Аминокислоты и пептиды

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые выделен из сыра (от греческого tyros – сыр), аспарагиновая кислота – из спаржы (от лат.asparagus – спаржа) и т.д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты.

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин.

Получение аминокислот в промышленных условиях осуществляется посредством химического или микробиологического синтеза.

Химический синтез.

Химический синтез поливариантен, однако во всех случаях связан с получением рацемических смесей, которые затем необходимо разделять на оптически активные стереоизомеры. Синтез, предложенный в ХХ в. В.А.Штреккером, основан на реакции альдегида R—CHO с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси D, L –аминокислоты. Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только L –изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными ассиметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы L- аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные L- изомеры без воздействия на D- стереоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного гидролиза образуется смесь ацилированной D – аминокислоты и свободного L – стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. При использовании иммобилизованной аминоацилазы можно данный процесс проводить многократно и получать свободные L-аминокислоты с максимальным выходом. Оказалось, что сродство фермента к ацилированным аминокислотам примерно одинаково и определяется не строением аминокислоты как таковой, а исключительно ацильной группировкой.