Строение фибриллярных белков

Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции.

Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Фибриллярные белки – это белки, полипептидные цепи которых, располагаясь упорядоченно одной оси, образуют удлиненные волокна (фибриллы) или слои. Это структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонентов, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т.д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т.д. (кератины). Вторые (сократительные) входят в состав рабочих веществ механохимических систем, в частности мышц (миозин).

В отличие от большинства глобулярных белков, фибриллярные, волокнообразующие, белки функционируют не в растворе, т.е. не в цитоплазме клеток, но образуют надмолекулярные тканевые системы. Выполнение структурной функции требует особой точности построения, регулярности структуры на всех уровнях, начиная с первичной.

Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. Молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину - в результате гидролиза части пептидных связей и, следовательно, деструкции длинных белковых цепей.

Молекула коллагена в растворе называется тропоколлагеном и состоит из трех левозакрученных спиралей, в которой на один виток приходится всего три аминокислотных остатка. Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих между амино- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трёхспиральной молекулы.

Другим важным фибриллярным белком является кератин. Макроскопические свойства кератин-содержащих биологических структур - волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, копыт - указывает на его высокую стабильность и нерастворимость. Исследования показывают, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержит 11-12% цистина, т.е. 3% серы. Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (именно на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению.

Кератин - сложный белок. При разрыве дисулъфидных связей в результате его окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции - бедную и богатую серой. Фракция, бедная серой, состоит из фибриллярных молекул, а фракция богатая серой представлена глобулярными молекулами.