Неструктуровані білки

Далеко не всі водорозчинні білки мають упорядковану просторову структуру. Досить велика кількість білків (до 40 % у клітинах еукаріотів) не утворюють за фізіологічних умов жорсткої третинної структури, залишаючись невпорядкованими (неструктурованими), до 70 % білків мають у своєму складі окремі невпорядковані ділянки. Такі неструктуровані білки (intrinsically disordered proteins) або окремі ділянки глобулярних білків, часто розташовані на кінцях поліпептидноголанцюга, є, як правило, збідненими на гідрофобні амінокислоти, що й робить невпорядкований стан енергетично більш вигідним.

Досить загальною рисою неструктурованих білків є їхня здатність взаємодіяти з багатьма партнерами: це дозволяє таким білкам слугувати своєрідними платформами для збірки мультимолекулярних комплексів, виконуючи тим самим важливі функції в регуляції багатьох клітинних процесів. Часто зв’язування неструктурованого білка з іншими білками чи нуклеїновими кислотами приводить до утворення певної просторової структури, яка стабілізується цими новими взаємодіями. Утворення такої структури, у свою чергу, зумовлює формування робочої поверхні, що має спорідненість до наступної макромолекули: неструктурований білок (який стає структурованим унаслідок міжмолекулярних взаємодій) спрацьовує як своєрідний перемикач, необхідний для формування мультимолекулярного комплексу, задіяного до певного регуляторного акту.