Ферменты. Общие понятия о ферментах. Классификация. Роль ферментов в организме. Клинико-диагностическое значение определение ферментов при различной патологи

Общие понятия о ферментах.

1. Определение понятия «фермент».

2. Строение ферментов.

Классификация.

1. Номенклатура ферментов и их классификация.

Роль ферментов в организме.

1.Механизм действия ферментов.

Клинико-диагностическое значение определение ферментов при различной патологии

Общие понятия о ферментах.

1. Определение понятия «фермент». Ферменты - биологические катализаторы белковой природы, образуемые живой клеткой, действующие с высокой активностью и специфичностью.Термин «фермент» происходит от лат, fermentatio - брожение или «fermentum» - закваска. Ферменты еще называют «энзимами» от греч. Еnzyme - обнаружен в дрожжах, т.к. первые представления об этих веществах были связаны со способностью дрожжей сбраживать сахар в вино.
2. Строение ферментов. По строению ферменты могут быть:

• Однокомпонентные (простые белки) пепсин, трипсин.

• Двухкомпонентные (сложные белки).

К ферментам - сложным белкам - можно отнести ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Для активности двухкомпонентных ферментов необходим дополнительный химический компонент, который называется кофактор. Роль кофактора могут играть как неорганические вещества (ионы железа, магния, цинка, меди и др.), так и органические вещества - коферменты (например, активные формы витаминов). Для работы ряда ферментов необходимы и кофермент, и кофактор (ионы металлов).Коферменты-низкомолекулярные органические вещества небелковой природы, связанные с белковой частью фермента временно и непрочно.

Общие свойства ферментов

К общим свойствам ферментов относятся:

Термолабильность (влияние температуры).

Влияние рН

Специфичность

Влияние температуры (термолабильность). Ферменты не устойчивы к температурному воздействию. Влияние температуры на ферментативный процесс подчиняется правилу Вант-Гоффа: при увеличении температуры на 10°С скорость ферментативной реакции возрастает в 2 - 4 раза. Оптимальной температурой для действия ферментов организма человека является температура 37-40°С. Снижение ферментативной активности наблюдается при низких температурах, но при этом не происходит потери биологических свойств фермента. При повышении температуры выше 45°С начинается постепенное нарушение активного центра фермента, т.к. нарушается четвертичная и третичная структуры белка-фермента (начинается тепловая денатурация).

РН-это отрицательный десятичный логарифм активности, или концентрации, водородных ионов в растворе.На ферментативную активность в значительной степени влияет концентрация протонов (величина рН). В сильнокислой или сильнощелочной среде у большинства ферментов происходит необратимая денатурация. Ферментативная реакция происходит наиболее активно при определенных значениях рН для каждого фермента. Такая величина рН, при которой скорость реакции является максимальной у данной ферментативной реакции, называется рН-оптимумом фермента. Разные ферменты имеют разные оптимумы рН: пепсин - 1,5-2; амилаза - 6,8; трипсин - 8 и т.д. Влияние рН среды на скорость ферментативной реакции объясняется тем, что активный центр фермента содержит функциональные группы способные к ионизации (в первую очередь, -СООН и -NН2, а также имидазол гистидина и др.). От ионизации этих групп зависит заряд белка, пространственное расположение фермента, структура активного центра. В зависимости от рН среды функциональные группы фермента могут сближаться и отдаляться друг от друга, что будет сказываться на структуре активного центра и активности фермента. РН среды имеет значение и для ионизации групп субстрата. При оптимальных значениях рН ионизация субстрата и фермента таковы, что обусловливают их сродство.

Под специфичностью ферментов понимают способность каждого из них катализировать одну или несколько близких по химической природе реакций.