Лекція № 8. ОБМІН ПРОСТИХ БІЛКІВ

1. Добову потребу в білках треба в основному визначити як таку кількість, яка повністю забезпечує всі потреби організму. Величина ця не однакова для всіх і залежить від статі, віку, трудової діяльності та інших факторів. Але при складанні харчового раціону слід враховувати не тільки кількість білків, але і кількісний і якісний склад.

Це пов'язано з тим, що всі амінокислоти, що входять до складу білків, можна розділити на незамінні та замінні.

Незамінні амінокислоти, які не синтезуються в організмі і повинні регулярно поступати з їжею у складі повноцінних білків: триптофан, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, валін, лейцин. Вони в основному знаходяться в продуктах тваринного походження (м'ясо, риба, сир), в рослинних продуктах їх значно менше.

Замінні амінокислоти синтезуються в організмі. До них відноситься більша частина амінокислот. Білки, що мають в своєму складі всі незамінні амінокислоти, є біологічно повноцінними. Крім того, в таких білках співвідношення замінних і незамінних амінокислот оптимальне.

Важливим питанням є білкові резерви організму. Білки на відміну від вуглеводів про запас не відкладаються. Відмічено, що чим більше білків поступає з їжею, тим більше виводиться у вигляді кінцевих продуктів обміну. При білковому голодуванні або білковій недостатності якийсь час може підтримуватись білкова рівновага, але при цьому зменшується вміст білків організму. В першу чергу це відноситься до білків плазми крові (втрата 1 г білку супроводжується втратою 30 г білку тканин), а в подальшому розходжуються білки печінки, серця, м'язів.

 

2. Перетравлення та всмоктування білків

В порожнині рота білки не розщеплюються, так як тут відсутні протеолітичні ферменти (протеази). В шлунку починається активне перетравлення білків під дією протеаз - пепсина і гастриксина, які в сильно кислому середовищі шлунку (рН 1,5-2,5) проявляють максимальну активність. Кисле середовище створюється за рахунок соляної кислоти, яка виробляється слизистою оболонкою шлунку і виконує різні функції в шлунково-кишковому тракті, сприяє денатурації білків їжі, що полегшує їх гідроліз ферментами, активує пепсиноген.

З протеолітичних ферментів основним є пепсин, який синтезується з свого проферменту пепсиногена шляхом відщеплення від нього поліпептиду і при участі у цьому процесі соляної кислоти або активного пепсину. За добу у шлунку виробляється 2г пепсину. Пепсин розщеплює пептидні зв'язки, викликає розпад білків до окремих амінокислот або поліпептидів. Він гідролізує зв'язки, утворені головним чином ароматичними та дикарбоновими кислотами. Другою протеазою шлунку є гастриксин, оптимум рН якого лежить в межах 3,5- 4,5.

Наявність у шлунку цих двох ферментів з різним оптимумом рН фізіологічно оправдана. На початку процесу перетравлення білків оптимум рН шлункового соку складає 1,0-1,5, а потім змінюється до рН 4,0-4,5. Це пов'язано з частковою нейтралізацією кислого вмісту шлунку речовинами лужної природи, які утворюються при перетравлені їжі. Тому на початку перетравлення основний вплив на білки має пепсин, а по мірі здвигу рН і зниження активності пепсину зростає каталітична дія гастриксину. В шлунку йде активний процес гідролізу альбумінів та глобулінів і значно повільніше колагену та еластину.

У шлунковому соку у дітей знайдений хімозин (ренін), що денатурує молоко і розщеплює казеїн. У процесі росту дитини активність його спадає.

У кишечнику поліпептиди і нерозщеплені білки гідролізуються ферментами підшлункової залози і клітин слизової оболонки тонкої кишки (трипсину, химотрипсину, аміно- і кокарбоксилази), які в слаболужному середовищі кишечника проявляють максимальну активність (рН 7,8-8,2). Трипсин виробляється у вигляді свого проферменту трипсиногену і активується ентеропипдазою або раніше утвореним трипсином. Трипсин гідролізує пептидні зв'язки, створені аргіном та лізином. Химотрипсин синтезується з химотрипсиногена під дією трипсина і розщеплює пептидні зв'язки в білках або поліпептидах. Механізм дії аміно- і кокарбоксипептидаз полягає в гідролізі кінцевих амінокислот, що мають вільну карбоксильну групу. Нерозщеплені невеликі білки піддаються дії специфічних тетрапептидаз, але вже в слизистій оболонці тонкого кишечника.

Таким чином, в результаті перетравлення білків у ШКТ утворюються вільні амінокислоти, що поступають у кров і по ворітній вені - в печінку. Приблизно 5% від них попадає в лімфу. В печінці значна частина амінокислот йде на синтез специфічних білків (альбумінів, глобулінів, фібриногену, ферментів), а інша частина з током крові розноситься до органів і тканин, де використовується клітинами. У людини в нормі концентрація амінокислот у крові підтримується на постійному рівні.

Загнивання білків в кишечнику - процес розпаду амінокислот і білків під дією ферментів мікроорганізмів товстої кишки. При цьому утворюються токсичні речовини (кадаверін, фенол, індол, скатол), які всмоктуються і поступають по ворітній вені в печінку, де знезаражуються при участі активованої сірчаної або глюкуронової кислот. В результаті вони перетворюються в нешкідливі для організму продукти типу фенол-сірчаної, крезолглюкуронової та інших кислот і виводяться з сечею.

 

3. Проміжний обмін амінокислот

а) дезамінування. Цей процес полягає в відщепленні від амінокислоти аміногрупи при участі ферментів дезаміназ або оксидаз. В результаті утворюється безазотистий залишок, а аміногрупа виділяється у вигляді аміаку. Дезамінування може проходити різними шляхами: відновним, гідролітичним, внутрішньомолекулярним і окисним.

Найбільш активно окисному дезамінуванню підлягає глутамінова кислота, що пов'язано з високою активністю глутаміндегідрогенази, що є у всіх тканинах.

 

В якості безазотистого залишку утворюється α- кетоглутарова кислота.

Глутаміндегідрогеназа каталізує як пряму, так і зворотну реакцію, тобто має зворотність дії. Зворотна реакція синтезу глутамінової кислоти з аміаку і α-кетоглутарової кислоти носить назву відновлювального амінування.

 

б) переамінування. В 1937 р. Крицман вперше знайшов можливість переносу аміногрупи від амінокислоти на кетокислоту без звільнення при цьому аміаку. Цей процес каналізується амінотрансферазами, коферментами яких є фосфопіродоксаль (вітамін В6)

 

Процес переамінування проходить в два етапи: на першому -амінотрансфераза відщеплює аміногрупу від амінокислоти, яка при цьому перетворюється в α-кетокислоту, а аміногрупа приєднується до коферменту. На другому етапі - кофермент переносить цю групу на другу α-кетокислоту, яка перетворюється на нову амінокислоту. А кофермент відновлюється в свою первинну форму. Прикладом може служити переамінування між аланіном і α-кетоглутаровою кислотою.

 

Переамінуванню підлягають практично всі амінокислоти, крім лізина, аргініна, треоніну.

Для організму процес переамінування має особливе значення, так як це є основним шляхом синтезу замінних амінокислот з відповідних α-кето-кислот. Значна частина останніх являється проміжними продуктами обміну вуглеводів, як, наприклад, піровиноградна кислота, що використовується для синтезу аланіну. Це ще раз свідчить про взаємозв’язок різних видів обміну речовин в організмі, зокрема вуглеводного і білкового.

Переамінування достатньо активно протікає в різних тканинах організму, але при деяких захворюваннях цей процес порушується внаслідок зниження активності амінотрансфераз. Тому визначення активності амінотрансфераз використовується в діагностичних цілях при захворюваннях печінки та серця.

 

в) декарбоксилування. Це процес відщеплення вуглекислого газу від

Таким шляхом утворюється триптамін з триптофану, γ-аміномасляна кислота з глутамінової, тирамін з тирозину. Ці сполуки мають сильну біологічну дію на організм і тому називаються біогенними амінами. Так, гістамін викликає розширення капілярів і підвищення їх проникливості, звуження крупних судин, скорочення гладкої мускулатури внутрішніх органів, підсилює секрецію соляної кислоти у шлунку. Серотонін (похідний триптофану) сприяє підвищенню кров'яного тиску і звуженню бронхів, є медіатором ЦНС. Його дія на ЦНС не­однозначна: малі дози подавляють, а високі стимулюють її діяльність, γ-аміномасляна кислота є тормозним медіатором в ЦНС.

В організмі значна кількість біогенних амінів знаходиться в неактивній формі, з якої звільнюється в разі необхідності. Свою біологічну дію вони проявляють у вільній формі, а потім руйнуються в печінці моноамінооксидазами.

4. Аміак як кінцевий продукт розпаду амінокислот

В результаті різноманітних процесів в організмі амінокислоти повністю розпадаються до аміаку, вуглекислого газу та води. Вода є необхідним продуктом для всіх обмінних процесів у організмі. Вуглекислий газ приймає участь в побудові карбонатної буферної системи, в активованій формі приймає участь у побудові жирних кислот, пуринових та піримідинових основ, вуглеводів. Виводиться він з організму через легені.

 

Аміак є одним з джерел азоту в організмі. Азот використовується для підтримування азотистої рівноваги, в тому числі для синтезу білку, побудови небілкових азотовмісних сполук (пуринових та піримідинових основ, холіну, креатинину, глюкозоамінів). Але частина азоту зв'язується в формі аміаку, який для організму є токсичним. Отруєння ним не відбувається, так як в організмі він активно знезаражується. Важливе місце у процесі знешкодження належить глугаміновій кислоті і її похідним. Так, α-кетоглутарова кислота може зв'язувати одну молекулу аміаку з утворенням глутамінової кислоти. В свою чергу глутамінова кислота може зв’язувати ще одну молекулу аміаку з утворенням аміду-глутаміну.

 

 

При цьому аміак приєднується по місцю карбоксильної групи. Такий же процес протікає з участю аспарагінової кислоти.

 

Таким шляхом проходить зв'язування аміаку в місцях його безпосереднього утворення (клітини печінки, мозку) і можливе повторне використання азоту. Утворена глутамінова кислота і глутамін включається в різноманітні процеси обміну, в тому числі в реакції синтезу пуринових та піримідинових основ, що входять до складу нуклеїнових кислот.

 

Однак основним шляхом зв’язування аміаку є синтез сечовини, яка виводиться з організму з сечею. З азотовмісних сполук сечі на долю сечовини приходиться 80-85%. В розшифровці біосинтезу сечовини пріоритет належить вітчизняному вченому М.О.Ненцькому. Він вперше довів гіпотезу, що сечовина утворюється з двох молекул аміаку і молекули вуглекислого газу і цей процес відбувається в клітинах печінки.

 

5. Діагностичне значення визначення сечовини в крові

Концентрація сечовини в крові залежить від інтенсивності її синтезу і виведення. Визначення сечовини є важливим діагностичним тестом, що характеризує не тільки стан білкового обміну, а й функціональний стан печінки і нирок. Оскільки азот сечовини складає більшу частину фракції залишкового азоту, то підвищення вмісту небілкового азоту залежить від вмісту сечовини в крові. Вміст сечовини в крові підвищується при захворюваннях нирок (гломерулонефрит, пієлонефрит). При захворюваннях нирок ступінь підвищення вмісту сечовини визначається характером враження нефрону, рівнем інтоксикації, підсиленим розпадом білку в тканинах.

При гострому нефриті концентрація сечовини підвищується рідко і складає величини, близькі до рівня залишкового азоту, азот сечовини при цьому знаходиться в нормі.

При хронічних захворюваннях нирок ступінь порушення їх функції відзначається на вмісті сечовини в крові, яке не перевищує 13-15 ммоль/л. В пізні строки хронічної ниркової недостатності, коли різко підвищується залишковий азот крові рівень сечовини зростає до 33,2 ммоль/л. Особливо високий вміст сечовини (49,1-81 ммоль/л) спостерігається при гострій нирковій недостатності. При цьому різко знижується виведення сечовини з сечею.

Печінка має великі антитоксичні резерви, здатність її до дезамінування і синтезу сечовини зберігається при відключенні від обміну 85% її тканин. Синтез сечовини порушується при дуже важких враженнях печінки, пов’язаних з незворотними деструктивними процесами: гострий некроз печінки, печінкова кома, цироз, отруєння фосфором, миш'яком, алкоголем).

6. Діагностичне значення визначення креатину та креатиніну

Креатин і його похідний креатинін по діагностичній цінності не поступається сечовині. В організмі існує два джерела креатину: з харчових продуктів і ендогенний, що утворюється в результаті синтезу. Креатин синтезується з аргинину, гліцину і метионіна. Починається синтез в нирках, а закінчується в печінці, звідки з током крові поступає в м'язові тканини, де приєднуючи активовану фосфорну кислоту, креатин перетворюється в креатин-фосфат - макроергічну сполуку. В процесі м'язової роботи креатин-фосфат вивільнює енергію і перетворюється в креатинін, при цьому втрачаючи молекулу води.

Концентрація креатиніну в сироватці крові у здорових людей практично постійна 65-106 мкмоль/л. Його синтез залежить від потреб організму в креатині і на відміну від сечовини мало залежить від кількості білків у їжі. Креатинін має седативну дію. У хворих з депресивним станом в крові вміст креатиніну підвищений.

Креатинін відноситься до безпорогових речовин, що фільтрується тільки клубочком нирок і не реабсорбується. Секреція креатинніу канальцями можлива тільки при високій концентрації в крові. Критичним кордоном встановлена концентрація креатиніну 115 мкмоль/л.

При захворюваннях нирок кількість креатиніну в крові збільшується, так як креатинін виводиться з організму з сечею. Різке зростання рівня креатиніну є одним з показників ниркової недостатності в ранній стадії. Для діагностики захворювань нирок велике значення має розрахунок кліренсу креатиніну або сечовини. Розраховують його, виходячи з знання концентрації цих компонентів залишкового азоту в крові та сечі.

Підвищений рівень креатиніну в крові відмічається при закупорці сечових шляхів, тяжкому діабеті, декомпенсації серця, механічній жовтянці. Паралельне визначення у одного і того ж хворого концентрації креатиніну або сечовини в крові і сечі розширює можливості дослідження функціонального стану нирок, оскільки дає можливість одержати інформацію про функції нефрону - фільтрацію, реабсорбцію, секрецію, а також стан кровообігу у нирках.

7. Участь печінки в білковому обміні

Печінка в організмі людини виконує ряд дуже важливих функцій. Участь печінки в білковому обміні характеризується тим, що в ній активно протікають процеси синтезу і розпаду білків, що мають важливе значення для організму. В печінці синтезується за добу приблизно 13-18г білку. З них альбуміни, глобуліни, фібриноген, протромбін синтезуються тільки в печінці. З глобулінів тут синтезується до 90% β-глобулінів і близько 50% γ-глобулінів. В зв'язку з цим при хворобах печінки в ній знижується синтез білків і це приводить до зменшення кількості білків або зміні їх фізико-хімічних властивостей, в результаті чого знижується колоїдостійкість білків і вони легше ніж у нормі випадають в осад при дії осаджувачів (солей лужних та лужноземельних металів, а також тимолу, сулеми). Знайти зміну кількості білків або їх властивостей можна за допомогою проб на колоїдостійкість білків або осадових проб, серед яких використовується проба Вельтмана, тимолова проба, сулемова проба.

Печінка являється основним місцем синтезу білків, що забезпечують процес зсідання крові (фібриноген, протромбін). Порушення їх синтезу приводить до геморагічних діатезів. Причиною цього може бути порушення синтезу вітаману К.

Активно в печінці протікає синтез і перетворення амінокислот (переамінування, дезамінування, декарбоксилювання). При тяжких її враженнях ці процеси суттєво змінюються, що характеризується збільшенням концентрації вільних амінокислот в крові, виділенням їх з сечею. В сечі можуть з’явитися кристали лейцину та тирозину.

Синтез сечовини відбувається тільки в печінці і порушення функцій гепатоцитів приводить до збільшення її кількості в крові, що має негативний вплив на весь організм і може проявитися печінковою комою, яка може привести до загибелі хворого.

Обмінні процеси в печінці каталізуються різними ферментами, які при її захворюваннях виходять в кров і поступають у сечу. Важливо, що вихід ферментів з клітин відбувається не тільки при їх враженні, а й при порушенні проникливості клітинних мембран, що мають місце в самому початку захворювання. Тому визначення активності ферментів є одним з важливих діагностичних показників оцінки стану хворого ще в до клінічний період, наприклад, при хворобі Боткіна ще в дожовтушний період відмічено збільшення в крові активності АЛТ, ЛДГ, АСТ.

Печінка виконує важливу антитоксичну функцію. В ній знезаражуються такі продукти кінцевого обміну білків, як індол, скатол, фенол, білірубін, аміак, продукти обміну стероїдних гормонів. Шляхи знезараження токсичних речовин різноманітні: аміак перетворюється в сечовину; індол, фенол, білірубін утворюють знешкоджені для організму сполуки з сірчаною та глюкуроновою кислотами, що виводяться з сечею.

8. Білки сироватки крові

Білки в організмі виконують різні функції життєзабезпечення і входять в склад кожної клітини організму, тому стан білкового обміну характеризує і стан всього організму. Для оцінки білкового обміну існують різні показники, в тому числі кількість білку і його фракцій в крові, рівень азотистого обміну (тільки білки та продукти обміну є азотовмісними сполуками).

Білки плазми крові є їх важливою складовою частиною, серед яких особливе місце належить фібриногену.

Основні фізіологічні функції білків сироватки крові

1. Приймають участь у регуляції колоїдно-осмотичного тиску крові.

2. Забезпечують постійність в'язкості крові.

3. Приймають участь поряд з другими системами в регуляції рН крові.

4. Підтримують фізіологічний рівень катіонів у крові. Білки утворюють з катіонами недіалізовані сполуки, що попереджує їх втрату через нирки з організму, 50% Са зв'язано з білками.

5. Білки плазми крові зв'язують надлишок гормонів, нейтралізуючи їх токсичну дію.

6. Виконують транспортну функцію. Сполучаючись з метаболітами, лікарськими препаратами, токсичними речовинами, сприяють їх переносу у відповідні органи та тканини або виведенню з організму.

7. Грають важливу роль у процесах імунітету.

8. Приймають участь у процесах зсідання крові (фібриноген, білкові фактори гемостазу).

9. У випадках крайнього виснаження білки можуть бути джерелом амінокислот. До білків плазми крові в нормі відносяться альбуміни, глобуліни та фібриноген. Це прості білки - протеїни, які розрізняються між собою по молекулярній масі, фізико-хімічними властивостями і біологічній ролі.

Сумарна кількість білків плазми крові складають поняття "загальний білок крові". У дорослої людини ця величина складає 65-85 г/л, на долю альбумінів припадає 45-55 г/л, глобулінів 20-30 г/л, фібриногену 2-4 г/л. В лабораторній практиці частіше користуються таким поняттям як „загальний білок” сироватки крові. Так як сироватка крові - це плазма крові без фібриногену, то загальний білок сироватки крові буде на 2-4 г нижче, ніж загальний білок плазми.

В залежності від методу дослідження білків можна одержати від 5 до 100 білкових фракцій. Традиційним уніфікованим методом розподілу білків на фракції є метод електрофорезу на папері та ацетатцелюлозі. Таким методом одержують 5 білкових фракцій: альбуміни та α1, α2, β, γ-глобуліни.

Норми білкових фракцій у крові складає слідуючи величини

 

  в г/л в%
Альбуміни 35-45 г/л 56,5-66,8%
Глобуліни 23-35 г/л 33,2-43,5%
α1-глобуліни 3-6 г/л 3,0 - 5,6 %
α2-глобуліни 4-9 г/л 6,9-10,5%
β-глобуліни 6-11 г/л 7,3 -12,5 %
γ-глобуліни 7-15,0 г/л 12,9-19,0%

 

Альбуміни. На долю альбумінів приходиться 55-66 від загального білку. Синтезуються альбуміни у печінці. Тому цілий ряд проб на колоїдостійкість білків крові, пов'язаних з кількісними змінами у співвідношенні альбумінів і глобулінів, характеризує стан паренхіми печінки.

Альбуміни в організмі несуть велике фізіологічне навантаження:

1. Приймають участь у регуляції колоїдно-осмотичного тиску крові. Вони є гідрофільними колоїдами, одна молекула альбуміну втримує біля себе 17 молекул води, з білків плазми на долю альбумінів приходиться найбільша кількість. Тому альбуміни утримують воду у кров'яному руслі, підтримують онкотичний тиск. Відомо, що повноцінна капілярна стінка судин прониклива для води і солей, але не прониклива для білків і клітин крові. Через капілярну стінку вода рухається в сторону з більшим осмотичним тиском. Так як альбуміни є гідрофільними, то вода рухається з тканин у кров. В нормі між кров'ю і тканинними рідинами існує динамічна рівновага, але при різкому зменшенні альбумінів вода не утримується у кров'яному руслі і проникає у тканини, викликаючи набряк. Це спостерігається при нефротичному синдромі, масивних крововиливах.

2. Альбуміни виконують транспортну функцію. Зв'язуючи токсичні продукти обміну, вони, не знижуючи токсичних властивостей метаболітів, сприяють їх виведенню з організму. Альбуміни зв'язують білірубін, утворюючи нетоксичну фракцію вільного білірубіну, доставляють його у печінку, яка забезпечує виведення його у кишечник. Альбуміни зв'язують у крові високотоксичні вільні жирні кислоти, доставляючи їх у жирове депо, а також надлишок гормонів, нейтралізуючи їх токсичну дію. Це найбільш важлива властивість альбумінів. Альбуміни, завдяки своїй високій дисперсності транспортують лікарські препарати, іони металів.

В патології альбумінів частіше зустрічається зниження його концентрації -гіпоальбумінемія. Такий стан спостерігається при захворюваннях печінки, а також при запальних процесах у інших органах.

Глобуліни - велика група білків різної структури з важливими біологічними властивостями (80% глобулінів синтезується в печінці).

α1-глобуліни. Фракція α1-глобулінів представлена білками, частина яких відома (гаптоглобін, глюкокортикоїди, церуплазмін). Більшість цих білків відноситься до білків гострої фази. їх концентрація зростає в гострому періоді багатьох захворювань ,при загостренні хронічних процесів.

Зменшення кількості α1-глобулінів буває рідко, частіше при гострих дистрофічних процесах в клітинах печінки, цирозах, спостерігається зниження α1-фракції при лімфолейкозі, мієломі.

Збільшення вмісту α2-глобулінів спостерігається при всіх гострих запальних процесах (крупозній пневмонії, брюшному тифі, скарлатині, дифтерії). Рівень α2-глобулінів може служити мірою активності інфекційного процесу, сигналом загострення хронічної хвороби (наприклад, туберкульозу). Кількість загального білку при цьому не міняється, але через дві неділі після початку інфекційного процесу збільшується вміст γ-глобулінів, що є ознакою хорошої реактивності організму.

З групи α-глобулінів виділений С-реактивний білок (0,1 г/л), який одержав свою назву по властивості вступати в реакцію преципітації з С-полісахаридом пневмококів. С-реактивний білок у крові здорової людини відсутній, але він може бути з’являтися при багатьох патологічних процесах, які супроводжуються запаленням і некрозом. Його визначають реакцією преципітації з специфічною імунною сироваткою до С-реактивного білку.

Визначення С-реактивного білку має важливе діагностичне значення в гострій фазі ревматизму, при пневмо- і стрептококових інфекціях, інфаркті міокарду. Визначення С-реактивного білку при інфаркті міокарду має більш важливе діагностичне значення, ніж визначення ШОЄ, лейкоцитозу, оскільки він з’являється в сироватці крові в кінці першої доби.

β-глобуліни. У склад фракції входить α- і β-ліпопротиїди, фібриноген, плазміноген, трансферин, ліпопротеїдліпази. Ці білки синтезуються частково в тканинах системи мононуклеарних фагоцитів (СМФ). В нормі β-глобуліни складають 7-12% від вмісту загального білку крові. При патології їх концентрація збільшується, в основному при хронічних захворюваннях.

γ-глобуліни. До складу фракції входять антитіла (імуноглобуліни), що забезпечують гуморальний імунітет організму, білкові фактори системи зсідання крові-аглютиніни, що приймають участь у формуванні груп крові, а також кріоглобуліни. Синтезуються в тканинах СМФ, печінки і інших органів. В нормі γ-глобуліни складають 13-19% від загального білку крові. В патології γ-глобулінів зустрічається гіпогамаглобулінемія - зниження концентрації γ-глобулінів, пов'язане перш за все з зниженням синтезу антитіл при враженні імунної системи любої етіології. Гіпергамаглобулінемія - підвищення вмісту γ-глобулінів є результатом активізації імунних реакцій з підсиленим синтезом імуноглобулінів. Спостерігається це при бактеріальних, вірусних інфекціях, паразитарних захворювання, хронічних інфекціях і цирозі печінки.

10. Патологія обміну простих білків

 

Біохімічними симптомами порушення білкового обміну є гіпопротеїнемії, гіперпротинемії, диспротеїнемії, парапротеїнемії.

Захворювання з порушенням білкового обміну зустрічається досить часто. Причому в одному з випадків вони складають причину захворювань, а в інших випадках є другорядними. В любому випадку порушення білкового обміну проявляється зміною рівня білку або залишкового азоту в крові (гіпо- і гіперпротеїнемії, азотемії). Вони можуть бути абсолютними (що пов'язані з зміною процесів синтезу і розпаду білку) і відносними (викликані іншими причинами).

Гіпопротеїнемії - зниження рівня загального білку в крові може бути викликане різними причинами і носити абсолютний і відносний характер.

Абсолютні (зниження синтезу білку) – пов’язані з недостатністю речовин для синтезу білків. Причиною цього є недостатнє і неповноцінне харчування (білкове голодування), порушення переварювання та всмоктування білків, враження синтезуючих білкових клітин при паранхематозних гепатитах, цирозі печінки, хронічних отруєннях.

Причиною відносних гіпопротеїнемій є втрата білку з сечею, враження ниркового фільтру при нефрозах, хронічних нефритах, а також при кровотечах.

Гіперпротеїнемії - підвищення рівня білка в крові, зустрічаються досить рідко і мають в основному відносний характер. Вони спостерігаються при згущенні крові, при високих втратах рідини організмом, що спостерігається при блюванні, діабеті, проносі.

Значно рідше зустрічається абсолютна гіперпротеїнемія, в основі якої лежить підвищення рівня білку за рахунок підвищення синтезу. При цьому не тільки підсилений синтез білку, а й змінена його структура. Такі патологічні білки називаються парапротеїнами і у здорової людини їх немає. Структура їх подібна до імуноглобулінів, але вони не мають властивостей антитіл і при розподілі білків на білкові фракції визначаються у вигляді М-градієнту між фракціями β- і γ-глобулінів. При мієломній хворобі загальний білок крові може бути підвищений порівняно з нормою більше ніж у 2 рази. При цьому в сечі з'являється білок Бен-Джонса, що випадає в осад при 40-60º С і розчиняється при 85-100º С.

Слід відмітити, що зниження рівня білку у крові проходить, як правило, за рахунок зменшення синтезу альбумінів, тоді як рівень глобулінів залишається майже незмінним або міняється дуже незначно. Другими словами, в основі гіпопротеїнемії лежить гіпоальбумінемія. Збільшення білку у крові пов'язано з підвищенням його кількості в глобуліновій фракції.

Крім зменшення рівня загального білку в крові при ряді захворювань відмічається і кількісне змінення його фракцій - диспротеїнемія.

Найбільш часто порушення білкового обміну проявляється диспротеїнемією. При цьому загальний білок крові залишається в межах норми, а спостерігається порушення кількісного співвідношення між білковими фракціями, що пов’язано з зниженням вмісту альбумінів і підвищенням фракцій глобулінів. Виявлення її особливо важливе для ранньої діагностики і спостереження за ходом патологічного процесу.

До найбільш розповсюджених відносять диспротеїнемії при:

- гострих інфекційних захворюваннях (сепсис, поліартрит), що супроводжуються збільшенням α2-глобулінів, незначним підвищенням γ-глобулінів і зниженням альбумінів при нормі загального білку в крові;

- хронічних запальних процесах, що супроводжуються підвищенням γ-глобулінів і зниженням альбумінів при нормальному вмісті загального білку в крові;

- для гепатитів, токсичних вражень печінки, гемолітичних процесів, характерне помірне зменшення альбумінів, підвищення γ-глобулінів, різке збільшення β-глобулінів;

- при нефрозах, нефритах відмічається значне зменшення альбумінів, підвищення α2- і β-глобулінів при зниженні γ-глобулінів;

- для механічних жовтяниць специфічне помірне збільшення α2-, β і γ-глобулінів.

 

11. Залишковий азот крові

 

Азотемія - підвищення рівня залишкового азоту у крові. Вона частіше всього пов'язана з порушенням процесу утворення і виведення продуктів азотистого обміну.

Абсолютна азотемія розвивається за рахунок накопичення в крові залишкового азоту за рахунок затримки його виведення нирками (ниркова) або посилення його утворення (позаниркова). Ретенційна азотемія наступає в наслідок недостатнього виділення залишкового азоту з сечею при нормальному надходженні в кров. Якщо ця затримка пов'язана з порушенням видільної функції нирок, то вона визначається як ниркова форма і зустрічається при гломерулонефриті, туберкульозі нирок, пієлонефриті. Позаниркова азотемія виникає в результаті порушення кровообігу в нирках або наявності перешкод відтоку сечі. Вона спостерігається при вроджених вадах серця, профузних кровотечах, пухлинах сечового міхура.

Продукційні азотемії розвивається при збільшенні білкового синтезу в організмі і збагаченні крові білками (цукровий діабет, їжа багата білками, лікування стероїдами), при підсиленому розпаді білків (пухлини, лейкози, геморагії, інфекційні захворювання).

Відносні азотемії зустрічаються рідко і пов'язані зі зменшенням об'єму крові (блювання, пронос, отруєння газами). Зниження рівня залишкового азоту відмічається при недостатньому харчуванні, іноді при вагітності.

Для початкових стадій характерно не стільки підвищення залишкового азоту крові, скільки змінення компонентів залишкового азоту, співвідношення між ними і загальним азотом. Так, при гострій нирковій недостатності, коли залишковий азот може бути в нормі, різко підвищується концентрація сечовини.

Для оцінки тяжкості стану визначають співвідношення азоту сечовини до залишкового азоту і виражають цю величину в процентах. В норму даний показник складає 48%, а при нирковій недостатності 90%.

Відносна уремія спостерігається при зневодненні організму. Зниження рівня сечовини характерне для захворювань печінки (паренхіматозна жовтяниця, гостра дистрофія печінки, цироз). Креатин, котрий в основному знаходиться в м’язах, збільшується в крові при м'язовій дистрофії, ревматичному артриті, захворювання нирок.

Для характеристики фільтрувальної здатності нирок користуються умовним показником, який називається коефіцієнтом очищення або кліренсом. Його розраховують на здатності нирок виділяти креатинин з крові (проба Реберга).

Серед патологічних станів пов'язаних в білковим обміном найбільш характерне білкове голодування. Воно може бути викликане недостатністю загальної кількості білку в добовому раціоні так і порушенням кількісного і якісного складу білку.








Дата добавления: 2015-08-14; просмотров: 1601;


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам перенёс пользу информационный материал, или помог в учебе – поделитесь этим сайтом с друзьями и знакомыми.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2024 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.037 сек.