Способность аминокислот белков образовывать a-спираль или b-структуру

Содержание a-спиралей (степень спирализации) полипептидной цепи в молекуле белка колеблется от 5 до 80 %. Содержание b-структуры — от 0 до 45 %. Остальная часть молекулы белка не имеет какой-либо правильной, периодической организации в пространстве, и ее обозначают как «беспорядочный клубок» (рис. 3). В то же время такие участки в каждом белке имеют свою фиксированную конформацию, которая определяется аминокислотным составом этого участка, а также пространственной структурой смежных областей молекулы белка, окружающих

Белковая субъединица (мономер) Белковая молекула (димер)

А Б В

Рис. 2. Структуры олигоменного белка:

А – вторичная; Б – третичная; В – четвертичная

«беспорядочный клубок». Следует отметить, что в структуре «беспорядочного клубка» полипептидная цепь более подвижна — она легче изменяет свою пространственную форму, тогда как спирали и складчатые слои представляют собой значительно более жесткие структуры.

При различных технологических процессах а-спирали и b-структуры белков могут переходить друг в друга. Этим, в частности, объясняется уменьшение размеров шерстяных вещей при стирке их в горячей воде. У фибриллярного белка — кератина шерсти вторичная структура представлена а-спиралью. При технологической обработке шерсти кератин утрачивает а-спиральную конформацию и его полипептидная цепь приобретает вытянутую b-конформацию, имеющую шаг 0,70 нм. При замачивании в горячей воде и последующей сушке b-структура вновь приобретает а-спиралевидную форму и полипептидная цепь укорачивается.

Третичная структура белка образуется самопроизвольно и зависит от размера, формы и полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи, т.е. от первичной структуры белка, а также от типа ее вторичной структуры, определяя пространственную организацию белковой молекулы. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными и ионными связями, гидрофобными и электростатическими взаимодействиями. Третичная структура, также как и вторичная, обусловлена аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи, но если вторичная структура определяется взаимодействием аминокислот в близлежащих участках цепи, то третичная структура зависит от аминокислотной последовательности далеко расположенных друг от друга участков цепи. Образование изгибов полипептидной цепи, а также направление и угол поворота цепи в этих изгибах обусловлены числом и положением определенных аминокислотных остатков, таких, как пролин, треонин и серии, которые способствуют образованию изгибов спиральных участков белка.

В результате множества сравнительно слабых связей все части пептидной цепи белка оказываются фиксированными относительно друг друга, образуя компактную структуру — глобулу, специфическую для всех глобулярных белков.

Известно несколько типов третичной структуры глобулярных белков, различающихся по преимущественному содержанию в их молекуле а-спиралей и b-структур.

Фибриллярные белки при формировании третичной структуры не образуют глобул — их полипептидные цепи не сворачиваются, а остаются вытянутыми в виде линейных цепей, группируясь в волокна — фибриллы, основой которых, как и у глобулярных белков, являются спирали (преимущественно а-спирали) и b-складчатые структуры. Полипептидные цепи в фибриллах сшиты дисульфидными связями или связями на основе остатка аминокислоты лизина. Известны также фибриллярные белки, не имеющие ковалентных связей между полипептидными цепями. Они удерживаются водородными связями или гидрофобными взаимодействиями.

Молекула многих глобулярных белков состоит более чем из одной глобулы. Такие белки обладают четвертичной структурой и называются олигомерными белками.

Четвертичная структура — это ассоциация нескольких полипептидных цепей, которая образуется посредством нековалентных связей (водородных, ионных, гидрофобных взаимодействий, электростатического притяжения). Каждая полипептидная цепь, участвующая в образовании четвертичной структуры, называется субъединицей или протомером. Молекулы белков, обладающие четвертичной структурой, при определенных условиях могут диссоциировать на субъединицы — протомеры, а при других условиях вновь ассоциировать, образуя димеры, а затем первоначальную олигомерную молекулу.

Белки с молекулярной массой более 50 кДа почти всегда являются олигомерными и содержат в среднем 10 протомеров, образующих димеры и тетрамеры. Четвертичная структура белка является такой же специфичной, уникальной характеристикой данного белка, как и другие уровни структуры.

Протомеры соединяются между собой нековалентными связями, располагающимися на контактной поверхности каждого из них. Так как эти связи слабые, между каждой парой протомеров образуются десятки связей.

Процесс самосборки четвертичной структуры из протомеров отличается высокой специфичностью; контактные поверхности на одном протомере точно соответствуют контактным поверхностям другого протомера так, что при контакте разноименно заряженные ионные R-группы или R-группы, способные образовывать водородные связи или гидрофобные поверхности, совпадают. Такие контактные поверхности называют комплементарными, они подходят друг к другу, как ключ к замку, поэтому ошибочное соединение протомеров в олигомерном белке или соединение с другими белками невозможно.

Комплементарные взаимодействия лежат в основе практически всех биохимических процессов в живых организмах, включая ферментативные процессы, процессы переноса соединений через мембраны, защитные реакции белков и множество других процессов, проходящих с участием белковых молекул.