Представление о структуре белка

Белки — это природные полимеры, состоящие из большого числа аминокислотных звеньев, имеющие сложное строение. Мо­лекулярная масса белков может колебаться от 10 тысяч до не­скольких миллионов.

Белки весьма разнообразны по своей природе и строению. Белки, состоящие только из a-аминокислот, называют простыми белками. Такие белки подразделяют по растворимости в воде на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки — это простые белки, растворимые в воде или образующие в ней коллоидные растворы. Все глобулярное белки растворимы в разбавленных водных растворах кислот, ос­нований, солей. В концентрированных же растворах кислот, солей, органических растворителях (любой концентрации) глобу­лярные белки осаждаются. Глобулярные белки, например, альбу­мин (яичный белок) и казеин (составная часть молока) имеют трехмерную структуру. Действие концентрированных кислот и щелочей, повышение температуры и т.п. приводит к нарушению трехмерной структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Итак, глобулярные белки хорошо растворимы в воде и легко денатурируются.

Фибриллярные белки — простые белки, нерастворимые в воде, имеют молекулы линейного строения, устойчивы к дейст­вию кислот и щелочей. Примерами фибриллярных белков явля­ются кератин (из него состоят ногти, волосы, перья, роговые ткани), коллаген (мускулы, сухожилия), эластин (кровеносные сосуды, сухожилия), фиброин (шелк).

Структура белка

В белках различают первичную, вторичную, третичную и чет­вертичную структуры.

Первичная структура белка определяется последователь­ностью ковалентно связанных аминокислотных остатков в поли­пептидной цепи (рис. 47). Практически все белки построены из 20 аминокислот. Аминокислотный состав белка устанавливают, подвергая белок полному гидролизу. Для этого белок обычно на­гревают в растворе соляной кислоты. Образующиеся аминокисло­ты количественно определяют.

Чаще всего первичную структуру записывают следующим об­разом: гли-изол-вал-глут..., используя сокращенные названия аминокислот. Каждый индивидуальный белок имеет характер­ную только для него первичную структуру.

Вторичная структура белка, характеризующая тип уклад­ки полипептидных цепей, — это упорядоченное свертывание полипептидной цепи в результате образования внутримолекуляр­ных водородных связей между карбоксо- и аминогруппами. Обра­зование внутримолекулярных водородных связей в глобулярных белках может приводить к возникновению спиральной структу­ры, называемой a-спиралью. В фибриллярных белках образова­ние водородных связей может привести к возникновению склад­чатой листовой структуры (см. рис. 48).

Под третичной структурой белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. В молекулах белка про­исходит свертывание полипептидной цепи, приводящее к нало-

жению одних участков a-спирали и складчатого листа на другие участки цепи. Таким образом происходит «сшивание» различных участков полипептидной цепи. Это «сшивание» происходит в ре­зультате образования химических связей и различных взаимо­действий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Третичная структура белка обуславливает специфическую биоло­гическую активность белковых молекул.

Третичная структура белка поддерживается за счет взаимо­действия различных функциональных групп полипептидной цепи (как было сказано выше). Наиболее распространенной фор­мой «сшивания» между цепями является образование дисульфидных мостиков (связей) между атомами серы двух цистеиновых остатков (—S—S—). Кроме того, следует отметить:

— сложноэфирный мостик между карбоксильной и гидроксильной группами (—СО—ОН—);

— солевой мостик между карбоксильной группой и аминогруп­пой (-CO-NH₂-) (см. рис. 49).

Четвертичная структура белка (рис. 50). Огромные белко­вые субъединицы, обладающие определенной третичной структу­рой, могут объединяться в еще более крупный агрегат — так образуется четвертичная структура. Каждая субъединица имеет отдельную полипептидную цепь. В некоторых белках такие субъ­единицы одинаковы или имеют сходное строение, а другие белки состоят из субъединиц с цепями различных типов. Четвертичная структура удерживается как единое целое благодаря взаимодей­ствиям между боковыми цепями, как и в третичной структуре. Так как в состав четвертичной структуры входит и третичная структура белка, следовательно, четвертичная структура белка (как и третичная) определяет его специфическую активность.

Пример белка с четвертичной структурой —гемоглобин. Этот тип надмолекулярной организации имеется не у всех белков.

Какова же роль столь сложных молекул в процессе жизнеде­ятельности? Важнейшая роль белков заключается в их способнос­ти катализировать отдельные биохимические реакции. Такие ка­тализаторы получили название ферментов. Сложность строения белка обеспечивает возможность «распознавания» ими молекул, необходимых для данной химической реакции, среди огромного количества молекул, находящихся в живом организме.

Расшифровка первичной, вторичной, третичной и четвертич­ной структуры белков — грандиозный успех науки. Чтобы до­стичь его, потребовались десятки лет труда многих выдающихся ученых. Сейчас мы знаем даже механизм каталитического дейст­вия некоторых ферментов. Осуществлен лабораторный синтез простейших белков. С помощью генной инженерии удается уже сегодня заставить бактерию производить необходимый человеку белок, например инсулин (он нужен для лечения больных диабе­том). Но все это только начало. Биоорганическая химия лишь начинает по-настоящему глубоко постигать тайны происходя­щих в живом организме химических процессов.