Тема 1.3. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.

Вопросы для самоподготовки

1. Как называются специализированные белки, обладающие каталитической активностью?

2. Какова биологическая роль ферментов?

3. Приведите доказательства белковой природы ферментов.

4. Назовите общие признаки, присущие биологическим и неорганическим катализаторам.

5. Назовите признаки фермента, принципиально отличающие его от небиологических катализаторов.

6. Составьте энергетическую диаграмму химической реакции без катализатора и в его присутствии, показав средний энергетический уровень молекул, вступивших в реакцию и образующихся в результате реакции, и значение энергии активации неферментных реакций А + В = С и ферментной реакции. Сделайте вывод о том, каким образом ферменты повышают скорость химической реакции.

7. Какие Вы знаете виды специфичности ферментов?

8. Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью действия.

9. Приведите пример ферментов, обладающих относительной субстратной специфичностью действия.

10. Приведите пример ферментов, обладающих стереоспецифической субстратной специфичностью.

11. На какие группы по строению делятся ферменты?

12. Приведите примеры простых ферментов.

13. Приведите примеры сложных ферментов.

14. Из каких двух частей состоит молекула сложного фермента?

15. Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонента фермента?

16. Как называется белковая часть холофермента?

17. Перечислите основные функции апофермента в катализе.

18. Как называется небелковая часть холофермента, прочно связанная с апоферментом?

19. Как называется небелковая часть холофермента, непрочно связанная с апоферментом?

20. Из приведенных соединений назовите кофакторы ферментов: аминокислоты, витамины, гормоны, ионы металлов, полисахариды.

21. На какие группы делятся кофакторы?

22. Приведите примеры металлозависимых ферментов.

23. Какова роль иона металла в каталитической активности фермента?

24. Назовите коферменты, являющиеся активными формами витаминов.

25. Перечислите функции коферментов.

26. Как называются ферменты, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающиеся в одной и той же ткани?

27. Сколько изоформ образует лактатдегидрогеназа?

28. Как построена каждая из изоформ лактатдегидрогеназы?

29. Каким методом можно разделить изоформы лактатдегидрогеназы?

30. Как различаются изоформы по своей каталитической активности?

31. Какими факторами определяется распространение изоформ фермента в различных тканях и органах?

32. Каковы структурные особенности строения фермента?

33. На уровне какой структуры белка образуется активный центр фермента?

34. Какие основные закономерности можно отметить в строении активного центра?

35. Какие радикалы наиболее часто входят в активный центр?

36. Какие функциональные группы наиболее часто входят в состав активных центров ферментов?

37. Назовите активные центры молекулы фермента.

38. Какую функцию выполняет субстратный центр?

39. Приведите примеры видов связей, образующихся между химическими группами субстрата и субстратного центра.

40. Чем объясняется высокая специфичность действия субстратного центра?

41. Какую функцию выполняет каталитический центр?

42. Какую функцию выполняет аллостерический центр фермента?

43. Назовите основные этапы ферментативной реакции.

44. Запишите в общем виде ферментативную реакцию в соответствии с выделенными этапами.

45. Чем отличается неактивированный и активированный комплексы фермента и субстрата?

46. Какая из этих стадий лимитирует скорость ферментативной реакции?

47. Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия фермента.

48. В чем сущность гипотезы «предшествующего соответствия»?

49. В чем сущность гипотеза «индуцированного соответствия»?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. Фумараза катализирует превращение фумарата в малат. Эфиры фумарата и малата не являются субстратами фумаразы. Каков характер взаимодействия между активным центром фумаразы и субстрата?

2. На каком свойстве субстрата и активного центра фермента основано их взаимодействие? Сопоставьте Ваш вывод о характере взаимодействия субстрата и активного центра фермента со свойством обратимости процесса образования фермент-субстратного комплекса.

3. Важной особенностью ферментативного катализа в живой клетке является его кооперативность. Чем вызвана необходимость кооперативного действия ферментов в клетке и чем обусловлена его возможность?

4. Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического фермента на субъединицы.

5. С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание ЛДГ₁-Н₄ и снижается содержание М₄-ЛДГ₅. Какие последствия для организма имеет изменение изоферментного спектра ЛДГ?

6. Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:

1. трансфераз;

2. оксидоредуктаз;

3. гидролаз;

4. лиаз;

5. лигаз.

7. Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе различных групп. Укажите, каких именно:

1. метильных;

2. ацетильных;

3. одноуглеродных.

4. СО₂;

5. фосфорильных.

8. Какие коферменты содержат витамин В₂:

1. никотинамидные;

2. пиридоксалевые;

3. флавиновые;

4. кофермент А;

5. кобамидные.

9. Для какого класса ферментов коферментом является КоА:

1. гидролаз;

2. трансфераз;

3. оксидоредуктаз;

4. лигаз;

5. лиаз.

10. Какие коферменты содержат витамин В₁₂:

1. пиридоксалевые;

2. флавиновые;

3. кобамидные;

4. никотинамидные.

5. железопорфириновые.

11. Какие коферменты содержат витамин В₆:

1. кобамидные;

2. пиридоксалевые;

3. флавиновые;

4. никотинамидные;

5. железопорфириновые.

12. Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы. Укажите, какой именно:

1. ацетильной;

2. метильной;

3. СО₂;

4. фосфорильной;

5. аденозильной.

13. Какие коферменты содержат витамин В₁:

1. флавинадениндинуклеотид;

2. тиаминпирофосфат;

3. никотинамидадениндинуклеотид;

4. пиридоксальфосфат;

5. кобаламин.

Литература

1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 53-70, 81-83, 89-90.

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 92-105.

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 114-134.

1. Задания на самоподготовку по биологической химии.

1. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.

1. Тестовые задания по биохимии.

1. Лекционный материал.

1. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М., ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 32-36, 46.

1. Лабораторная работа: