Нарушения переваривания и всасывания белков

Различные нарушения белкового обмена часто связаны с нарушениями переварива­ния пищевых белков в желудочно-кишеч­ном тракте (см. «Патофизиология пищева­рения»). Они могут возникнуть вследствие нарушений всасывания продуктов перевари­вания пищевых белков из желудочно-ки­шечного тракта. Наконец, изменения обмена белков в организме могут быть связаны с нарушениями усвоения продуктов перева­ривания клетками и тканями организма при различных заболеваниях, а также с изме­нениями условий выведения этих продуктов из организма.

В механизме различных нарушений бел­кового обмена ведущую роль, конечно, игра­ют нарушения активности ферментов, опре­деляющие ту или иную фазу распада пище­вых белков, а также синтеза собственных (нормальных или патологических) белков в организме здорового или больного человека. Так, например, при синдроме белкщзо-энерге-тической недостаточности (см. ниже) распад собственных белков осуществляется протео-литическими ферментами (протеазы, пепти-дазы) и регулируется нервными и гормо­нальными факторами. Специальные виды ферментов управляют обменом отдельных аминокислот на клеточном и молекулярном уровнях (аминацидоксидазы, дезаминазы, трансаминазы, декарбоксилазы и мн. др.).

Нарушения обмена белков в организме больного человека и животных могут возни­кать вследствие:

1) количественных из­менений поступающих в организм белков;

2) изменений качественного состава (амино­кислотного) принимаемых белков.

Наруше­ния количественного состава принимаемых с пищей белков возможны в двух видах:

1) увеличения количества принимаемых бел­ков;

2) уменьшения количества принимае­мых белков (белково-энергетичеСкая недоста­точность).

Увеличение количества принимаемых с пищей белков возникает при неправильно организованной диете (обжорство), а также при некоторых патологических состояниях (поражение гипоталамуса, сахарный диабет и др.). При перекармливании пищевыми белками большая нагрузка на пищеваритель­ные ферменты меняет соотношение в систе­мах ферменты — субстраты и соответственно изменяет эффективность ферментативного переваривания поступивших в организм бел­ков.

Белковое перекармливание вызывает положительный азотистый баланс и задерж­ку некоторой части продуктов обмена белков (аминокислот) в организме. Следует учиты­вать, что часть задерживаемого белка оста­ется в организме в виде «циркулирую­щего» белка в жидких тканевых средах. Однако большая часть этих белков сгорает и вызывает теплообразование. Оно называ­ется, как известно, специфическим динами­ческим действием белка. Поэтому вызвать значительное увеличение массы тела живот­ного или человека путем перекармливания белками не представляется возможным. В связи с этим для «откармливания» живот­ных (свиньи, гуси) используется главным образом углеводная диета. Субъективно из­быточное белковое питание вызывает отвра­щение к белковой пище и отказ ее при­нимать. При различных патологических сос­тояниях возможны нарушения азотистого баланса. Последний представляет собой раз­ность между количеством принимаемого с пи­щей белка (азота) и количеством выделяе­мых азотосодержащих конечных продуктов обмена в моче и кале (мочевина, мочевая кислота, аминокислоты, аммиачные соли, креатинин и др.).

В случаях, когда количество получаемого азота с пищей превосходит количество азотсодержащих продуктов распада белков в организме, говорят о положительном белко­вом или азотистом балансе. В случаях, когда количество выделяемых азотистых продуктов превосходит количество получае­мого с пищей азота, говорят об отрица­тельном азотистом балансе.

Положительный азотистый и белковый ба­ланс возникает при многих физиологических (рост, беременность) и патологических сос­тояниях. В нормальных условиях у взрослого человека в сутки распадается примерно 1 г белка на 1 кг массы тела за счет процессасинтеза новых тканевых белков из аминокис­лот, поступающих после переваривания и всасывания' пищевых белков. Этот процесс называется самообновлением белков тела. Процесс восстановления белков тела усили­вается после голодания или кровопотери. Его называют регенерационным процессом син­теза белка. Увеличение синтеза белка и по­ложительный белково-азотистый баланс воз­никают также при заболеваниях, сопровож­дающихся увеличением белковой массы боль­ного. К таковым относятся некоторые болез­ни крови (лейкозы, полицитемия), гигант­ские «доброкачественные» опухоли, при которых в организме накапливается опре­деленное количество опухолевого белка. Не­которое значение с точки зрения увеличения синтеза белковых веществ могут иметь па­тологические состояния, связанные с увели­чением внешней или внутренней секреции желез (С. М. Лейтес,. Н. Н. Лаптева).

Недостаточность поступления в организм пищевых белков выражается в виде синдро­ма1 белково-энергетической недостаточности, претерпевающего три стадии развития (табл. 18). Белково-энергетическая недостаточность характеризуется рядом клинических, био­химических, патологоанатомических приз­наков (см. разд. 9.2). Недостаток поступления белка в пищу, или белковое голодание, сопровождается от­рицательно выраженным белковым балан­сом, т. е. количество выделяемых продук­тов обмена белков в организме превосхо­дит количество поступающих с пищей бел­ков. Различные степени белково-энергетичес­кой недостаточности возникают при многих инфекциях и интоксикациях (туберкулез, острые бактериальные инфекции, вирусные инфекции, глистные инвазии и др.). Важ­ной особенностью нарушений белкового обме­на при инфекциях является увеличение выделения с мочой азота аминокислот (ами-ноацидурия). Источником азотистых продук­тов, выделяемых при заболеваниях, являются скелетные мышцы, а также печень, в которой активируются процессы глюконеоге-неза из аминокислот. Качественные изменения белкового об­мена возникают при питании неполноценны­ми по аминокислотному составу белками. Известно, что человек и высшие обезьяны не в состоянии синтезировать некоторые ами­нокислоты (фенилаланин, валин, триптофан, метионин, лизин, лейцин, треонин, изолей-цин)1. Эти аминокислоты называют незаме­нимыми, или эссенциальными. Белки, не сот держащие какую-либо из указанных амино­кислот, являются биологически неполноцен­ными, и употребление их в пищу вызы­вает различные патологические состояния. Например, белок глиадин из пшеницы со­держит очень мало (0,92 %) лизина. Кор­мление глиадином растущих крыс вызывает остановку их роста. Добавление таким кры­сам в пищу глицинина из бобов сои, со­держащих много лизина (9,0 %), быстро вос­станавливает их рост. Очень мало содер­жится в казеине цистина (0,31 %), и корм­ление животных этим белком вызывает выпадение волос, повреждение когтей. До­бавление в пищу другого белка из коровь­его молока — лактальбумина, в котором цис­тина больше (1,73 %), оказывает лечебное действие. Аналогичные ситуации можно наблюдать и по отношению к другим неза­менимым аминокислотам. Например, в жела­тине содержится очень мало триптофана и тирозина. В то же время эти аминокис­лоты необходимы для синтеза гормонов адреналина и тироксина, а также для син­теза медиатора серотонина. Некоторые неза­менимые аминокислоты могут заменять одна другую, например гистидин и аргинин и т. д. Биологическая ценность белков пищевых ве­ществ имеет значение, таким образом, в определении состава различных диет с лечеб­ной и профилактической целью.