Положительно заряженные аминокислоты

В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот. В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.

Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.

Незаменимые аминокислоты: валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.

Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).

Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот