Биохимические маркеры распада коллагена

• Производные коллагена N и С-пропептиды

• Гидроксипролин

• Пиридинолин

• ГАГ

• ГГЛ (галактозил-гидроксилизин)

• ГГГЛ (глюкозил-ГГЛ)

• Коллагеназа, эластаза

• Кислая фосфатаза

ЭЛАСТИН – второй главный белок соединительной ткани.

• Различия с коллагеном.В свойствах. Эластин в отличие от коллагена не образует при кипячении желатину. В локализации. Коллаген – главный белок белой соединительной ткани, а эластин – жёлтой. Эластин преобладает в эластичных структурах (стенки больших кровеносных сосудов…), а в образовании рубцов, наоборот, участвует коллаген.

• Аминокислотный состав тоже отличается от коллагена: хотя много глицина и пролина, отсутствуют гидроксипролин и гидроксилизин. Эластин особенно богат нейтральными алифатическими аминокислотами (вал, лей и иле, ала), а полярных заряженных аминокислот (глу, арг) мало.

• Строение. Волокна эластина построены из относительно небольших почти сферических молекул, соединенных в волокнистые тяжи с помощью жестких поперечных сшивок.
Всего имеется 2 основных формы поперечных сшивок, обе с участием лизина.

1). Из четырех остатков лизина образуются: десмозин и изодесмозин.

Структура их довольно необычна: четыре остатка лизина, соединяясь боковыми радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Считают, что при образовании десмозина сначала три остатка лизина окисляются лизилоксидазой до ε-альде­гидов (аллизин), а затем соединяются с четвертым остатком лизина.

Эти остатки лизина находятся на двух соседних цепях или принадлежат трём или четырём разным цепям. Этим можно объяснить, что эластин в отличие от других фибриллярных белков способен растягиваться в двух направлениях. Поперечные сшивки очень прочные, так что даже кислота не может их гидролизовать.