Конформационные переходы у пептидов

Различить ту или иную структуру белка (α, β или неупорядоченную) сложно. Равновесная конформация в белках обеспечивается взаимодействием боковых групп аминокислотных остатков друг с другом и с растворителем, а с другой стороны - водородными связями между пептидными группами. Роль водородных связей растет в неполярных растворителях и падает в сильнополярных. Сильнополярные растворители сами образуют водородные связи с CO и NH группами пептидных группировок. Если боковые группы заряжены одноименно, то упорядоченность исчезает, а если они не заряжены, то в зависимости от их взаимодействия друг с другом и с растворителем можно наблюдать α, β структуры и стат. клубок. При изменении температуры, рН, состава растворителя обнаруживаются конформационные переходы между этими тремя типами структур. Эти переходы кооперативны и происходят внутри каждой макромолекулы.

Полилизин в заряженном состоянии не образует регулярных структур (β–спиралей) и ведет себя как линейный полиэлектролит. При рН > 10,5 – разряжен и образует α-спираль, которая устойчива в воде при температуре ниже 20 ⁰С. При нагревании до 20⁰ – 35⁰С молекулы полилизина переходят в состояние статического клубка. При температуре выше 35⁰С наблюдается второй конформационный переход и возникают β-складчатые структуры.

При отливке пленок из растворов, содержащих белки, макромолекулы белков сохраняют ту конформацию, которую они имели в этом растворителе. Структура и упаковка в твердой фазе этих молекул определяется свойствами растворителя, из которого полимер выделяется при испарении жидкости.