тип реакції, що каталізується, і закінчення "аза"; крім того, Комісією були збережені та узаконені тривіальні назви. Таким чином, виникла подвійна система найменування ферментів;

в) кожному ферменту привласнюється чотиризначний шифр (код). Перше число зазначає клас ферментів, друге - підклас, третє - підпідклас, четверте, - порядковий номер ферменту в підпідкласі.

Наприклад, алкогольдегідрогеназа (Н.Ф.1.1.1.1): перша цифра - 1 - означає клас оксидоредуктаз, друга цифра - 1 - підклас дегідрогеназ (діє на СН - ОН-групу донорів), третя цифра - 1 - підпідклас анаеробні дегідрогенази (акцептором служить НАД+ або НАДФ+), четверта цифра - 1 - конкретний фермент алкогольдегідрогеназа.

Або α-амілаза (Н.Ф.3.2.1.1): перша цифра - 3 - клас гідролаз, друга цифра - 2 - підклас карбогідраз, третя цифра - 1 - підпідклас поліаз, четверта цифра - 1 - конкретний фермент α-амілаза.

Сучасна міжнародна класифікація ферментів ділить всі ферменти на 6 основних класів:

1 клас - оксидоредуктази - ферменти, що каталізують окиснювально-відновні реакції (приєднання О₂, відщеплення та перенесення Н₂, перенесення електронів);

2 клас - трансферази - ферменти перенесення. Каталізують перенесення цілих груп атомів з однієї сполуки до іншої (наприклад, залишків моносахаридів, амінокислот, залишків фосфорної кислоти, метильних та амінних груп та ін.);

3 клас - гідролази - ферменти, що каталізують реакції гідролізу, тобто розщеплювання складних органічних сполук на простіші за участю води. Ці реакції можуть бути виражені таким рівнянням:

RR₁ + НОН → R - OH + R₁ - H;

4 клас - ліази - ферменти, що каталізують реакції негідролітичного відщеплення яких-небудь груп від субстрата з утворенням подвійного зв'язку або приєднання угрупувань за місцем розриву подвійного зв'язку (наприклад, відщеплення Н₂О, СО₂, NH₃ та ін.);

5 клас - ізомерази - ферменти, що каталізують реакції ізомеризації, тобто внутрішньомолекулярного перенесення хімічних груп та утворення ізомерних форм різних органічних сполук;

6 клас - лігази (синтетази) - ферменти, що каталізують реакції синтезу, зв'язані з розривом високоенергетичного зв'язку АТФ та інших нуклеозідтрифосфатів (при цьому можливо утворення С-С-; C-S-; С-О-; і C-N- зв'язків).

Увагу технологів, що переробляють біологічну сировину, привертають перш за все ферменти 1-го класу - оксидоредуктази, а також 3-го класу - гідролази, оскільки при переробці харчової сировини відбувається руйнування клітинної структури біологічного матеріалу, підвищується доступ кисню повітря до подрібнених тканин і створюються сприятливі умови для дії ферментів типу оксигеназ, а також вивільняються гідролітичні ферменти, які активно розщеплюють всі основні структурні компоненти клітини (білки, ліпіди, полісахариди), у зв'язку з чим різко прискорюються процеси розпаду клітинного вмісту (процеси автолізу, самопереварювання).

Контрольні запитання та завдання:

1. Яка роль білків у харчуванні людини? Що таке азотистий баланс і які його види можуть спостерігатися в організмі?

2. Які рекомендовані норми білка в харчуванні і від яких чинників вони залежать?

3. Надайте характеристику проблеми дефіциту білка і які шляхи її рішення? Яка роль нетрадиційної рослинної і тваринної сировини для поповнення ресурсів харчового білка?

4. Що таке синдром квашіоркора і які його наслідки?

5. Що включають поняття харчова і біологічна цінність білків? Як визначається біологічна цінність білків?

6. Які властивості характерні для амінокислот?

7. Яка специфічна роль окремих амінокислот (цистеїна, тірозина, фенілаланіна, метіоніна, глутамінової та аспарагинової) в організмі?

8. Які хімічна природа і особливості ферментів як біологічних каталізаторів?

9. Що таке ферментні препарати і як їх відмінність від ферментів?

10. Які ферменти найширше застосовуються в харчовій промисловості?

11. За якими критеріями оцінюються ферментні препарати з погляду їх використання в тій або іншій харчовій технології?

12. Що таке імобілізовані ферменти?

13. Гідроліз білків. Назвати проміжні і кінцеві продукти гідролізу.

14. Що таке поліпептиди, де вони зустрічаються, значення. Привести схему утворення змішаного трипептиду з аланіну, гліцину, фенілаланіну.

15. Знаючи властивості білків, пояснити, чому посуд із-під молочних продуктів слід мити спершу холодною водою, а потім гарячою, а не навпаки? Що таке кольорові реакції білків. Значення цих реакцій.