Химические свойства

Аминокислоты – амфотерные соединения, сочетающие свойства слабых органических кислот и слабых оснований:

H₂N–CH₂–COOH + NaOH ® H₂N–CH₂–COONa + H₂O

H₂N–CH₂–COOH + HCl ® Cl^–H₃N⁺–CH₂–COOH

Растворы аминокислот имеют нейтральную реакцию: при растворении в воде аминогруппа реагирует с карбоксильной группой той же молекулы с образованием биполярного иона – внутренней соли: H₂N–CH₂–COOH H₃N⁺–CH₂–COO^–.

Поведение аминокислот при нагревании сходно с таковым для оксикислот: a-аминокислоты

b-аминокислоты

остальные аминокислоты

Белки – это полимеры аминокислот, полученные в результате конденсации.

Продукт конденсации двух аминокислот – дипептид:

Группа атомов называется пептидной (или амидной), а связь между ними – пептидной связью.

Дипептид может дальше реагировать с аминокислотами, образуя длинные полипептидные цепочки, содержащие более 40 остатков аминокислот, – белки. Их также называют полипептидами, потому что в молекулах многократно повторяется пептидная группа. Молярные массы белков лежат в пределах от 10000 до нескольких миллионов. В состав природных белков входят 20 a-аминокислот. Часть из них может быть синтезирована организмом (заменимые аминокислоты), другая поступает в организм только с пищей (незаменимые аминокислоты).

Порядок соединения аминокислот в молекулах белков называется первичной структурой белка. За счет внутримолекулярных водородных связей молекулы белков сворачиваются в спираль, образуя вторичную структуру белка. Спирали в свою очередь образуют вторичную спираль (третичная структура белка). Спирали могут объединяться попарно за счет межмолекулярных водородных связей, образуя четвертичную структуру.

В зависимости от формы макромолекул различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки.

Под действием высоких температур, сильных кислот и щелочей, солей токсичных металлов, радиации четвертичная, третичная и вторичная структуры белков частично или полностью разрушаются, идет процесс денатурации белков.

При изменении кислотности среды (добавлении разбавленных растворов кислот или щелочей, не вызывающих денатурации) происходит их взаимодействие с концевыми амино- и карбоксильной группами. В более жестких условиях кислоты и щелочи вызывают гидролиз пептидов и белков (расщепление на исходные аминокислоты, которые реагируют с избытком кислоты или щелочи с образованием солей).