Влияние эффекторов на активность фермент

 

Активность фермента - изменение субстрата под воздействием ферментов в единицу времени. Количество продукта увеличено.

На активность фермента оказывают влияние эффекторы – активаторы и ингибиторы. Измеряемая активность в присутствии одного и того же количества фермента повышается при добавлении положительных эффекторов и снижается при добавлении отрицательных по сравнению с реакцией, протекающей без эффектора. Подобное влияние имеет важное значение как в условиях исследований in vitro, так и в организмах (in vivo). Для проведения ферментативных реакций необходимо использовать тщательно очищенные вещества. Если, например, на стенках пробирки даже после тщательного промывания остается бихромат, это может нарушить работу фермента.

В организме эффекторы регулируют активность ферментов, т.е. обратимо изменяют их функциональное состояние, при этом ключевые реакции могут или тормозиться, или стимулироваться. Ионы металлов ускоряют связывание субстрата или активизируют конформацию активного центра (микроэлементы – Mn, Zn, Co, Se и др. ионы – Ca2+, Mg2+, Na+, K+).

Органические соединения действуют часто как тормозящие вещества (ингибиторы).

Ингибиторы, взаимодействуя с ферментом, препятствуют образованию нормального фермент – субстратного комплекса, уменьшая тем самым скорость реакции или прекращая её.

 
Классификация ингибиторов ферментов

 

Неспецифические

 

 

 

 

 


 

Специфические

 

Необратимые

 

Конкурентные (изостерические)

 

Обратимые

 

Неконкурентные (аллостерические)


 

Неспецифические ингибиторы вызывают денатурацию ферментов (соли тяжелых металлов, кислоты, щелочи). Их действие не связано с механизмом ферментативного катализа.

Специфические ингибиторы – их действие связано с механизмом ферментативного катализа.

При необратимом ингибировании образуется прочный комплекс фермента и ингибитора, и фермент частично или полностью теряет свою активность. Даже если удалить свободный ингибитор из среды, то часть молекул фермента, которая успела связаться с ингибитором, остается угнетенной длительное время. Например, дыхательные яды – HCN, KCN, CO – они меняют валентность Fe и Cu, входящих в состав ферментов дыхательной цепи, препятствует переносу электронов на O2.

В случае обратимого действия ингибитор образует с ферментом непрочный комплекс, способный распадаться, в результате чего снова возникает активный фермент. Обратимые ингибиторы бывают конкурентные и неконкурентные.

С позиции ферментативной кинетики следует различатьконкурентноеи неконкурентное торможение.

При конкурентном торможении регуляторы похожи на субстрат поэтому они пытаются «перехитрить» фермент, связываясь с его активным центром. Возникает неактивный фермент-субстратный комплекс который блокирует некоторое количество фермента, торможение можно устранить избытком субстрата, этот принцип широко используется клеткой, потому что наиболее похожим по структуре на субстрат может быть продукт реакции а его накопление по конкурентному механизму будет тормозить активность фермента. Многие лекарственные препараты специфически тормозят активность ферментов, т.к. они похожи на субстрат. Хороший ингибирующий эффект достигается путём регулярного приема лекарственного препарата (поддержание терапевтической концентрации). Такой способ торможения называют – изостерическим.

Тормозящее действие других веществ является неконкурентным, т.е. ингибитор присоединяется к ферменту не в том месте (или не только в том месте), с которым связывается субстрат. В таких случаях при увеличении концентрации субстрата фермент не освобождается от блокирующего действия. О таком торможении говорят как об аллостерическомторможении, а фермент называюталлостерическим.На ряду с центром связывания субстрата фермент имеет дополнительное место для связывания эффектора которое называют – аллостерическим центром.Аллостперический центр пространственно отделен от собственно каталитической единицы, в которой располагается активный центр. В результате изменяется структура всего фермента и активный центр теряет способность присоединять субстрат. Аллостерическое торможение имеет большое значение для регуляции обменных процессов.

 

 

а) конкурентное ингибирование

 

 

б) неконкурентное ингибирование

аллостерический

центр

 

активный центр

 

Е – фермент, S – субстрат, J- ингибитор.

Таблица

<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Концентрация субстрата | Требования к ферментам, используемым в клинико-биохимических исследованиях.


Дата добавления: 2018-03-01; просмотров: 130; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию, введите в поисковое поле ключевые слова и изучайте нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам понравился данный ресурс вы можете рассказать о нем друзьям. Сделать это можно через соц. кнопки выше.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2018 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.007 сек.