Характеристика белков мышечного волокна и соединительной ткани

Поперечно-полосатая мышечная ткань представляет собой наиболее ценную в пищевом отношении часть мяса, так как является основным источником белка. В мышечной ткани содержится 72…80% воды, 18…22% белков, 2…5% липидов, 1…1,5% углеводов, 1…2% азотистых экстрактивных небелковых веществ и 0,7…1% минеральных веществ.

Белки мышечной ткани в большей степени обуславливают ее биологическую ценность и ее важнейшие свойства.

В состав мышечной ткани входят белки мышечного волокна и белки межклеточной среды. Белки мышечного волокна входят в состав оболочки (сарколеммы), ядер, саркоплазмы, миофибрилл. Приблизительно 40% белков мышечной ткани растворены в воде (саркоплазмы и частично миофибрилл), 40% (миофибриллярные) – в солевых растворах хлористого калия. Остальные, нерастворимые, называют строматопротеинами. Белки саркоплазмы и миофибрилл – полноценные, сарколеммы – принадлежат к неполноценным. В соответствии с морфологической структурой мышечного волокна белки распределяются как показано на схеме.

Рис. 2.6. Распределение основных белков

мышечного волокна

Белки сарколеммы составляют приблизительно 4,4…5% общего количества белков клетки. Эластин, коллаген и ретикулин являются основными белками соединительной ткани.

Коллаген - не растворимый в воде белок, в процессе тепловой обработки переходит в глютин, уже хорошо растворимый в воде. Коллаген - неполноценный белок, содержит оксипролина больше любого другого белка – 12,8%. Волокна коллагена слабо растянуты. При нагревании в воде при температуре 60…70^оС они сокращаются приблизительно на 1/3 или 1/4 от первоначальной длины. При повышении температуры до 80^оС коллаген превращается в глютин (желатин), растворимый в воде.

Эластин– основной белок эластиновых волокон, не растворяется в процессе нагревания ни в воде, ни в растворах кислот и щелочей, не образует желатин. Это единственный белок, содержащий хлорофорный остаток, что придает ему характерный желтый цвет и определяет его флуоресценцию.

Ретикулин – входит в состав ретикулиновых волокон, которые образуют сетчатые структуры, в которых уложены кровеносные сосуды. По строению похож на коллаген, но не образует желатина в процессе кипячения.

При повышении содержания соединительной ткани снижается биологическая ценность мяса, повышается его жесткость. А усложнение структуры соединительной ткани повышает ее стойкость к тепловой обработке.

Белки ядер - нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок.

Нуклеопротеиды – соединения белков гистонов и проламинов, нерастворимые в воде, растворимы в щелочах и растворах хлористого натрия.

Кислый белок – напоминает глобулин, растворим в щелочах

Остаточный белок – по свойствам и аминокислотному составу напоминает коллаген.

Белки миофибрилл – миозин, актин, актомиозин, тропомиозин – составляют примерно 65% внутриклеточных белков, играют важную роль в изменениях мышечной ткани.

Миозин – самый важный белок, на его долю выпадает 35…40% всех мышечных белков. Содержит 20 аминокислот, в том числе все незаменимые, имеет кислый характер. Не растворим в воде, растворяется в солевых растворах, высаливается при полном насыщении хлористым натрием. Владеет свойствами фермента аденазинтрифосфатазы, то есть катализирует расщепление АТФ, в процессе которого освобождается энергия, необходимая для сокращения мышечного волокна.

АТФ +Н₂О АДФ + Н₃РО₄ + 33,5 кДж/ моль

Температура свертывания миозина 45…50^оС. Молекула состоит из 5000 аминокислотных остатков.

Актин – 15% общего количества мышечных белков, существует в глобулярной и фибриллярной формах. Состоит из одной цепи, включает 374 аминокислотных остатков. Способен вступать во взаимодействие с миозином, образуя актомиозин. Температура денатурации приблизительно 50^оС.

Актомиозин – 3,7% , обладает высокой вязкостью, способен резко сокращаться при определенных концентрациях солей калия или магния, в присутствии АТФ распадается на актин и миозин. Денатурирует при 42…48^оС.

Тропомиозин – подобен миозину, но, в отличие от него, является неполноценным белком (отсутствует триптофан). При рН 7 хорошо ратворяется в воде, не денатурирует под влиянием нагрева.

Белки саркоплазмы - миоглобулин, глобулин Х, миоген, миоглобин и нуклеопротеиды – составляют 32…37% внутриклеточных белков

Миоальбумин – 1…2% является типичным альбумином, температура денатурации 45…47^оС

ГлобулинХ – 20% всех белков – включает ряд белков, которые являются типичными глобулинами, некоторые проявляют свойство ферментов. Коагулирует при 50^оС.

Миоген – 20% - растворим в воде, не полностью высаливается хлористым натрием, температура коагуляции 55…65^оС.

Нуклеопротеиды являются сложными белками, состоят из РНК и белкового компонента

Миоглобин – 0,1…1%, принадлежит к дыхательным белкам, действует как промежуточный переносчик кислорода от гемоглобина крови к окислительным участкам клеток. Это неполноценный белок, так как отсутствует изолейцин, цистин, цистеин. Способен вступать в реакцию с кислородом воздуха, окисом азота, восстанавливаться, действовать как пероксидаза, каталаза, оксидаза.

Миоглобин имеет темно красный цвет, обуславливает природную окраску мышечного волокна. Цвет мяса зависит от концентрации миоглобина, степени связывания кислорода миоглобином, величины заряда железа в геме (двух- или трехвалентное). Так мясо кита содержит 0,91% миоглобина, конина – 0,8%, говядина – 0,6%, свинина - 0,06%.