Денатурация и деструкция коллагена

Консистенция готового к употреблению мясопродукта обусловлена степенью разрушения ее соединительно тканных прослоек. Решающее значение играет изменение коллагена, так как эластин при тепловой обработке практически не изменяется.

В процессе нагрева коллагена идет плавление полипептидных цепочек и разрыв связей между цепочками. Денатурация (или сваривание) коллагена сопровождается нарушением специфической конфигурации цепочек и молекулы в целом. При 50…55^оС коллагеновые волокна набухают, поглощая воду, при 58…62^оС резко сокращается длина волокна (на 60%) и увеличивается его диаметр. Коллаген различных видов мяса имеет неодинаковую температуру денатурации 55…65^оС, которая зависит от возраста животного. Фибриллярная структура разрушается, волокна становятся стекловидными, более эластичными, их прочность снижается.

Изменения размера коллагеновых волокон приводит к деформации кусочков мяса. Образовавшийся глютин, в отличие от коллагена, при температуре более 40^оС хорошо набухает и неограниченно растворяется в воде. Полный гидролиз коллагена происходит в процессе нагрева при 126^оС на протяжении 3 часов.

Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации глютина и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При дальнейшем нагреве студнеобразующая способность глютина снижается из-за его разрушения. Деструкция коллагена является основной причиной размягчения мяса. В мясе, доведенном до готовности, весь коллаген денатурировал, а часть его перешла в глютин. В среднем в глютин переходит 20…45% коллагена, что обусловлено видом мяса, содержанием и строением соединительной ткани. Излишний распад коллагена приводи к нарушению формы продукта и трудности его порционирования.

На скорость перехода коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:

а) температура среды; при жарке мясопродуктов, когда температура в толще продукта не превышает 80…85^оС, переход коллагена в глютин протекает медленно; поэтому тепловая обработка методом жарки возможна только для тех кулинарных частей, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса, поскольку имеет более простое строение, в составе его меньше оксипролина, он подвергается деструкции при более низких температурах;

б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами ускоряет переход коллагена в глютин;

в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используется в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин.

БЕЛКИ МОЛОКА

Молоко – это полидисперсная система, дисперсной средой которой является водная фаза, дисперсионной фазой - минеральные соли, лактоза, белки, фосфат кальция и жир.

Под влиянием различных технологических факторов происходят изменения как состава, так и свойств составных частей молока. Высокая пищевая ценность молока обусловлена оптимальным содержанием в нем белков (2,9…3,5%), жиров (3,5…6%), углеводов (5%), минеральных солей и витаминов, а так же практически идеальным их соотношением. Отдельно нужно выделить биологическую ценность белков молока, которые отличаются сбалансированностью незаменимых аминокислот, их хорошим перевариванием и усвояемостью организмом. Аминокислотный скор коровьего молока составляет 95%. Белки особенно богаты лизином и треонином, лимитированными являются метионин и цистин.

В настоящее время в молоке выделяют две группы белков, которые имеют различные свойства: казеин и сывороточные белки.

Казеин, на долю которого приходится 78…85% белков молока, находятся в виде коллоидных частиц или мицелл, тогда как сывороточные белки остаются в молочной сыворотке в растворенном состоянии.

Казеиновая фракция представлена α, β, γ, κ – казеинам, основные – α и β – составляют 85%.

Сывороточные белки:

β – лактоглобулин – 15…22%

α – лактоальбумин – 7…12%

Альбумин

Иммуноглобулин

Протеозо-пептоны.

Эти фракции отличаются молекулярной массой, изоэлектрической точкой, соотношением аминокислот, особенностями состава и строения.

Сывороточные белки простые (протеины), казеин – сложный белок, в его состав входит фосфорная кислота. Белки молока – это глобулярные белки, имеющие большую молекулярную массу.

Основной белок – казеин. Выделенный и очищенный казеин – это амфотерный порошок, который не растворяется в воде, растворяется в слабых растворах щелочей, кислот, не имеет вкуса, запаха, имеет белый цвет. Стойкость казеиновых мицелл в молоке обусловлена наличием гидратной оболочки вокруг нее. Казеин в молоке находится в виде кальций-фосфат-казеинового каомплекса, в котором главная роль принадлежит Са, который образует кальциевые мостики между казеинатами кальция.

Мицеллы казеина стойкие к нагреванию и механической обработке, стабильность их зависит от содержания растворенных солей кальция, химического состава казеина, активной кислотности.

В свежем молоке при рН 6,6 казеин имеет отрицательный заряд. В изоэлектрической точке рН 4,6…4,7 казеин электронейтральный, имеет наименьшую растворимость и коагулирует. На этом базируется принцип приготовления всех видов кисломолочной продукции.

Комплекс белков, который остается в сыворотке после выделения казеина, называют сывороточными. Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производтве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеина. β – лактоглобулин в процессе нагревания молока до 85…100^оС весь коагулирует, с солями кальция образует молочный камень. В нагретом молоке вместе с к-казеином образует комплексы и выпадает в осадок.

Тепловая денатурация сывороточных белков молока проявляется в снижении их растворимости, освобождении активных сульфгидрильных групп аминокислот. Казеин, в отличие от сывороточных белков, имеет значительно большую термостойкость, выдерживает нагрев до 150…160^оС без явных признаков коагуляции. С повышением кислотности казеиновый комплекс коагулирует при более низких температурах. Молоко с кислотностью 55…60^оТ сворачивается при комнатной температуре.

К функциональным свойствам молока необходимо отнести их способность эмульгировать жир, стабилизировать жировую эмульсию, повышать водосвязывающую и водопоглощающую способность, образовывать мелко-пористые пены.