Сферы использования ферментов

В современной промышленности наибольшее значение имеют гидролитические ферменты. Они способны катализировать реакции без присутствия коферментов. В многих химических процессах гидролазы заменили процесс кислотного гидролиза. С их помощью получают вещества без ущерба для вкуса и аромата продукта.

Кроме того, по внешнему проявлению действия различают несколько групп ферментов, большинство из которых входит в группу гидролаз:

К амилолитическим ферментам относятся α-амилаза, β-амилаза, глю-коамилаза. Их действие проявляется при гидролизе крахмала и гликогена. Крах­мал при гидролизе сначала расщепляется на более простые полисахариды - дек­стрины, а затем - до глюкозы.

α-амилаза гидролизует любые а-1,4-глюкановые связи (амилаза, амило-пектин, гликоген); β-амилаза - фермент концевого действия, последовательно отщепляет остатки дисахарида мальтозы от концов цепей. Глюкоамилаза гидро­лизует крахмал с образованием глюкозы и небольшого количества декстринов. Эти ферменты применяются в спиртовой промышленности, хлебопечении.

Протеолитические ферменты относятся к гидролазам, образуя группу пептидгидролаз. Их действие заключается в ускорении гидролиза пептидных связей в белках и пептидах. Важная их особенность - выборочный, селективный характер действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин действует только на связь с ароматическими аминокислотами, трипсин - только на связь между аргинином и лизином. Из них рН 1,5-3,7 имеют кислые протеазы; рН 6,5-7,5 - протеазы; рН> 8,0 - щелочные протеазы.

Применение протеаз широкое: мясная промышленность для умягчения мя­са, кожевенная промышленность - при обезволошивании (удаление волосяного покрова) и мягчении шкур; кинопроизводство - для растворения желатинового слоя на пленках при их регенерации; парфюмерия - при создании добавок в зуб­ную пасту, кремы, лосьоны, промышленность синтетических моющих средств - при применении моющих добавок для удаления загрязнений белковой природы; медицина - при лечении воспалительных процессов, ожогов, тромбозов.

Пектолитические ферменты объединены в одну группу по внешнему проявлению своего действия - уменьшению молекулярной массы и снижению вязкости пектиновых веществ (пектин - пектиновые кислоты и протопектин) представителей полисахаридов. Они содержатся во фруктах, корнеплодах, стеб­лях (лен). Пектиновые вещества имеют молекулярную массу от 20000 до 200000. Все пектиназы делятся на два вида - гидролазы и трансэлиминазы. Первые от­щепляют метильные остатки (пектинэстеразы) или разрывают α-1.4-гликозидные связи (полигалактуроназы). Вторые ускоряют негидролитическое расщепление пектиновых веществ с образованием двойных связей. Применение в текстильной промышленности - вымачивание льна перед его переработкой, в виноделии - осветление вин, уничтожение мутности, в консервировании - при приготовлении фруктовых соков.

Целлюлолитические ферментыочень специфичны, их действие проявляется лишь в деполимеризации молекул целлюлозы, обычно они действуют в виде комплекса, который в целом доводит гидролиз целлюлозы до глюкозы. Использование их очень перспективно в гидролизной промышленности – это получение глюкозы из целлюлозы; в медицинской – выделение лекарственных веществ (стероидов) из растений; в пищевой – улучшеие качества растительных масел; в сельском хозяйстве – как добавки в комбикорма для жвачных животных.

В мире производится около 530 т протеаз, 350 т глюкоамилазы, 350 т α-амилазы, 70 т глюкозоизомеразы.