Структурная организация ферментов

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные) белки. Простые белки-ферменты состоят из аминокислот. Сложные белки-ферменты состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофактора. Кофактор, прочно связанный с апоферментом, называется простетической группой. Комплекс апофермента и прочно связанного кофактора называется холоферментом. Кофактор, который связан с апоферментом нековалентными связями и легко отделяется при диализе, называется коферментом. Кофермент присоединяется во время реакции к молекуле фермента подобно субстрату, химически изменяется и затем снова освобождается.

Роль коферментов выполняют 2 группы веществ: витамины и их производные и вещества невитаминной природы. Ко второй группе веществ относятся нуклеотиды (УДФ-глюкоза), фосфаты моносахаридов (2,3-бисфосфоглицерат), металлопорфирины (гем, хлорофилл) и пептиды (глутатион). Кофактором могут быть неорганические ионы, например, Mg²⁺). Роль металлов: 1) образование фермент-субстратного комплекса; 2) металлы с переменной валентностью участвуют в транспорте электронов; 3) способствует формированию нативной структуры фермента; 4) образование связи между апоферментом и коферментом.

Кофакторы ферментов должны поступать с пищей, а апофермент синтезируется в организме. Апофермент определяет специфичность фермента.