Строение ферментов.

Ферменты или энзимы –это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля.

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом (АЦ).АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. Он может быть по-разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Раньше считали, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия).

Второй участок в АЦ – каталитический. Он обусловливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции.

У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю.Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.

По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты – протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента.Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества.

Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов.