ОПРЕДЕЛЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ. ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТОВ

Ферменты - это белки, обладающие каталитической активностью, которая зависит от степени сохранности нативной (природной) структуры белковой молекулы.

Простые ферменты - белки, состоящие только из полипептидных цепей (одна и более).

Сложные ферменты (холоферменты) кроме полипептидных цепей (эта часть называется апоферментом) содержат небелковый фрагмент, который носит название кофактор. Кофактор называют простетической группой, если кофактор соединяется с апоферментом за счет прочных ковалентных связей.

Кофактор, который способен свободно диссоциировать от апофермента, называют коферментом.

Примеры биологической роли кофакторов:

1) выполняют функцию переносчиков частиц между ферментами (использование коферментов НАД+ и НАДН в гликолитической редукции с участием ферментов глицероальдегид-3-фосфатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы);

2) играют роль простетической группы (гем, ФМН, ФАД);

3) связываясь с молекулой фермента, некоторые кофакторы изменяют её конформацию (ионы Mg2+ в составе пируваткиназы гликолиза);

4) вызывают агрегацию субъединицфермента (кофермент НАДФ+ и четыре протомера глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы эритроцитов человека);

5) стабилизируют фермент (ионы селена стабилизируют активный центр глутатионпероксидазы, участвующей в обезвреживании органических перекисей и разрушении пероксида водорода совместно с ферментом каталаза);

6) участвуют в ферментативном (катионы) катализе;

7) играют роль матрицы (материнская ДНК является кофактором и матрицей для ДНК-зависимой РНК-полимеразы, осуществляющей транскрипцию первичного транскрипта).

Высокая специфичность действия ферментов обусловлена наличием в их структуре уникальных фрагментов: активных центров – состоящих из участков нативной молекулы, осуществляющих:

· связывание с молекулами субстратов - адапторный участок активного центра;

· превращение субстратов в продукты ферментативной реакции – каталитический участок активного центра.

Активный центр простого фермента состоит только из аминокислотных остатков (преимущественно из Сер, Тре, Глу, Асп, Глн, Асн, Арг, Лиз, Гис, Тир). Они находятся в разных местах полипептидной цепи, однако при образовании нативной молекулы фермента, приближаются друг к другу настолько, что способны выполнить функцию контакта с субстратом и превращения его в продукты реакции.

Каталитический участок активного центра сложного фермента, как правило, содержит небелковую часть, если она представлена производным витамина (см. табл.1, графа «активные формы витамина»).

Пространственную структуру активного центра и белковой молекулы фермента изучают, используя метод рентгеноструктурного анализа.

В тканях человека представлены изоферменты - множественные, генетически обусловленные по происхождению изоформы одного и того же фермента. Любой изофермент фермента катализирует одну и ту же реакцию – это значит, что активный центр каждого из изоферментов ничем не отличается по структуре.Изоферменты отличают по их физико-химическим свойствам и тканевой локализации в организме. Информация о тканевой локализации изоферментов является полезной при дифференциальной диагностике заболеваний, сопровождающихся повреждением тканей и органов, в котором развивается заболевание (например: некротические явления при тяжелых формах вирусного гепатита, при циррозе печени; при развитии мышечной дистрофии; при кардиомиопатиях и инфаркте миокарда; см. базовый учебник по подготовке: разбор примера по изоферментам лактатдегидрогеназы). Отличие изоферментов по физико-химическим свойствам позволяет их разделять из смеси и определять количественно (методы электрофореза с последующей денситометрией).

 

Таблица 1








Дата добавления: 2017-09-19; просмотров: 744;


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам перенёс пользу информационный материал, или помог в учебе – поделитесь этим сайтом с друзьями и знакомыми.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2024 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.004 сек.