Классификация по степени сложности

1. Протеины – простые белки, содержат только полипептидную связь.

2. Протеиды – сложные белки.

Простые белки (протеины)

К протеинам относятся:

1. Альбумины.

2. Глобулины.

3. Протамины.

4. Гистоны.

5. Проламины.

6. Глютелины.

7. Склеропротеины (протеиноиды).

Альбумины. Самая распространенная группа белков. Характеризуются высоким содержанием лейцина (15 %) и низким – глицина. Молекулярная масса – 25 000–70 000. Водорастворимые белки. Осаждаются при насыщении растворов нейтральными солями. Добавление одного вида соли обычно не приводит к осаждению белков, за исключением (NН₄)₂SО₄, для осаждения обычно требуется смесь солей одно- и двухвалентных катионов (NaCl и MgSO₄, Na₂SO₄ и MgCl₂). Сульфат аммония (NН₄)₂SО₄ начинает осаждать альбумины при 65 %-м насыщении, полное осаждение наступает при 100 %-м насыщении.

Альбумины составляют 50 % от белков плазмы крови, 50 % от белков яиц.

В качестве примеров можно привести: лактоальбумин – белок молока, овоальбумин – яичный альбумин, сероальбумин – белок сыворотки крови.

Глобулины. Наиболее многочисленная группа белков в организме животных. По аминокислотному составу глобулины похожи на альбумины, но отличаются более высоким содержанием глицина (3–4 %). Молекулярная масса глобулинов – 9 × 10⁵ – 1,5 × 10⁶. Данные белки в воде не растворимы, выпадают в осадок при отделении солей диализом. Растворяются в слабых растворах нейтральных солей, высокие концентрации последних осаждают глобулины. Например, (NН₄)₂SО₄ высаливает глобулины при 50 %-м насыщении (однако полного разделения альбуминов и глобулинов не происходит).

К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.

Глобулины распространены в семенах масличных и бобовых растений, например: в семенах гороха содержится легумин, в семенах фасоли – фазеолин, в семенах конопли – эдестин.

Протамины – основные белки – характеризуются низкой молекулярной массой (до 12 000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Растворимы в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении. В молекуле протаминов содержание диаминомонокарбоновых кислот составляет 50–80 %, особенно много аргинина. В протаминах нет цистеина, аспарагиновой кислоты, триптофана, часто отсутствует тирозин и фенилаланин.

Протамины содержатся в половых клетках животных и человека, составляют основную массу нуклеопротеидов хроматина. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Синтез протаминов происходит в процессе сперматогенеза в цитоплазме половой клетки, протамины проникают в клеточное ядро, по мере созревания спермы вытесняют гистоны из нуклеотидов, образуя прочный комплекс с ДНК, таким образом защищая наследственные свойства организма от неблагоприятных воздействий.

Протамины в большом количестве встречаются в сперме рыб (сальмин у лососевых рыб, клупеин у сельдей). Протамины обнаружены у представителей растений, в частности выделены из спор плауна.

Гистоны. Представляют собой щелочные белки с молекулярной массой 12 000–30 000. На долю диаминомонокарбоновых кислот (аргинин, лизин) приходится 20–30 % от общего содержания.Растворимы в слабых кислотах (например, 0,2 н HCl), осаждаются аммиаком, спиртом, являются белковой частью нуклеопротидов.

Гистоны входят в структуру хроматина, преобладают среди белков хромосом, т. е. находятся в ядрах клеток. Это консервативные в эволюционном плане белки. Гистоны животных и растений характеризуются близкими величинами отношения аргинина к лизину, содержат сходный набор фракций.

Гистоны отсутствуют в хромосомах тех организмов, которые не имеют оформленного клеточного ядра (бактерии, сине-зеленые водоросли).

Проламины. Являются белками растительного происхождения. Слабо растворяются в воде, хорошо растворимы в 60–80 %-м этиловом спирте.
В их составе много аминокислоты пролина (отсюда название проламин),
а также глутаминовой кислоты. В очень незначительном количестве в эти белки входят лизин, аргинин, глицин. Проламины характерны исключительно для семян злаков, где выполняют роль запасных белков:
в семенах пшеницы и ржи содержится белок глиадин, в семенах ячменя – гордеин, кукурузы – зеин.

Глютелины. Хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2–2 % NаОН). Это белок растений, содержатся в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Комплекс щелоченорастворимых белков семян пшеницы называется глютенином, риса – оризенином. Глиадин семян пшеницы в соединении с глютенином образует клейковину, свойства которой в значительной мере определяют технологические качества муки и теста.

Склеропротеины (протеиноиды). Отличительная особенность – нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не гидролизуются ферментами пищеварительного тракта. Протеиноиды – фибриллярные белки. Богаты глицином, пролином, цистином, не содержат фенилаланина, тирозина, триптофана, гистидина, метионина, треонина.

Примеры протеиноидов являются коллаген, проколлаген, эластин – белки соединительной ткани, фиброин (белок шелка), кератины (белки волос, рогов, копыт), белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий), спонгин (белок морских губок).

Сложные белки (протеиды)

Протеиды состоят из двух компонентов – белкового и небелкового. Белковая часть – простой белок, небелковая – простетическая группа (от греч. рrostheto – присоединяю, прибавляю).

В зависимости от химической природы простетической группы протеиды подразделяются на:

1. Фосфопротеиды (фосфопротеины).

2. Гликопротеиды (гликопротеины).

3. Нуклеопротеиды (нуклеопротеины).

4. Хромопротеиды (хромопротеины).

5. Металлопротеиды (металлопротеины).

6. Липопротеиды (липопротеины).

7. Белки-ферменты.

Фосфопротеиды. Характерной особенностью является присутствие в них значительных количеств ортофосфорной кислоты, которая связана обычно с оксигруппой серина, реже треонинасложноэфирной связью. Фосфопротеиды содержат 1–10 % фосфора.

К фосфопротеидам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов. Это основной белок молока казеин, осаждающийся при створаживании, яичного желтка – вителлин, вителлинин и фосвитин, икры рыб – ихтулин, а также ферменты – пепсин и фосфорилаза. Фосфопротеиды обнаружены в мозге человека.

В организме имеет место кратковременное фосфорилирование белков с участием ферментов протеинкиназ. В результате образуются временные фосфопротеиды, которые отличаются от структурно-постоянных.

Гликопротеиды. Сложные белки, в составе которых имеется углеводный компонент. Белок в данных соединениях является своеобразной основой, к нему прикрепляются углеводные группировки. В соответствии с особенностями химического строения гликопротеиды подразделяются на истинные гликопротеиды и протеогликаны. Основное различие между ними заключается в том, что углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15–20 моносахаридных компонентов, не образующих повторяющихся олигосахаридных фрагментов, в то время как у протеогликанов они построены из очень большого числа повторяющихся единиц, в основном имеющих своеобразный дисахаридный характер. Углеводные компоненты протеогликанов называются гликозамингликанами, например гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, гепарин, гепаран- и кератансульфаты.

Гликопротеиды подразделяются на нейтральные и кислые. Нейтральные содержат в небольшом количестве аминосахара, не содержат гексуроновых кислот, сульфатов. К нейтральным гликопротеидам относится фибриноген плазмы крови, к кислым – муцины и мукоиды.

Муцины являются основой слизей организма (слюны, желудочного и кишечного сока). Основная функция – защитная: они ослабляют раздражение слизистой оболочки пищеварительного тракта. Муцины устойчивы к действию ферментов, которые гидролизуют белок.

Мукоиды – это белки синовиальной жидкости суставов, хрящей, жидкости глазного яблока. Выполняют защитную функцию, являются смазочным материалом в аппарате движения.

Нуклеопротеиды. Нуклеопротеиды – сложные белки, которые содержат белковый компонент (протамины, гистоны) и небелковый компонент – нуклеиновые кислоты.

Все нуклеиновые кислоты подразделяются на два типа в зависимости от того, какой моносахарид входит в состав. Нуклеиновая кислота называется рибонуклеиновой (РНК), если в ее состав входит рибоза, или дезоксирибонуклеиновой (ДНК), если в ее состав входит дезоксирибоза.

С участием нуклеиновых кислот происходит образование белков, являющихся материальной основой всех жизненных процессов. Информация, определяющая особенности структуры белков, "записана" в ДНК и передается в ряду поколений молекулами ДНК. РНК являются обязательными участниками механизма биосинтеза белков, поэтому организм содержит особенно много РНК в тех тканях, в которых интенсивно образуются белки.

Хромопротеиды. К хромопротеидам относятся сложные белки, у которых небелковой частью являются окрашенные соединения, принадлежащие к различным классам органических веществ: порфириновые структуры, флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинаденинмононуклеотид (ФМН) и др. Порфириновое кольцо и координационно связанный с ним ион железа входит как простетическая часть в состав ряда окислительно-восстановительных ферментов (например, каталазы и пероксидазы) и группы переносчиков электронов – цитохромов.

Хромопротеидами являются и флавиновые дегидрогеназы или "желтые дыхательные ферменты" – флавопротеины (ФП). Белковая часть их молекулы связана с ФАД или ФМН. Типичными хромопротеидами являются родопсин и гемоглобин крови.

Металлопротеиды – этокомплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов присоединены к белку непосредственно и являются составной частью белковых молекул.

В составе металлопротеидов часто встречаются такие металлы, как Cu, Fe, Zn, Mo и др. Типичными металлопротеидами являются некоторые ферменты, содержащие перечисленные металлы, а также Mn, Ni, Se, Ca и др.

К медьсодержащим белкам относятся, например, цитохромоксидаза, пластоцианин (переносчики электронов), белок крови церулоплазмин; к железосодержащим – лактоферрин (белок молока), ферритин и др. В сыворотке крови найден специфический никельсодержащий белок класса макроглобулинов, названный никелеплазмином.

Были также обнаружены селенопротеины – белки, в которых селен, вероятнее всего, ковалентно присоединен к ароматической или гетероциклической группе. Один из селенопротеинов содержится в мышцах животных.

У некоторых морских животных обнаружен белок, содержащий ванадий – ванадохром, который, по всей вероятности, является переносчиком кислорода.

Липопротеиды. Простетической группой в этих сложных белках являются различные жироподобные вещества – липиды. Связь между компонентами липопротеидов может быть различной степени прочности.

В составе липопротеидов обнаружены как полярные, так и нейтральные липиды, а также холестерин и его эфиры. Липопротеиды являются обязательными компонентами всех клеточных мембран, где их небелковая часть представлена в основном полярными липидами – фосфолипидами, гликолипидами. Липопротеиды всегда присутствуют в крови. Инозитолдифосфатсодержащий липопротеид выделен из белого вещества мозга, в состав липопротеидов серого вещества мозга входят сфинголипиды. У растений значительная часть фосфолипидов в протоплазме находится также в форме липопротеидов.

Известны комплексы липидов и белков, белковая часть которых содержит много гидрофобных аминокислот, липидный компонент часто преобладает над белковым. В результате такие сложные белки растворимы, например, в смеси хлороформа и метанола. Подобного рода комплексы называются протеолипидами. Они в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках нервных клеток, а также в синаптических мембранах и внутренних мембранах митохондрий.

Функция липопротеидов – транспортирование липидов в организме.

Белки-ферменты. Большая группа протеидов, построенных из простых белков и простетических групп различной природы, выполняющих функции биологических катализаторов. Небелковыми компонентами этих белков являются витамины, моно- и динуклеотиды, трипептиды, фосфорные эфиры моносахаридов.