Конформационные свойства ферментов

Основная идея состоит в определяющей роли конформационной лабильности взаимодействующих молекул для ферментативного катализа.

Ряд ферментов в присутствии S становятся более жёсткими, другие — более лабильными (легче денатурируют при нагревании), изменяются α-спирали, изменения можно обнаружить методом ЭПР, также изменяются спектры люминесценции и т.д.

Рентгенография ФСК даёт прямую информацию о конформационных превращениях. При вхождении аналога субстрата S глицилтирозина в полость карбоксипептидазы полость сужается и более плотно зажимает субстрат. Изменяется и субстрат. "Щупальца" направляют субстрат к кофактору Zn.

Методы рентгенодинамического анализа, мессбауэровской спектроскопии, рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения показали, что конформационная подвижность в белках сохраняется и при низких Т.

В ФСК достигается структурное соответствие, реализуемое в полости фермента. Внутренняя поверхность полости образована преимущественно неполярными остатками. Из-за гидрофобного взаимодействия полярные остатки остаются снаружи. Неполярное "нутро" белковой молекулы имеет малую диэлектрическую проницаемость (порядка 3), что облегчает электрические взаимодействия. Неполярные внутренние области ферментов обеспечивают живую клетку эквивалентами органических растворителей.

Но в целом теория поля не создана.