Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа.

Этапы катализа:

1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного

комплекса (E-S).

2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных

комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.

3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).

4. Отделение конечных продуктов от фермента.

Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на

комплементарностиструктуры субстрата и активного центра фермента. Бывает стереоспецифичность– катализ только одного из стереоизомеров,Абсолютная специфичность– фермент производит катализ только одного вещества. Например,расщепление мочевины уреазой.Групповая специфичность– катализ субстратов с общими структурными

особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы

Механизмы катализа: 1. Кислотно-основной– в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов.Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.

2. Ковалентный – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные

фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек

образуются продукты реакции.