Ферментативный катализ

Ферменты – высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Ферменты входят в состав клеток и тканей. Они катализируют химические реакции, протекающие в организме. Их часто называют биологическими катализаторами.

Ферментативный катализ – явление более сложное, более высокоорганизованное, чем обычный катализ. Это объясняется структурным соответствием активного центра фермента и реагирующей молекулы (субстрата). Ферменты отличаются высокой каталитической активностью, специфичностью и изобретательностью. Например, одна молекула фермента урезы гидролизует карбамид в 10¹⁴раз быстрее, чем ион водорода; оказывает влияние на реакции гидролиза других амидов, хотя карбамид по реакционной способности мало отличается от других соединений с алкенной связью. Фишер образно сравнил взаимодействие фермента и субстрата с замком и ключом к нему. Как ключ отпирает только определенный замок, так и фермент катализирует только определенную реакцию. Понять причины высокой эффективности и избирательности каталитического действия ферментов – это значит разобраться в сущности каталитического действия и найти пути создания новых, наиболее эффективных, катализаторов.

Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10⁴ до 10⁶ . В состав молекулы входят чередующиеся полярные группы COOH , NH₂ , NH , OH , SH и др.,а также гидрофобные группы.

Определенное чередование аминокислот формирует первичную структуру фермента, которая за счет межмолекулярного взаимодействия, образования водородных связей, связей за счет электростатических или ван – дер – ваальсовых сил образует вторичную структуру в форме рыхлой сферы, отвечающей минимуму энергии Гиббса. Каталитический активный центр фермента имеет определенную структуру , в которую может войти молекула только определенного строения . В настоящее время известно более 2000 ферментов.

Их принято классифицировать не по типу химического строения, а по характеру осуществляемых ими каталитических реакций и виду субстрата.

Таблица 1

Различные вещества оказывают на фермент активирующее или ингибирующее действие. Например, цианиды блокируют активные центры дыхательных ферментов, но активируют центры ферментов, расщепляющих белки. Ионы тяжелых металлов Ag⁺, Hg²⁺, Pb²⁺, блокируя активные центры, отравляют почти все ферменты. Реакции ферментативного катализа протекают в области температур до 40 ⁰C, в пределах которой скорость этих реакций растет при повышении температуры в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации этих реакций составляет 20¸80 кДж/моль. При изменении рН среды активность ферментов проходит через максимум. В сильнокислых и сильнощелочных средах и при повышенных температурах белки денатурируют, и ферменты полностью теряют каталитическую активность. В настоящее время широко ведутся работы по синтезу и исследованию катализаторов, моделирующих отдельные особенности действия ферментов.