Электронные спектры поглощения биологически важных соединений.

Белки.

Спектры поглощения белка определяется поглощением системы пептидных групп и ароматическими аминокислотами. Поглощение пептидной группы лежит в области 180-200 нм, оно было рассчитано во многих работах. Начиная с первой работы Эванса и Гергели в 1949 году много ученых рассчитывали электронную структуру и энергетический спектр пептидных групп в связи с проблемой полупроводниковых свойств белка. Рассмотрим вкратце результаты этих расчетов. Введем следующие обозначения!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

где -атомные орбитали кислорода, азота и углерода соответственно. Одноэлектронные энергии согласно Йомозе (1946) имеют следующие значения

e_1­ = -12,96 эВ, e₂ = -9,63 эВ, e₃ = -3,68 эВ.

В одно-конфигурационном приближении были получены следующие энергии переходов:

Далее Йомоза провел учет конфигураций, т.е. он искал функцию возбужденного состояния в виде . Коэффициенты и удовлетворяют системе уравнений (1.11). Были получены следующие энергии переходов с учетом конфигурационного взаимодействия:

Опытное значение энергии перехода, найденное из спектра поглощения, равно для трипептита - триглицирина - 1850 А с силой осциллятора 0,27. В тоже время энергия перехода в методе СП ЛКАО составляет 6,672 эВ (1863 А) с силой осциллятора перехода 0,286 , а в методе СП ЛКАО с учетом конфигурационного взаимодействия - 6,547 эВ (1895 А) с силой осциллятора 0,244.

Поглощение белков в ближней ультрафиолетовой области определяется ароматическими аминокислотами: триптофаном, тирозином и фенилаланином. Эти вещества содержат бензольные кольца (триптофан еще и пятичленное кольцо) и различные ауксохромные группы. Спектры поглощения этих аминокислот показаны на рис. 1.