Химические свойства аминокислот

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН₂ и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот.Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Реакции, обусловленные карбоксильной группой.При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой 24, представленной ниже:

Схема 24. Реакции аминокислот по карбоксильной группе.

Реакции, обусловленные аминогруппой.С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со схемой 25 (с. 296).

Если при a-углеродном атоме в радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO₂, -СС1₃, -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С-СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования. Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя ⁺NH₃-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата. В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО_2, например, Ва(ОН)₂.

Схема 25. Реакции аминокислот по аминогруппе.

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами.Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Отношение аминокислот к нагреванию.При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа.

При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α,β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов – лактамов:

Аналитически реакции.Для идентификации отдельных a-аминокислот, входящих в состав белков, применяются универсальные и специфические цветные реакции. К универсальным цветным реакциям относится нингидриновая реакция; к специфическим, которые обусловлены присутствием отдельных аминокислот, – ксантопротеиновая, Миллона, Фолина и т.д. Некоторые из цветных реакций положены в основу количественного определения аминокислот и белков.

Нингидриновая реакция.При нагревании белка с водным раствором нингидрина выделяется СО₂ и NH₃. Нингидрин при этом восстанавливается, a-аминокислота окисляется с образованием альдегида. Восстановленный нингидрин взаимодействует с аммиаком и гидратом трикетогидриндена с образованием соединения сине-фиолетового цвета (краситель Руэмана):

Цветная реакция предназначена для обнаружения a-аминокислот, используется для идентификации аминокис­лот при разделении на хроматограммах (бумага, тонкий слой) и при спектрофотометрическом определении на аминокислотных ана­лизаторах (продукт поглощает свет в области 550 – 570 нм).

Ксантопротеиновая реакция – цветная качественная реакция на белки, содержащие остатки a-аминокислот с ароматическими или гетероцикличес-кими радикалами (Phe, Tyr, Trp). Реакция заключается в появлении желтой окраски при обработке белка (или пептида) концентрированной азотной кислотой, что обусловлено образованием окрашенных нитросоединений, которые в щелочной среде превращаются в оранжевые соли хиноидной структуры:

Реакция Эрлиха.Метод обнаружения триптофана или его остатков в белках или пептидах взаимодействием с 4-(N,N-диметиламино)бензальдегидом и концентрированной HCl, приводящим к образованию фиолетовой окраски:

Реакция Фоля.Реакция показывает присутствие в белках аминокислот – цистеина и цистина, содержащих слабосвязанную серу (сульфгидрильная проба). Метионин, практически не вступает в реакцию, так как сера в нем прочно связана. При кипячении раствора серосодержащего белка или аминокислоты с реактивом Фоля под действием щелочи образуется черный осадок. При кипячении в водном растворе щелочи вначале образуется Na₂S:

Ацетат свинца реагирует со щелочью с образованием плюмбита натрия:

Затем сульфид натрия с плюмбитом дает черный или темно-коричневый осадок сульфида свинца:

Аргининможет быть обнаружен по образованию труднорастворимых солей с пикриновой, фосфорномолибденовой кислотой или по появлению розовой окраски с a-нафтолом или гипобромитом натрия NaOBr (реакция Сакагучи).

Например, пентапептид Н-Gly-Phe-Val-Туг-Met-ОН вступает в биуретовую, ксантопротеиновую и сульфгидрильную реакции.

ПЕПТИДЫ

Они представляют собой соединения, построенные из остатков α-амино-кислот, соединенных пептидной связью –СО–NH– Формально образование пептидной цепи из n молекул a-аминокислот можно представить так:

N-концевая аминокислота С-концевая аминокислота

При полном гидролизе разрываются все пептидные связи и образуются смеси a-аминокислот. Из п предметов можно составить п ! сочетаний при условии, что каждый из них встречается в любом сочетании только один раз. Из трех различных аминокислот (например, Ala, Val и Ser) можно составить 6 трипептидов, в которых каждая аминокислота встречается лишь один раз:

Пептидная цепь состоит из чередующихся пептидных и метиновых групп, которые связаны с боковыми радикалами аминокислот. Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой на одном конце цепи называют N- концевым, а аминокислотный остаток со свободной карбоксильной группой – С – концевым. Для обнаружения пептидной природы органических соединений используется биуретовая реакция, которая проводится в щелочной среде с водным раствором солей меди (ІІ), при этом образуется хелатный комплекс сине-фиолетового цвета. Максимум поглощения продуктов лежит в области от 540 до 560 нм, что используется для количественного и качественного определения белков в биологических объектах, например, в сыворотке крови.

Аминокислотная последовательностьПервичную структуру определяют постадийным гидролизом пептидных связей и отщеплением остатков аминокислот одной от другой с одного и того же конца. Для гидролиза одной пептидной связи проводят ее активацию введением в N-концевой амино-кислотный остаток электроноакцепторного заместителя. Отщепленную аминокислоту идентифицируют, для чего вводят заместители-«метки», поглощающие в УФ-области спектра (при 265-270 нм), например 2.4-динитро-фторобензол (метод Сенгера), 5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид (метод Хартли и Грея) или фенилизотиоцианат (метод Эдмана). Производные N-концевого аминокислотного остатка (I)-(IV) идентифицируют также методами хроматографии.

Метод Сенгера:

м –динитрофторбензол

Метод Хартли и Грея:

дансилхлорид

Метод Эдмана:

фенилтиогидантоиновое

производное валина (III)

фенилтиогидантоиновое

производное фенилаланина (IV)

С-концевую аминокислоту можно определить методом Акабори: при нагревании пептида с гидразином при температуре 110⁰С пептид­ные связи гидролизуются с образованием гидразидов аминокис­лот. С-концевая аминокислота освобождается в свободном виде и мо­жет быть выделена из реакционной смеси и идентифицирована.

С-концевую аминокислоту можно также индентифицировать, подвергая полипептид гидролизу с помощью фермента карбоксипептидазы, специфически разрывающий С-концевую амидную связь.

Полезную информацию о порядке соединения аминокислотных остатков в пептиде можно получить из того, что разрушение пептидных связей под действием ферментов, называемых протеазами, протекает избирательно. Так, химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических α-аминокислот (Туr, Phe, Trp), трипсин гидролизует связи, образованные карбоксильными группами основных α-аминокислот (Lys, Arg); термолизин расщепляет пептидные связи, включающие аминокислотные остатки с гидрофобной боковой цепью (Ile, Leu, Val, Phe, Tyr, Trp). Обрабатывая полипептид, таким образом можно расщепить его на небольшие фрагменты, в которых концевые группы могут быть определены, например, по методу Эдмана. Ниже приводится пример гидролиза:

химотрипсин трипсин

химотрипсин трипсин химотрипсин

На основании имеющейся информации о фрагментах пептидных цепей можно установить полную аминокислотную последовательность в пептиде:

Phe-Ser

Pro-Gly-Phe

Pro-Pro Ser-Pro-Phe

Arg-Pro Phe-Arg

_____________________________________________

Брадикинин H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH

Синтез пептидов заключается в образовании пептидной связи между СООН-группой одной аминокислоты и a-NН₂-группой дру­гой аминокислоты. В соответствии с этим различают карбоксиль­ный и аминный компоненты пептидного синтеза. Удлинение пеп­тидной цепи проводят последовательно, присоединяя поочередно по одной аминокислоте. При проведении направленного синтеза пептидов необходима временная защита функциональных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, и активация одного из компонентов пептидного синтеза. После окон­чания синтеза защитные группы удаляют.

Образование пептидных связей происходит в реакции между N-защищенной аминокислотой (защищена аминогруппа) или ее производным и аминокислотой в виде соли или сложного эфира (О-защищенная аминокислота):

N-защищенная группа обычно представлена алкоксикарбонильной группой [Y= C₆H₅CH₂OCO-, (СНз)зСОСО-]. Такие соединения получа­ются при взаимодействии аминокислоты с хлоругольными эфирами R-OCOC1. Для этой цели используют также ацильные группы: формильную (НСО-), трифторацетильную (СFзСО-), п-толуолсульфонильную (тозильную), фталильную и др., а также тритильную (С_бН₅)₃С- . Для реакции образования пептидной связи N-защищенную a-аминокислоту часто активируют, превращая в хлорангидрид (X = С1), активированный эфир (например, п-нитрофениловый, X = -О-С₆Н₄-NO₂-n) или азид (X = N₃). Исходный азид получают по схеме:

Данный метод удобен тем, что реакцию можно проводить в воде с солью аминокислоты:

Реакцию N-защищенных аминокислот с О-защищенными можно осуществ­лять непосредственно в присутствии, например, карбодиимидов:

Снятие третбутилокси- или бензилоксикарбонильной группы осуществляют в мягких условиях - гидролизом в присутствии CF₃COOH. Тритильную защиту снимают гидрированием.

Твердофазный синтез пептидов (метод Мерифильда). Наращивание пептидной це­почки осуществляют на поверхности полимера, содержащего актив­ные группы: СН₂С1, СН₂ОН. N-Защищенная аминокислота «привязывается» к нему сложноэфирной связью. Следуют отщепление защитной группы, образование пептидной связи с другой молекулой N-защищенной аминокислоты, отщепление защитной группы и т. д. После наращивания цепи достаточной длины полипептид отщеп­ляют от носителя действием смеси НВг + CF₃COOH.

и т.д.

Пример 1:синтез дипептида Н-Ala-Gly-ОН

1-й этап - защита аминогруппы a-аланина ацилированием карбобенз-оксихлоридом:

2-й этап — активирование карбоксильной группы N-защищенного a-

аланина переводом его в п-нитрофениловый эфир:

3-й этап - блокирование карбоксильной группы глицина пе­реводом ее в метиловый эфир:

4-й этап - синтез защищенного по обоим концам дипептида вза­имодействием n-нитрофенилового эфира N-карбобензокси-a-аланина с этиловым эфиром глицина:

5-й этап - снятие защит (например, гидролизом в относитель­но мягких условиях, не допускающих разрушения пептидной свя­зи).

Пример 2: синтез H-Gly-Val-Ala-OH

Boc-Gly

Boc-Gly-Val-Ala

H-Gly-Val-Ala-OH

Пример 3: Н-Leu-Gly-Ala-ОН (твердофазный синтез Меррифильда)

Для этого используют полимерный носитель, получаемый об­работкой полистирола метил(хлорметиловым) эфиром:

Стадии синтеза:

1-й этап — получение ВОС- защищенного аланина:

2-й этап — «привязывание» ВОС-аланина к хлорметилированному полистиролу:

3-й этап — промывание водой и удаление защитной группы:

4-й этап — промывание водой и добавление ВОС-глицина (см. 1-й этап):

5-й этап — промывание водой и снятие защитной группы:

6-й этап — промывание водой и добавление ВОС-лейцина (см. 1-й этап:)

7-й этап — удаление ВОС-группы, промывание водой и снятие пептида с полимера:

Уровни структурной организации белков.По предложению К.У.Линдерстрема-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Ее мы рассмотрели в курсе классической органической химии. Термин «вторичная структура» относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы – правая α-спираль и β-складчатая структура за счет образования водородных связей и прочих взаимодействий (см. рис.10, с. 309). Под третичной структурой белка понимается расположение белковой полипептидной цепи в пространстве. Термин «четвертичная структура» относится к белкам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно; эта структура отражает характер взаимного расположения субъединиц в пространстве. Структуры, свойства и функции белков будут подробно рассмотрены в курсе биохимии.

Контрольные вопросы к главе 18 «Аминокислоты и белки»

№ 1Составьте схемы синтеза валина и b-фенил-α-аланина при помощи следующих методов: (а) из кетокислот восстановительным аминированием; (б)

(а) (а) (б)

Рис. 10. Вторичная структура белка: α-спираль (а), b-складчатая структура (б)

методом Штреккера; (в) используя реакцию фталимида калия с бром-алкилмалоновым эфиром; (г) алкилированием аминомалонового эфира;

№ 2.Какую надо выбрать стратегию, чтобы превратить глутаминовую кислоту в глутамин?

№ 3.Какой рН имеют водные растворы следующих соединений: (а) хлоргидрата этилового эфира валина; (б) глицина; (в) хлоргидрата аланина; (г) лизина; (д) аспарагиновой кислоты; (е) аспарагина. Что такое изоэлектрическая точка аминокислоты? Что такое электрофорез?

№ 4. Напишите уравнения реакций глицина со следующими реагентами: (а) хлористым бензоилом; (б) азотистой кислотой; (в) ангидридом трифторуксусной кислоты; (г) хлороводородом; (д) формальдегидом; (е) гидроксидом меди (II); (ж) метанолом (в присутствии HCI).

№ 5.Три изомерных аминокислоты А, Б и В с молекулярной формулой С₅Н₁₁O₂N при нагревании превращаются в соединения А', Б' и В'. Вещество А' – диизопропильное производное дикетопиперазина; образование продукта Б' сопровождается выделением газа; озонолиз Б' дает глиоксалевую кислоту и пропаналь. Вещество В' представляет собой γ-лактам (γ-метилпирролидон).

Каково строение аминокислот А, Б и В?:

№ 6.Как различить валин и N-метилвалин?

№ 7.Напишите структурную формулу антибиотика грамицидина С, имеющего макроциклическое полипептидное строение:

Val - Orn - Leu - Phe - Pro

½ ½

Pro - Phe - Leu - Orn - Val Какие вещества и в каком соотношении

образуются в результате полного гидролиза (24 ч., 2 н НСl, 100 ⁰C)?

№ 8.Какие Вы знаете уровни организации белков?

№ 9.Какие методы защиты амино- и карбоксильных групп Вы знаете? Используя их, синтезируйтедипептид: H-Val-Glу-OH

№ 10. Какие качественные реакции (биуретовую, ксантопротеиновую, Фоля, Милона, Эрлиха) дает пентапептид: H–Ala–Pro–Val–Tyr–Gly–OH ? Напишите структурную формулу пентапептида.

ЛИТЕРАТУРА

1. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. – СПб.:

Иван Федоров, 2002.

2. Ким А.М. Органическая химия. – Новосибирск: Сибирское

университетское изд-во, 2001.

3. Травень В.Ф. Органическая химия: в 2 т. – М.: Академкнига, 2005.

4. Шабаров Ю.С. Органическая химия. – М.: Химия, 1999.

5. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н.А. Начала органической химии: в 2 т. – М.:

Химия, 1974.

6. Моррисон Р., Бойд Р. Органическая химия. – М.: Мир, 1974.

7. Робертс Д., Касерио М. Основы органической химии: в 2 т. – М.: Мир, 1968.

8. Сайкс П. Механизмы органических реакций. – М.: Химия, 1991

9. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. – М.: Просвещение, 1987.

10. Янковский С.А., Данилова Н.С. Задачи по органической химии. – М.:

Колос, 2000.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Предельные углеводороды. Алканы и циклоалканы ………………… ..5

2. Алкены (олефины)………………………………………………………. 19

3. Диеновые углеводороды………………………………………………… 38

4. Алкины……………………………………………………………………. 45

5. Арены (ароматические углеводороды)…………………………………. 55

6. Галогенопроизводные углеводородов…………………………………..77

7. Магнийорганический синтез………………………………………… ..101

8. Спирты и фенолы……………………………………………………… 105

9. Простые эфиры………………………………………………………….. 127

10. α-Окиси алкенов………………………………………………………… 131

11. Альдегиды и кетоны…………………………………………………….135

12. Карбоновые кислоты и их производные………………………………162

13. Гидроксикислоты………………………………………………………..199

14. Оксокислоты……………………………………………………………..210

15. Органические соединения азота………………………………………..216

16. Органические соединения серы………………………………………...233

17. Углеводы………………………………………………………………….244

18. Аминокислоты и пептиды………………………………………………286

Литература……………………………………………………………….309

Содержание………………………………………………………………309

ОТВЕТЫ НА КОНТРОЛЬНЫЕ ЗАДАНИЯ

1

№ 3. (а) При сгорании 14,4 г алкана образовалось 22,4 л СО₂. Какой объем кислорода (л, н.у.) потребуется? (б)Для сжигания 5 л нормального алкана потребовалось 40 л кислорода (н.у.). Установите, какой углеводород сожгли. (в)При сгорании 11,2 л смеси метана и этана получено 13,44 л. (н.у.) СО₂. Рассчитайте объемную долю (%) метана в исходной смеси. (г) Газ, образовавшийся при полном сгорании 0,02 моль алкана, пропустили через избыток известковой воды; при этом выпало 12 г осадка. Определите молекулярную формулу алкана.

№ 4.(а)Выведитемолекулярную формулу алкана, если при хлорировании 1,28 г его на свету было получено 6,84 г дихлорпроизводного. (в) Определите молекулярную формулу бромпроизводного пропана, в 4,04 г которого содержится 3,2 г брома.

№ 6. Углеводороды н-гексан и гексен-3 имеют близкие температуры кипения. Как очистить химическим путем: а) н-гексан от примеси гексена-3; б) гексен-3 от примеси н-гексана?

№ 10. Предложите схемы синтеза: (в)гексадиена-2,4 из аллилового спирта.

№ 1. Почему в случае присоединения хлороводорода к бутадиену-1,3 образуется смесь 3-хлорбутена-1 и 1-хлорбутена-2, в которой преобладает второе из названных со­единений.

№ 2. При 1,4-присоединении хлороводорода к 2-метилбутадиену-1,3 (изопрену) в качестве основного продукта образуется 1-хлор-3-метилбутен-2, а не 1-хлор-2-метилбутен-2. Почему ?

№ 3. Какой из диенов – бутадиен-1,3 , изопрен (2-метилбутадиен-1,3) или пиперилен (пентадиен-1,3) при взаимодействии с 1 моль бромоводорода при 25 ⁰С дает только один продукт?

№ 5. При термической полимеризации бутадиена-1,3 в ка­честве побочного продукта образуется циклический димер, не склонный к дальнейшей полимеризации. Это вещество при гид­рировании дает этилциклогексан; способно присоединять 2 моль брома; в результате деструктивного окисления образует 3-карбоксигександиовую кислоту. Какое строение имеет молекула димера бутадиена-1,3?

№ 7. Из каких реагентов можно получить следующие со­единения по реакции Дильса—Альдера: № 8.Проведите озонолиз следующих соеди­нений: (а)2-метилгептадиена-2,5; (б) 2,3-диметилциклогексадиена-1,3;

4.

№ 3. Напишите схемы синтеза следующих соединений, используя неорганические реагенты: (а) бутанона-2 из 1-бромбутана; (б) акрилонитрила из 1,2-дибромэтана; (в) мезитилена (1,3,5-триметилбензола) из пропанола-1; (г) 1,1,2,2,3,4-гексабромбутана из ацетилена; (д) поливинилацетата из ацетилена.

№ 6. Расположите ароматические соединения в ряд по уменьшению реакционной способности в реакциях S_E и ука­жите продукты реакций:

(а) нитрования бензойной кислоты, о-сульфобензойной кислоты, фенола, резорцина; (б) ацилирования хлористым пропионилом бензола, п-крезола, толуола, нитробензола; (в) сульфирования фенола, гидрохинона, нитробензола, п-нитротолуола; (г) бромирования бензола, м-ксилола, м-динитробензола, п-нитроизопропилбензола, м-толуидина.

№ 7. Для каждого из соединений укажите, какое кольцо будет затрагиваться при нитровании и приведите струк­турные формулы основных продуктов реакции:

6.

№ 7.Из ацетилена получите: (а) 2,3-дибромбутан; (б) 1,2-дибромбутен-2;

7.

№ 3.Предложите схемы синтеза спиртов, используя химические свойства реактивов Гриньяра: (а) метилдиэтилкарбинола из этано­ла; (б) метилдиэтил-карбинола из этано­ла; (в) 3,3-диметилбутанола-1 из изобутилена и этилена; (г) диметилизопропилкарбинола из пропилена.

№ 4.Предложите схему синтеза кислот, используя химические свойства реактивов Гриньяра: (а) циклопентанкарбоновой кислоты из циклопентана; (б) 2-метилбутановой кислоты из бутена-1; (в) п-толуиловой кислоты из толуола; (г) 1-нафтилуксусной кислоты из нафталина.

№ 5.Предложите схемы синтеза соединений, меченых радиоактивными изотопами: (а) изомасляной (1-¹⁴С) кислоты (СН₃)₂СН¹⁴СООН из пропилена и Са¹⁴СО₃; (б) дейтеротолуола С₆H₅CH₂D из толуола и тяжелой воды; (в); 3-дейтеропропилена-1 CH₂=CH-CH₂D из хлористого аллила и D₂O; (г) гексадейтеробензола из аце­тилена и тяжелой воды.

10.

№ 4. Какие продукты образуются при раскрытии эпоксидного цикла окиси изобутилена при действии метилатом натрия и метанола в кислой среде?

Глава 1. № 1.17; № 2. этан; № 4 (б) С₃H₇Br; № 7. 10; № 8.бромирование, затем р. Вюрца;№ 9. 2,2-диметилпропан (А), пентан (Б), 2-метилбутан (В); № 10. (а)2,2,3,3-тетраметилбутан; (б) 2,5-диметилгексан; (в) 3,4-диметилгексан.

Глава 2. № 1.84 %;№ 5.ClCH₂-CH₂Cl (A), CH₂=CHCl (Б), СlCH₂-CHCl₂ (B), СlCH=CHCl (Г); Cl₂CH-CHCl₂ (Д); ClCH=CCl₂ (Е); Cl₂CH-СCl₃ (Ж); Cl₂C=CCl₂ (З);№ 9. (а)2-метилбутан; (б)пентен-2;(в)пентадиен-1,4;(г)2-метилбутен-2; (г) циклогексадиен-1,3; № 10. (а)присоединяют, а затем отщепляют хлороводород; (б)дегидратация гексанола-1 в гексена-1, затем бромирование с последующим дегидробромированием действием водно-спиртовым раствором KOH;(г)аллильное хлорирование пропилена, затем р. Вюрца;(д)внутримолекулярная дегидратация спирта, затем бромирование алкена по Волю-Циглеру.

Глава 3. № 9.3-метилдекадиен-3,7;№ 10. 4.

Глава 4. № 4. (а)4-метилгексин-1; (б)5-метилгексин-1;(в)гексин-3;(г)4-метилпентин-1;(д)винилацетилен;№ 5. (а)бромной водой; (б), (г) и (д)аммиакатом серебра;(в)малеиновым ангидридом.

Глава 5. № 1.(I), (II), (IV), (V), (VI);№ 5.толуол, этилбензол, изопропилбензол, третбутилбензол;№ 9. (а)алкилированием бензола изобутиленом получают третбутилбензол и обрабатывают нитрующей смесью; (б)бензол алкилируют пропиленом до изопропил-бензола и нитруют по Коновалову; (в)толуол окисляют в бензойную кислоту, которую нитруют;(г)изопропилбензол хлорируют в прис. AlCl₃ продукт окисляют;(д)хлорируют на свету, затем р. Вюрца;(е)циклотримеризация ацетилена, нитрование, бромирование;(ж)нафталин нитруют, затем окисляют; № 10. (а)1-метил-3-этилбензол;(б)п-нитроэтилбензол;(в)винилбензол (г) фенилацетилен; (д) 1,3,5-триметилбензол; (е) 4-нитро-1-бромнафталин.

Глава 6. № 3.подвижность брома уменьшается в ряду: 4-бром-2-метилбутен-2, 5-бром-2-метилпентан, 3-бром-2-метилпентен-2; № 4.(а) 1,1-гексаналь; (б) октанон-2; (в) пентан-диол-2,3; (г) п-хлорбензойная кислота; (д) бутен-2-ол-1 и бутен-3-ол-2; (е) 3-метилцикло-пентанол-1; № 7. (в) гидратация ацетилена дает ацетальдегид, а его восстановление - этанол; cпирт превращают в бутадиен по Лебедеву и бромируют; (г) продукт димеризации ацетилена - винилацетилен обрабатывают избытком хлора.

Глава 7. № 1.йодистый метил,бромистый этил, хлористый бутил, бромистый винил, йодбензол, хлорбензол; № 6. изопропилмагнийгалогенид; № 7. CH₃(CH₂)₂CH(C₂H5)-MgBr; № 8. этилмагнийгалогенид

Глава 8. № 1.

Глава 9. № 1. примесь алкена удаляют из простого эфира промыванием серной кислотой; уменьшить выход продукта межмолекулярной реакции (простого эфира) можно разбавлением реакционной массы растворителем; при этом увеличивается выход продукта внутримолекулярной реакции (алкена); № 3. взаимодействие изопропилата натрия с йодистым метилом дает выше выход простого эфира, т.к. не будет примеси алкена jn дегидрогалогенирования галогеналкана под действием основания (алкоголята); № 4. получают этилен и далее окись этилена, которую гипохлорируют и полученный 2-хлорэтанол подвергают дегидратации; № 6. (а)этилизопентиловый эфир;(б)п-СH₃O-С₆Н₄-СН=СН-СН₃ и п-СH₃O-С₆Н₄-СН₂-СН=СН₂.

Глава 10. № 2. (а) гипохлорируют, обрабатывают сульфидом натрия;(б)этанол реагирует с окисью этилена (2:1); (в)фенол реагирует с окисью этилена (1:2);(г)реакцией окиси этилена с этанолом;(д)с NH₃ (1:1) получают этаноламин, в котором ОН замещают на хлор (PСl₅), а затем на меркаптогруппу (NaHS).

Глава 11. № 2.(а) метилглиоксаля; (б) трихлоруксусного альдегида; № 3. кеталь из диэтилкетона и метанола; ацеталь из изомасляного альдегида и этиленгликоля; кеталь из пентаэритрита С(СН₂ОН)₄ и циклопентанона; все вещества гидролизуются до исходных в присутствии кислот, но устойчивы в нейтральной и щелочной средах; № 4.альдегиды, но не кетоны вступают в реакции окисления (с аммиакатом серебра, жидкостью Фелинга), Канниццаро, Тищенко, с фуксинсернистой кислотой; со слабыми нуклеофилами (водой, спиртами) и димедоном обычно реагируют только альдегиды и лишь самые активные кетоны; № 5. валериановый альдегид отличают от кетонов реакциями с аммиакатом серебра и жидкостью Фелинга, а метилпропилкетон от диэтилкетона - йодоформной реакцией; № 7. реакция Канниццаро; № 9. (а)этанол окисляют в уксусную кислоту, получают кальциевую соль и подвергают ее пиролизу; (б)действием PCl₅ получают 2,2-дихлорпентан и дегидрохлорируют и спиртовым раствором КОН; (в), (г)бутен-2 окисляют по Вагнеру в бутандиол-2,3 и далее в бутандион-2,3, затем действуют избытком гидроксиламина; (д) восстанавливают продукт альдольной конденсации бутаналя; № 10. (а) 3-метилбутаналь; (б)м-этилбензальдегид;(в)коричный альдегид;(г)метилфенилкетон;(д)п-толуиловый альдегид.

№ 1. Напишите уравнения реакций нуклеофильного присо­единения по карбонильной группе. Какое из соединений будет более активно в реакциях A_N и почему: (а) формальдегид, уксус­ный альдегид, ацетон; (б) пропионовый альдегид, a-хлорпропионовый альдегид, ацетон, хлораль С1₃С-СНО; (в) альдегиды ароматического ряда общей формулы

(где Х=Н, NO₂, CH₃)? В чем суть кислотного катализа в этих реакциях?

№ 9.пентина-2 из пентанона-2; (в) 1,6-дихлоргексана из циклогексена;