Лекция №5. Третичная структура белковых молекул

Третичная структура белковых молекул.

Установлено, что большинство белков имеют в нативном состоянии очень компактную форму молекулы, например сыворогточный альбумин (584 аминокислотных остатка). Если рассчитать эту молекулы, то в β-структуре длин 200 нм и толщина 0,5. Если бы она была свернута в виде α-спирали в длину 90 нм. На самом деле, максимальный размер молекулы составляет примерно 13 нм, а диаметр 3 нм. Третичная структура – это расположение α-спирали в пространстве. Вторым доказательством наличия третичной структуры являются рассуждения о денатурации белков.

Денатурация – действие на белки агрессивных сред (температура, соли минеральных кислот). Процесс денатурации: скрученная в виде глобуле полипептидная цепь по действием реагентов разрыхляется. После того, как молекула становится совершено рыхлой, она переходит в неструктурированное состояние. Причем полярные, заряженные группы оказываются снаружи этой молекулы, молекулы начинают взаимодействовать друг с другом и слипаются. Принимают еще большие агрегаты и выпадают в осадок. При денатурации происходит нарушение только третичной структуры, вторичная и первичная структуры остаются, поэтому при снятии действия возможно восстановление.

Третичная структура – это та структура белковой молекулы, которая отвечает за биологическую активность данного белка. Для каждой белковой молекулы третичная структура – это уникальная структура для каждого белка, она образуется в результате термодинамических закономерностей. Свертывается при реализации своих нативных свойств единственным способом для данной молекулы.