Характеристика ферментов. Сходства между ферментами и химическими катализаторами:

Сходства между ферментами и химическими катализаторами:

1. Не расходуются и не образуются в процессе реакции.

2. Катализируют только энергетически возможные реакции.

3. Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции.

4. Не смещают равновесия реакции, а ускоряют его наступление.

Различия между ферментами и химическими катализаторами:

1. Ферменты являются белками и поэтому катализируют реакции в «мягких»условиях (давление 1 атм, t=37 °С и нейтральное значение рН).

2. Ферменты обладают физико-химическими свойствами, характерными для белков: высокой молекулярной массой, амфотерностью, не способны к диализу, подвергаются высаливанию, денатурируют.

3. Для ферментов характерна более высокая эффективность. Например, энергия активации разложения перекиси водорода Н₂О₂ ® Н₂О + ½О₂ равна 75,2 кДж/моль. При добавлении неорганического катализатора платины энергия активации снижается до 50,2 кДж/моль. Фермент каталаза снижает энергию активации до 8,3 кДж/моль.

4. Активность фермента регулируется и контролируется на генетическом уровне и посредством низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции).

5. Ферменты обладают специфичностью. Различают 4 вида специфичности ферментов: 1) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, аргиназа расщепляет аргинин, уреаза – мочевину; 2) относительная специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи. Например, липаза гидролизует жиры по месту сложноэфирной связи на глицерин и жирные кислоты; 3) относительная групповая специфичность – фермент расщепляет связь, образованную определенными функциональными группами. Эти ферменты обычно участвуют в процессе пищеварения. Например, пепсин расщепляет пептидную связь, образованную аминогруппой ароматических аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой основных аминокислот, а химотрипсин – карбоксильной группой ароматических аминокислот; 4) стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера. Например, оксидаза L-аминокислот превращает только L-аминокислоты.

6. В организме действуют, как правило, полиферментные системы, в результате чего происходит многоэтапное превращение вещества с допустимыми для организма перепадами энергии.

Полиферментные системы (комплексы) представляют собой несколько ферментов, катализирующих ряд согласованных реакций, причем конечные продукты одной ферментативной реакции являются субстратами для следующей. Различают три типа мультиферментных комплексов:

а) ферменты растворены в цитоплазме и контакт субстратов с ними осуществляется посредством диффузии;

б) ферменты соединены друг с другом за счет белок-белковых взаимодействий;

в) ферменты соединены друг с другом и иммобилизованы на внутриклеточных или цитоплазматических мембранах.