Функции. 1). Регулятор мезенхимально-эпителиального взаимодействия в ходе морфогенеза.

1). Регулятор мезенхимально-эпителиального взаимодействия в ходе морфогенеза.

2). Контролирует расположение мезенхимальных клеток вдоль базальной мембраны.

3). Необходим для формирования зачатков зубов.

4). Контролирует рост коллагеновых волокон, взаимодействуя с коллагеном.

5). Находясь в составе межклеточного вещества в мышцах, образует связи с актином (это один из способов выполнения опорной функции соединительной тканью).

6). Обладает адгезивными свойствами. На поверхности Фибробластов образует прочные перекрестные связи с сульфатированными гликозаминогликанами.

7). Плазменный Фибронектин включается в состав кровяного сгустка, т.к. образует прочные связи с фибрином, фибриногеном, гепарином.

8). функции опсонина: склеивая все Грам-положительные и большую часть Грам-от­рицательных бактерий, облегчает фагоцитоз. Регулирует активность макрофагов.

9). Фибронектин взаимодействует с компонентами комплемента, способствуя проявлению их защитных свойств.

10). Деградация Фибронектина – одно из звеньев воспалительной реакции.

Норма. В плазме концентрация Фибронектина
в среднем 300 мг/л (у женщин 240-290 мг/л, у мужчин 200-320 мг/л).
У детей (до года) около 200, затем постепенно возрастает примерно в 1,5 раза.

В сыворотке концентрация Фибронектина на 35-40% ниже, чем в плазме, т.к. он участвует в тромбообразовании.

• Резко снижается концентрация Фибронектина при ожоговой болезни, септическом шоке. Снижение более чем на 50% - прогностически неблагоприятный признак. Снижение его количества при ожоговой болезни, радиационном поражении объясняется тем, что в некротических тканях освобождается много олигонулеотидов. Фибронектины связывают олигонуклеотиды, чрезмерно расходуются и фибронектинов становится недостаточно. Этим объясняется осложнение болезней инфекциями. У часто болеющих детей концентрация Фибронектина снижена, поэтому они подвержены инфекционным заболеваниям.

Повышается концентрация Фибронектина при ревматическом артрите, гломерулонефрите, системных заболеваниях, воспалении, в атеросклеротических бляшках.

• Кроме опсониновой функции Фибронектин обладает хемотаксическими свойствами, благодаря чему в области воспаления скапливаются Фибробласты. Фибронектин усиливает фагоцитоз не только за счет связывания частиц, но и через активацию самого процесса фагоцитоза. При взаимодействии с моноцитами и нейтрофилами Фибронектин усиливает экспрессию С3b и Fc-рецепторов, которые облегчают фагоцитоз связанных с IgG и опсонизированных частиц и тем самым стимулируют фагоцитарную активность этих клеток. Фибронектин усиливает продукцию активных метаболитов кислорода в механизме респираторного взрыва при контакте фагоцитов с антителами или иммунными комплексами.

• Увеличение концентрации Фибронектина в крови происходит при воспалении. Но при этом он активно потребляется клетками РЭС и поврежденными тканями. В результате развивается его дефицит, особенно при тяжелых инфекционных заболеваниях, при сепсисе, после хирургических вмешательств, при ожогах, травмах, при истощении в результате голодания.

Концентраты Фибронектина используют в лечении тяжелых больных с ожогами и травмами. Однако этот препарат достаточно дорогой и не всегда доступен.

ЛАМИНИН –обязательный гликопротеин всех базальных мембран, адгезивный белок для эпителиальных и мезенхимальных клеток. Молекула имеет крестообразную форму с тремя одноцепочечными и одной трехцепочечной ветвью. Ламинин локализован соответственно распространению коллагена IV-го типа. Взаимодействует с коллагеном IV, нидогеном, фибронектином, клетками. Ламинин содержит большое количество цистеина, оксипролин и оксилизин отсутствуют, содержит последовательность RGD. Основная функция – обеспечение адгезии (прилипания) клеток вдоль базальных мембран, способность связывать клетки и модулировать клеточное поведение: рост, дифференцировку и подвижность клеток.

Нидоген – сульфатированный гликопротеин базальных мембран, связывается с ламинином и коллагеном IV. Содержит последовательность RGD, поэтому и может присоединяться к клеточной поверхности