Кинетическая модель Михаэлиса—Ментен

Еще в начале 20 века было установлено, что если концентрацию фермента поддерживать постоянной, а начальную концентрацию субстрата изменять в достаточно широких пределах, изменение начальной скорости реакции выражается кривой насыщением. Кривая па рисунке показывает, что зависимость вначале близка к линейной, а затем достигает максимального значения. Иначе говоря, реакция первого порядка при низких концентрациях субстрата при более высоких ее значениях переходит в реакцию нулевого порядка. В то же время скорость реакции остается пропорциональной концентрации фермента.

Рис. Зависимость скорости реакции ферментативного каталиpа от концентрации субстрата при заданной концентрации фермента

Математическая модель ферментативного катализа была разработана Л. Михаэлисом и М.Ментеном в 1913 г. Ими была предложена двустадийная последовательность процесса

где S — субстрат; Е — фермент; Р — продукт. На первой обратимой стадии образуется фермент-субстратный комплекс ЕS, который затем необратимо распадается на конечный продукт, освобождая молекулу фермента для участия в следующем цикле.

k_m = k _-1+k ₁ / k ₂ - константа Михаэлиса.

По размерности и физическому смыслу К_т представляет собой концентрацию s, при которой половина молекул фермента пребывает в состоянии комплекса. Максимальная скорость ферментативной реакции достигается тогда, когда соединение фермент-субстрат равна общей концентрации фермента, т.е. (еs) = е₀ .

Следовательно, скорость будет максимальной при условии, что весь фермент войдет в соединение с субстратом и будет им полностью насыщен. Заметим, что стационарность ферментативного процесса имеет место там, где концентрация субстрата значительно больше концентрации фермента, по-видимому, характерно для процессов in vivo, где происходят непрерывный приток субстрата к реакционным центрам и отток продуктов.