Силы внутримолекулярного взаимодействия биомакромолекул

Относительно энергии теплового движения молекул воды при нормальных условиях (~2,5 к Дж/моль) их можно подразделить на сильные, к которым относятся ковалентные (200 – 800 к Дж/моль) и ионные взаимодействия (40 – 400 к Дж/моль), величина энергии которых рассчитывается по закону Кулона:

,

где q₁ и q₂- электрические заряды групп, e и e₀- диэлектрические постоянные в среде и ваккууме (e₀=8,85 10^-23 Кл В^-1м^-1).

и слабые– все остальные.

К ним относятся:

I. Ван – дер – Ваальсовы силы ~ 4 – 8 кДж/моль.

Эти силы играют роль в образовании конденсированных жидких и твёрдых состояний, во взаимодействиях на поверхности раздела фаз. Они имеют электромагнитную природу и определяются взаимодействием электрических диполей в соседних молекулах

– это уравнение Ван – дер – Ваальса.

где а и в –постоянные притяжения и отталкивания Уравнение Ван – дер – Ваальса описывает отклонения реального газа от идеального.

1. Ориентационные силы (диполь-дипольные).

Когда обе молекулы обладают постоянными дипольными моментами М₁ и М₂.

,

где: k₀ – постоянная Больцмана, Т –абсолютная температура.

2. Индукционные взаимодействия (диполь-индуцированный диполь).

В том случае, когда первая молекула обладает постоянным дипольным моментом М, а вторая нет, но характеризуется определённой поляризуемостью a, то за счёт создаваемого диполем во второй молекуле 2 электрического поля напряжённостью Е_1,, которое равно: , наводится диполь:

3. Дисперсионные (поляризационные) взаимодействия.

Обе молекулы не обладают постоянными дипольными моментами, но обладают поляризуемостью (a₁ и a₂) и наведенным потенциалами ионизации I₁ и I₂.

Взаимодействие обусловлено внешними, наиболее слабо связанными электронами. Природа их носит квантово – механический характер и является результатом появления так называемых «мгновенных диполей» при движении электронов:

II. Водородные связи (заряд – дипольные взаимодействия)

Это взаимодействия между атомом Н одной молекулы и N, O, S, F, Cl, – другой.

Основной вклад в энергию вносит электростатическое притяжение. Но так же по уравнению Ван – дер – Ваальсова сила и энергия деполяризации двух электронов связи О–Н.

Для воды:

кДж/моль.

В разных точках протон испытывает различные воздействия со стороны электроотрицательных атомов – имеется 2 минимума.

III. Гидрофобные взаимодействия~4 – 8,5 к Дж/моль.

Основано на силах отталкивания воды гидрофобными (неполярными) молекулами. Более корректно их можно определить, основываясь на термодинамике.

Вода представляет собой довольно сложную структуру, ассиметрична и имеет большой дипольный момент (~1,82 дебая (Д).

Тетраэдрическая структура полностью координированной воды.

Молекулы воды ассоциированны с координаторным числом 4, то есть атомы кислорода четырёх молекул образуют тетраэдр, в центре которого атом кислорода пятой молекулы. Структура жилкой воды до конца не ясна. Существуют две группы гипотез:

1. Модель непрерывной структуры воды.

Вода представляет собой непрерывную структуру, связанная водородными связями, и при изменении температуры, давления и других факторов они лишь растягиваются и деформируются. Но по расчётам, тогда при t=25°С r=1,8 г/см³ (а не 1,0).

2. Модели мерцающих кластеров.Франк, Уэн (1957).

Водородные связи формируют короткоживущие (10^-10 – 10^-11 сек) кластеры, размер которых зависит от температуры. При t=20°С в кластеры входит 29,5% молекул воды.

Вода как полярная молекула может конкурировать с другими полярными молекулами за места образования водородных связей. Но неполярное вещество, попав в водную среду, будет подчиняться другим закономерностям, описанным Каузманом.

Если помните, свободная энергия DG=DH-TDS. При растворении неполярных веществ DG увеличится, но DН почти не изменится, следовательно, DS<0.

Понижение энтропии связано с изменением структуры воды. Вблизи неполярных участков снижается конкуренция за водородные связи, следовательно, повышается вероятность формирования упорядоченных кластеров.

Согласно второму началу термодинамики в неравновесной области система стремится увеличить энтропию. Для этого есть один путь – неполярным молекулам в растворе «установить контакты», вытеснив воду и тем самым разрушить кластеры и снизить упорядоченность системы.

Исходя из этого, была количественно оценена гидрофобность аминокислот в белках. Мерой гидрофобности служит DG при переносе их из 100% этанола в воду:

Try DG=14 к Дж/моль,

Phe DG=10,5 к Дж/моль,

Ala DG=2,1 к Дж/моль,

Ser DG=1,25 к Дж/моль.

Ala и Ser – гидрофильные остатки.