Которая переносится
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Большинство простых и сложных ферментов относят к глобулярным белкам. Они выполняют свою функцию в биологических жидкостях:
в цитоплазме клетки – ферменты гликолиза;
в плазме крови – калликреины, разрушающие биологически активные кинины;
в нуклеоплазме - ферменты транскрипции, пост-транскрипционного процессинга и репликации;
в слюне – амилаза слюны (участвует в переваривании полисахаридов крахмала и гликогена); лизоцим (обладает бактерицидным действием, вызывая лизис полисахаридного комплекса оболочки стафилококков, стрептококков);
в желудочном и других соках желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.).
Все ранее изученные физико-химические свойства глобулярных белков могут быть рассмотрены для ферментов в том числе. Отдельное место по свойствам занимают ферменты, связанные с мембраной. Для таких ферментов характерна четвертичная структура, состоящая, как правило, из гидрофобных субъединиц, которые погружены в липидный бислой мембраны, и глобулярных субъединиц, выполняющих каталитическую функцию. Активные центры таких ферментов повернуты либо в сторону цитоплазмы, если фермент в клеточной мембране, либо в сторону внутреннего содержимого органеллы, если фермент помещен в мембрану органеллы.
Для ферментов очень важны свойства, которые обуславливают его каталитическую функцию и отличают ферменты от неорганических катализаторов. Это:
1. Специфичность действия – это свойство фермента иметь сродство только к определенным органическим веществам, которые называются его субстратами (S). Высокая специфичность действия фермента (Е) обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью молекул S и активного центра молекулы Е.
Специфичность действия называют абсолютной, если фермент катализирует превращение только одного вещества в продукты реакции.Таких ферментов гораздо меньше по количеству (примеры: аргиназа цикла мочевинообразования; уреаза, разрушающая структуру мочевины; глюкокиназа, фосфорилирующая только глюкозу), чем ферментов с относительной групповой специфичностью.
Фермент обладает относительной групповой специфичностью, если имеет группу субстратов, представляющих из себя органические соединения сходные по определенному структурному фрагменту. Обычно фермент с групповой специфичностью катализирует реакцию, в которой идет химическое превращение именно в этом структурном фрагменте. Данный вид специфичности широко представлен у ферментов желудочно-кишечного тракта (ЖКТ), участвующих в переваривании веществ-компонентов продуктов питания. Например, все пептидазы ЖКТ разрушают только пептидную связь, которая может принадлежать разным по аминокислотной последовательности полипептидным цепям белков. Амилаза слюны разрушает только альфа-1,4-гликозидную связь в составе любого полисахарида, который имеет данный тип связи и попадает в ротовую полость.
Ещё один вид специфичности ферментов – стереохимическая специфичность, при которой фермент катализирует реакцию с субстратом только определенного стереоизомерного ряда (см. базовый учебник: окислительное дезаминирование аланина при действии L- и D-оксидаз). Стереохимической специфичностью обладает фумараза цикла Кребса, её субстратом является только транс-фумаровая кислота, гидратацию цис-фумаровой кислоты данный фермент не катализирует.
2. Термолабильность ферментов (изменение активности фермента под действием температуры окружающей среды). Графическая зависимость активности фермента от температуры имеет вид (рис.17):
где участок кривой АВ объясняют следующим образом: с повышением температуры увеличивается скорость хаотического движения молекул фермента и субстрата, таким образом, увеличивая вероятность образования комплекса ES. При температуре среды, соответствующей точке В, наиболее быстро достигается переходное состояние для ES, способствующее образованию продуктов ферментативной реакции.
Рис. 17 . Влияние температуры на активность тканевого фермента организма человека.
При более высоких температурах начинается тепловая денатурация фермента. При температурах выше 60○С ферменты организма человека полностью денатурируют. Участок ВС - при температуре большей оптимальной начинается тепловая денатурация белковой молекулы фермента. При 0ºС активность тканевых ферментов человека мала, но не равняется нулю.
Следует отметить, что большинство ферментов плазмы крови и тканевых ферментов человека имеют небольшую активность при 0○С. Поэтому образцы крови (плазмы, сыворотки) иногда (в случае необходимости сохранения и использования не сразу) нужно хранить в морозильной камере при температуре -4-12○С, размораживать пробы можно один раз.
3. Поведение фермента при различных значениях рН окружающей среды. Зависимость активности тканевого фермента от рН среды представлена графической зависимостью (рис.18):
Рис. 18. Влияние рН среды на активность фермента цитоплазмы клетки ткани человека.
1) в точке L достигается наивысшая активность фермента – значение рН среды для этой точки оптимальное. Функциональные группы аминокислотных остатков активного центра фермента при таком значении рН имеют заряд наиболее выгодный для образования комплекса ES и проведения кислотно-основного катализа;
2) в точках X и Y наблюдается уменьшение активности фермента по отношению к точке L, потому что происходит перезарядка функциональных групп в активном центре под действием избытка протонов (точка Х), либо под действием избытка гидроксид-ионов (точка Y). То же самое происходит и в молекулах субстрата. Как результат, увеличивается время образования комплекса ES и время превращения ES→EP→E+P;
3) при значениях рН в точках K и M наблюдается денатурация белковой молекулы фермента (очень кислая, либо очень щелочная среда).
Дата добавления: 2017-09-19; просмотров: 430;