Свойства ферментов как биокатализаторов.

В основе химических реакций лежит энергия активации. Если энергия активации высокая, то вещества не могут вступить в реакцию или скорость их взаимодействия будет низкой. Ферменты снижают порог энергии активации.

Скорость ферментативных реакция существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации веществ участников ферментативной реакции, а также условия среды, в которых протекает реакция.

Показано, что чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции. Это объясняется тем, что концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата.

При низких концентрациях субстрата скорость прохождения реакции прямо пропорциональна концентрации субстратов. Однако по мере возрастания концентрации субстрата она начинает замедляться и, наконец, достигнув максимальной скорости, перестает расти. Это связано с тем, что по мере увеличения концентрации субстрата количество свободных активных центов становится ограничивающим фактором.

Температура влияет на ферментативные реакции своеобразно. Дело в том, что ферменты – это белки, а это значит, что при высоких температурах (выше 80 градусов), они полностью теряют активность. Поэтому для ферментативных реакций существует понятие температурного оптимума. Таким оптимумом для большинства ферментов является температура тела 37 – 40 градусов. При низких температурах ферменты также неактивны.

Еще одним фактором, определяющим активность ферментов, является рН среды. Здесь для каждого фермента существует свой рН-оптимум. Например ферменты желудочного сока имеют рН-оптимум в кислой среде (рН – 1,0 до 2,0), а ферменты поджелудочной железы предпочитают щелочную среду (рН – 9,0 – 10,0).

Помимо указанных выше факторов на скорость ферментативных реакций оказывают различные вещества – ингибиторы и активаторы.

Ингибиторы –это, чаще всего, низкомолекулярные вещества, тормозящие скорость реакции. Ингибитор связывается с ферментом, мешая ему осуществлять свою функцию.

Активаторы – вещества, избирательно повышающие скорость ферментативных реакций.

Как те, так и другие делятся на специфические и неспецифические. К специфическим активаторам относятся соли желчных кислот (для липазы поджелудочной железы); соляная кислота (для пепсина); ионы хлора (для альфа-амилазы). К неспецифическим активаторам относятся ионы магния, которые активируют фосфатазы и киназы. К специфическим ингибиторам относятся концевые пептиды в проферментах. Проферменты – это неактивные формы ферментов, которые активируются в результате отщепления концевых пептидов под действием активаторов. Для каждого профермента свой концевой пептид. Например, трипсин вырабатывается в неактивном виде — в виде трипсиногена. В нем АЦ закрыт концевым гексапептидом, выполняющим роль специфического ингибитора для трипсина. При активации происходит отщепление этого гексапептида и АЦ трипсина становится открытым, фермент активен. К неспецифическим ингибиторам относятся соли тяжелых металлов, например, сульфат меди. Они вызывают денатурацию ферментов.

Аллостерическая регуляция активности ферментов. У некоторых ферментов, имеющих четвертичную структуру, кроме АЦ имеется аллостерический центр. Если с ним связывается аллостерический активатор, то активность фермента увеличивается. Если с аллостерическим центром связывается аллостерический ингибитор, активность фермента снижается. Например, гуанилатциклаза и аденилатциклаза являются ферментами с аллостерическим типом регуляции.

Конкурентное ингибирование – это явление, когда наблюдается структурное сходство между субстратом и ингибитором, они конкурируют за связь с АЦ фермента. Если ингибитора больше, чем субстрата, то образуется комплекс фермент-ингибитор. Если добавить субстрат, тоон вытеснит ингибитор. Например, для сукцинатдегидрогеназы сукцинат – это субстрат, а малонат или оксалоацетат – конкурентные ингибиторы. К этому типу ингибирования относится также ингибирование продуктами реакции. Часто продукты реакции похожи на субстраты. Например, для глюкозо-6-фосфатазы субстратом является глюкозо-6-фосфат, а продуктом глюкоза.

Неконкурентное ингибирование– это явление, когда между субстратом и ингибитором нет структурного сходства. Субстрат и ингибитор могут одновременно связаться с ферментом. При этом образуется комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Ингибитор связывается с каталитическим участком АЦ и блокирует его. Например, для фермента цитохромоксидазы субстратом является кислород, а ингибиторами соли синильной кислоты.

Гормоны могут выступать и активаторами, и ингибиторами ферментов.

Скорость ферментативных реакций зависит и от ряда других факторов:

· изменения скорости синтеза ферментов;

· модификации ферментов;

· изменение конформации фермента.