Белки мяса

Различают белки мышечной ткани и белки соединительной ткани.

Белки мышечной ткани

Содержание белков в мышечной ткани составляет 11–22 %. Эти белки хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет дефицита незаменимых аминокислот.

55 % всех мышечных белков приходится на миозин. Этот белок имеет молекулярную массу 460000 Да и включает фибриллярную центральную часть, заканчивающуюся глобулярными «головками». Миозин обеспечивает мышечное сокращение и расслабление при участии АТФ:

АТФ + Н₂О АДФ + Н₃РО₄

25 % всех мышечных белков составляет актин — глобулярный белок, молекулярная масса которого составляет 43000 Да. Его называют G-актином — глобулярным актином. Молекулы G-актина могут нековалентно соединяться, образуя две нити, называемые F-акти-ном — фибриллярным актином.

Вместе с миозином актин обеспечивает работу мышц. Мышечное сокращение заключается в присоединении глобулярной «головки» миозина к нити F-актина, а расслабление мышцы — в отделении миозиновой головки от F-актина.

В мышечных клетках присутствует также белок миоглобин — хромопротеид, простетической группой которого является гем. Молекулярная масса миоглобина — 16700 Да, а длина полипептидной цепочки — 153 аминокислотных остатка. Биологическая функция миоглобина заключается в запасании кислорода в мышцах. Содержание этого белка составляет 1 % от белков мышечной ткани.

Миоглобин может взаимодействовать с окисью азота (NO), образуя нитрозомиоглобин, который при нагревании переходит в нитрозомиохромоген — устойчивый пигмент красного цвета:

t, °C

NO + Mb NOMb Нитрозомиохромоген

Нитрозомиоглобин

Это свойство миоглобина используют для получения интенсивной окраски мясопродуктов, что повышает их товарные качества.

Белки соединительной ткани

К белкам соединительной ткани относится фибриллярный белок коллаген. Он является главной составляющей кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы глаз, хрящей. Коллаген составляет одну треть всех белков человека.

Структура молекулы коллагена является трёхспиральной, каждая α-цепь которой представляет собой левозакрученную спираль. В спирали на каждый виток приходится по три аминокислотных остатка. Три левые α-спирали закручиваются в правую суперспираль; в свою очередь суперспирали объединяются в фибриллы.

Молекулы коллагена на 35 % состоят из глицина, на 21 % из пролина и оксипролина, на 11 % из аланина. Наличие оксипролина в полипептидной цепи коллагена повышает её температуру плавления с 24 до 58 °С.

Костная ткань состоит из двух частей: белковой и неорганической. Самая мелкая единица костной ткани — тропоколлаген. Между цепочками тропоколлагена имеются пустоты, заполненные гидроксилапатитом Са₁₀(РО₄)₆(ОН)₂, или 3Са₃(РО₄)₂·Са(ОН)₂. Чтобы разорвать эту структуру, нужно на 1 мм кости затратить 10 кг силы.

При биосинтезе коллагена происходит окисление остатков пролина до оксипролина при участии фермента пролилгидроксилазы, для работы которого необходим витамин С. При авитаминозе С человек заболевает цингой.

По количеству оксипролина определяют степень развариваемости коллагена при оценке качества мяса. При частичном гидролизе коллаген превращается в желатин.

Близким по свойствам к коллагену является белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином.

Качество мяса зависит от содержания в нём соединительной ткани. Чем больше в мясе соединительной ткани, чем ниже его биологическая ценность. Мясо, содержащее много соединительной ткани, остаётся жёстким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нём очень низкая.

Помимо содержания оксипролина, для оценки качества мяса по содержанию соединительной ткани используют также показатель отношения содержания триптофана к содержанию оксипролина. Чем это отношение выше, тем лучше качество мяса.

Также определяют коэффициент использования белка (КИБ), представляющий собой процентное отношение усвоенного белка к принятому в качестве эталона.

Для повышения выхода мяса проводят мягчение разделанных мясных туш. С этой целью их подвергают ферментативному гидролизу, используя протеолитические ферменты, в основном папаин, в результате чего выход мяса повышается с 15–17 % до 40–43 %.