ТЕМА «ОБМЕН БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ».

Содержание темы:

1. Азотистый баланс. Источники аминокислот.

2. Переваривание и всасывание белков в организме.

3. Межуточный обмен аминокислот. Переаминирование, дезаминирование, декарбоксилирование, Биогенные амины, роль в организме.

4. Источники аммиака в организме. Пути обезвреживания.

Чтобы обеспечить все потребности организма, в сутки необходимо 100-120 грамм белка. Норма зависит от пола, возраста, вида трудовой деятельности и других факторов. Белки присутствуют во всех клетках, поэтому и растения, и животные могут быть источником белков. При составлении пищевого рациона необходимо учитывать количество белка и качественный его состав. Аминокислоты бывают незаменимые, в организме не синтезируются и должны поступать с пищей, и заменимые, которые синтезируются в организме. В зависимости от состава аминокислот белки бывают полноценными и неполноценными. Растительные белки имеют более низкую биологическую ценность, чем животные белки. «Идеальных» в отношении аминокислотного состава белков в пищевых продуктах практически нет. При рациональном питании в суточном рационе должны быть различные белки: полноценные и не полноценные. Избыточное поступление белков оказывает не благоприятное воздействие на процессы жизнедеятельности. Белки в отличие от углеводов и липидов в запас не откладываются, и избыточное поступление белка вызывает усиление его распада.

Учитывая, что специфическим элементом белков является азот, содержание которого в среднем составляет 16%, можно проследить за состоянием белкового обмена по разнице между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством азота, выведенным обычно в форме неусвоенного белка из кишечника и мочевины - почками. Эта разность получила название азотистый баланс. У здорового взрослого человека отмечается азотистоеравновесие, т.е. количество поступившего с пищей азота равняется количеству выделившегося азота.

Положительный азотистый баланс наблюдается при задержке азота в организме (рост, беременность, лактация, выход из метаболического стресса).

Отрицательный азотистый баланс отражает общую потерю белков, не редко связанную с неполноценным белковым питанием.

При этом количество выводимого азота превышает количество поступающего с пищей. Отрицательный азотистый баланс наблюдается при недостаточности незаменимых аминокислот, белковой недостаточности, метаболическом стрессе, при некоторых заболеваниях, при старении.

При длительной белковой недостаточности или голодании какое-то время может поддерживаться состояние белкового равновесия, но при этом уменьшается содержание белков организма – белков плазмы крови, белков печени, мышц, сердца. В связи с этим было высказано предположение, что в организме белки плазмы крови, печени, мышц и некоторые другие являются белковыми «резервами», которые используются при белковом голодании в первую очередь. Деятельность указанных органов при этом нарушается. При переводе больного на полноценное питание уровень белка восстанавливается до нормы.

В синтезе белков и других азотсодержащих соединений принимают участие аминокислоты. В организме создается фонд аминокислот, который пополняется из нескольких источников:

1) аминокислоты пищи;

2) аминокислоты катаболизма белков в клетках;

3) аминокислоты, синтезируемые самими клетками.

Главный источник аминокислотного фонда – это экзогенные белки – белки пищевых продуктов 70-100 грамм. Эндогенные белки – белки пищеварительных секретов и слущивающегося эпителия пищеварительного тракта 20-30 грамм/сутки.

Процесс высвобождения аминокислот из белков катализируется специальными ферментами, получившими название пептидазы (протеазы) или пептидгидролазы. Пептидазы можно разделить по действию на белковую молекулу на эндопептидазы (расщепляют пептидные связи внутри белковой молекулы и разделяют белок на большие пептиды) – это пепсин, трипсин и химотрипсин, и экзопептидазы (катализируют гидролиз концевых аминокислот в пептидах) – карбоксипептидазы, аминопептидазы. Пептидазы обладают высокой специфичностью, они избирательно действуют на пептидные связи, образованные определенными аминокислотами.

Гидролиз белков (протеолиз) – главный путь распада белков. Протеолиз может протекать вне клеток и внутриклеточно. Гидролиз белков в ЖКТ катализируется эндо- и экзопептидазами. Цель этого процесса – разрушение белка до аминокислот. Для переваривания белков необходимы:

1) водный раствор с определённым значением рН;

2) предшественники ферментов – проферменты, активируются в полости ЖКТ путём ограниченного протеолиза.

3) слизь (мукопротеины) – действуют как смазочные средства, ускоряя прохождения пищи по ЖКТ.

Расщепление пищевых белков начинается в желудке, где действует фермент пепсин, чему способствует сильно кислая среда желудочного сока, благодаря соляной кислоте, выделяемой клетками желудка. Пепсин расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппой ароматических аминокислот. Соляная кислота имеет бактерицидное действие, активирует пепсиноген (предшественник пепсина), обеспечивает рН оптимум для пепсина (рН 1,5-2,0), регулирует работу пилорического отдела желудка, вызывает денатурацию белков пищи, способствуя тем самым лучшему их гидролизу. У грудных детей в желудочном соке содержится фермент реннин, который действует при рН 3,7-4,0, он катализирует створаживание молока.

В тонком кишечнике гидролиз белков катализируется ферментами поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин и др.). Эти ферменты выделяются в форме неактивных предшественников (трипсиноген, химотрипсиноген) и также активируются. В активировании трипсиногена участвует специальный фермент кишечника энтерокиназа, а химотрипсиноген и другие пептидазы кишечника активируются трипсином. В кишечном соке действуют амино- и карбоксипептидазы. Белки в кишечнике гидролизуются до аминокислот, которые поступают в клетки кишечника при помощи специальных механизмов активного транспорта. Кроме белков, поступающих с пищей, в кишечник попадает значительное количество белков в составе секретов слизистых оболочек. Эти белки также перевариваются. К ним относятся альбумины, гликопротеиды, мукопротеины. Аминокислоты, поступающие из ЖКТ, являются важным источником пополнения аминокислотного фонда клеток и тканей. Клетки активно потребляют аминокислоты для синтеза белков, нуклеотидов, порфиринов и других биологически активных соединений. Часть аминокислот может включаться в общие метаболические пути и использоваться для синтеза углеводов, липидов, становиться источниками энергии (креатин).

Некоторая часть белков и неусвоенных аминокислот в толстом кишечнике используется микрофлорой для своей жизнедеятельности. Этот процесс получил название гниение белков. Многие продукты гниения ядовиты для человека. К ним можно отнести сероводород, метан, аммиак, фенол, индол, скатол, крезол и т.д. Часть этих продуктов попадает в кровь воротной вены и поступает в печень. Там они обезвреживаются путем присоединения глюкуроновой или активной серной кислоты, что повышает их растворимость в воде и способствует выведению из организма.

При хронических запорах, атонии кишечника продукт обезвреживания индола – калиевая соль индоксилсерной кислоты, или животный индикан, − выделяется с мочой в значительных количествах при длительной задержке продуктов переваривания белков в кишечнике. Бензойная кислота обезвреживается в печени путем образования с глицином гиппуровой кислоты, которая выводится с мочой. Эта реакция служит в клинике показателем антитоксической функции печени (проба Пытеля-Квика). В норме через 4 часа после введения в организм бензойной кислоты в моче обнаруживается 65-85% гиппуровой кислоты. При тяжелых повреждениях паренхимы печени ее выделение резко снижается.