Классификация аминокислот

По биологической значимости аминокислоты делятся на:

По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

а) глюкопластичные (глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную или фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, гистидин и метионин:

Глюкопластичные (гликогенные) Глюкоза Гликоген

б) кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть глюкогенными).

Изолейцин, тирозин и фенилаланин могут быть и глюкогенными.

в) по структуре разделяют на 2 группы:

а. Ациклические – аминокислоты предельного ряда

б. Циклические – аминокислоты ароматического ряда.

А. По количеству функциональных групп различают ациклические аминокислоты:

1) Моноаминомонокарбоновые кислоты:

СН₂ – СООН - глицин – участвует в образовании нуклеиновых,

| желчных кислот, гема, необходим для обезвреживания

NH₂ в печени токсических веществ.

Аланин – участвует в процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер β-аланин является составной частью витамина В₅, коэнзима А, экстрактивных веществ мышц.

Серин – входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков.

Цистеин – защищает организм при лучевом поражении, при отравлении фосфором.

Метионин – используется для синтеза холина, креатина, тимина, адреналина и др.

2) Моноаминодикарбоновые кислоты:

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом балансе.

3) Диаминомонокарбоновые кислоты:

Аргинин - участвует в синтезе мочевины, креатина, который входит в состав мышц и участвует в обмене энергии.

Б. Циклические аминокислоты:

– СН2 –СН-СООН - фенилаланин – основной источник- | синтеза тирозина – предшественник NH2 гормонов тироксина, адреналина, некоторых пигментов.

Тирозин – участвует в синтезе адреналина, тироксина.

Триптофан – участвует в синтезе белка, используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза, ряда пигментов.

Гистидин - участвуют в синтезе белка, влияет на кровяное давление, секрецию желудочного сока.

Химические и физико-химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами с противоположными свойствами, поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы.

NH2- СН2-СООН аминокислота в водном растворе NH3+ - СН2-СОО- Биполярный ион     NH3+ - СН2-СООН NH2 -СН2-СОО- катионная форма анионная форма в кислой среде в щелочной среде

В кислой области рН молекулы белка несут положительный заряд, в щелочной области – отрицательный заряд. Значение рН, при котором положительный и отрицательный заряд уравновешиваются, т.е. молекула приобретает характер биполярного иона, называют изоэлектрической точкой (рI). При значении рН, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже изоэлектрической точки катион аминокислоты движется к катоду, а при рН выше изоэлектрической точки анион аминокислоты движется к аноду.

катион –

анион

На этом свойстве белков основан анализ их смеси – электрофорез или возможность разделения белков в электрическом поле. В клинико-лабораторной диагностике используется электрофорез белков сыворотки крови.

A I +– Буфер

В А α α2 β γ

Аминокислоты, обладая одновременно свойствами слабой кислоты и слабого основания (амфотерные свойства), могут играть роль буферной системы, где могут реагировать как слабая кислота или как слабое основание.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид и т.д. Пептиды содержащие до 10 аминокислот называют олигопептидами, а до 50 -полипептидами, а если больше, чем 50 аминокислот, то уже – белками.

Пептидные связи образуются при взаимодействии α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты.

Пептидная связь – амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислотные остатки в цепочку. Следовательно, пептиды – это цепочки аминокислот.

Пептидная связь довольно прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка в присутствии кислоты или щелочи, которые активируют гидролиз этой связи.

Гидролиз пептидной связи в клетках ускоряется при помощи специальных ферментов. Небольшие пептиды в организме присутствуют в незначительных количествах. В последние годы много внимания уделяется изучению структуры и функции пептидов, выполняющих многие важные биологические функции.

Природные пептиды разделяются на несколько групп в зависимости от выполняемых ими функций.

- Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную связь своей γ-карбоксильной группой. Это γ-глутамилпептиды. К этой группе относят глутатион - трипептид (глу-цис-гли), участвующий в окислительно-восстановительных реакциях и обладающий антиоксидантными свойствами (препятствие развитию цепных реакций и свободнорадикальных), необходим для транспорта аминокислот через мембраны эпителия кишечника и почек.

- Пептиды-кинины - регуляторы тонуса сосудов.

- Пептиды-регуляторы функций гипофиза.

- Пептиды-гормоны - инсулин, глюкагон и др.

- Пептиды-нейромедиаторы. Существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами - посредниками пептидной природы.

- Нейропептиды секретируются нервными клетками, могут оказывать обезболивающий эффект (энкефалины и эндорфины), модулировать поведенческие реакции.

- Пептиды-антибиотики. Ряд пептидов, образуемых микроорганизмами, используется в медицинской и исследовательской практике в качестве регуляторов механизмов синтеза белка, проницаемости мембран.

- Пептиды-токсины. Из грибов и растений выделено большое число пептидов, вызывающих отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки, пептиды насекомых).

Исследование строения и функций биологически активных пептидов позволяет понять многие стороны регуляции процессов жизнедеятельности организмов.