Типы структурной организации

Существуют четыре типа структурной организации белков

Первичная структура белка

Первичная структура – это сама полипептидная цепь, которая определяется последовательностью a-аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Характер пептидных связей – ковалентный.

Первые исследования аминокислотной последовательности были выполнены в Кембриджском университете дважды лауреатом Нобелевской премии Ф. Сэнгером, который в течение 10 лет (1944–1954) работал с гормоном инсулином быка – первым белком, первичная структура которого была расшифрована.

В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, две полипептидные цепи (А и В), которые удерживаются дисульфидными мостиками; молярная масса белка равна 5733.

Аминокислотная последовательность белка определена генетически и определяет его биологическую ценность.

Анализ чередования аминокислот белка позволяет выявить ряд закономерностей. Для ряда белков характерны идентичные пептидные группировки. Особая роль принадлежит тождественным трипептидным группировкам. Кроме того, существуют тетра-, пента- и гексапептидные группировки.

Для полипептидных цепей характерны аналогичные пептидные группировки, которые отличаются взаимозаменяемыми и близкими по строению аминокислотными остатками.

Совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные биологические функции.

Для первичной структуры гомологичных белков характерно ограниченное число аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определеннх положениях, например: замена одной аминокислоты в a-, b-, g- и d-цепи гемоглобина приводит к возникновению новых типов аномального гемоглобина. Известно 200 типов аномальных гемоглобинов, которые являются причиной молекулярных болезней человека, например, наследственное заболевание серповидная анемия.

Вторичная структура белка

Наиболее характерными видами вторичной структуры белка являются следующие.

1. a-Спираль.

Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. Полностью a-спиральную конформацию имеет кератин – структурный белок, содержащийся в волосах, шерсти, ногтях, когтях, клювах, перьях, рогах, коже позвоночных. Твердость и растяжимость кератина определяется числом дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (степенью сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так как a-спираль – это очень устойчивая конформация. Однако большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются участки b-слоя и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствуют наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков, а также то, что аминокислота пролин вообще не способна образовывать водородные связи.

Характер связей вторичной структуры – водородные, дисульфидные ковалентные связи.

2. b-Слой или складчатый слой.

Цепи расположены параллельно, вытянуты сильнее, чем цепи a-спирали, соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Характер связей – водородные и дисульфидные ковалентные связи.

3. Особый вид вторичной структуры.

Одним из представителей белков такого вида является коллаген, три полипептидные цепи которого свиты вместе и образуют тройную спираль (тропоколлаген). Каждая полипептидная цепь содержит 1000 аминокислотных остатков. Такой белок невозможно растянуть.

Третичная структура белка

Третичная структура – более высокий этап структурной организации. Существуют следующие виды третичной структуры.

1. Глобулярные белки – белки, обладающие третичной структурой в виде глобул (шариков). Характер связей – дисульфидные, ионные, электростатические силы, силы Ван-дер-Ваальса, а также водородные, гидрофобные взаимодействия. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия (белок свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, а гидрофильные боковые цепи выставлены наружу). Представителями глобулярных белков являются глобулины и альбумины.

2.Фибриллярные белки – белки с третичной структурой в виде фибрилл (нитей). К фибриллярным белкам относятся:

- a-кератины – белки волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря;

- b-кератины – белки нитей шелка и паутины;

- коллагены – белки соединительной ткани (кожа, хрящи);

- эластины – белки стенок кровеносных сосудов;

- фибрины – белки кровяного сгустка (тромба);

- актин, миозин, актомиозин, тропонин, тропомиозин – белки мышечной ткани.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура – это структурное образование, состоящее из нескольких субъединиц, способ совместной упаковки и укладки полипептидных цепей. Субъединицей (протомером) является отдельная молекула белка с третичной структурой (глобула). Белки с четвертичной структурой называются олигомерными белками, эпимолекулами (сверхмолекулами), мультимерами. Характер связей – гидрофобные, водородные, ионные взаимодействия.

К белкам с четвертичной структурой относится гемоглобин, который имеет четыре полипептидные цепи (четыре субъединицы), две a- и две
b-цепи (a-цепи содержат по 141 аминокислоте, b-цепи – по 146 аминокислот), в центре находится гем, содержащий Fe. Молярная масса гемоглобина 68 000, молярная масса каждой сусъединицы 17 000.

Белком, имеющим четвертичную структуру, является капсид – это белковая оболочка вирусов, состоящая из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.

К белкам с четвертичной структурой относятся мультимерные белки – сложные надмолекулярные структуры, содержащие до нескольких сотен субъединиц (жгутики бактерий, головки вирусов). Четвертичную структуру имеют и многие ферменты.