Протеины и протеиды- одно и тоже.

Белки. Структура и функции

NOTA BENE! Карбонильная группа <С=О, входит в состав альдегидов.

Вместе с гидроксильной группой ОН, образует карбоксильную группу СООН.

Протеины и протеиды- одно и тоже.

Строение аминокислот:

При РН=7, в растворах аминокислоты становятся биполярными ионами.

Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, — это α-аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы – NН2 и карбоксильной группы — СООН у α-углеродного атома.

Исключением является пролин, который содержит в α-положении группу — NH и называется иминокислотой. Радикал соединен с аминогруппой,молекула имеет циклическое строение.

Альфа- атом углерода связан с 4 замещающими группами сразу (-NH2, -COOH, -R, -H).

Могут встречаться изомерные формы аминокислот L и D (dexter)-изомеры. (кроме глицина).

В организмах присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Классификация аминокислот по радикалу:

1. Алифатические (линейные), состоят из групп:

-СООН-карбоксильная

-NH2-аминогруппа

-SH-тиольная

-СО-NH2-амидная (пептидная)

-ОН-гидроксильная

-гуанидиновая

2.Ароматические.

3.Гетероциклические.

Классификация по растворимости в воде радикалов:

В растворе неполярные радикалы стремятся друг к другу, или к другим неполярным радикалам.

А) Полярные незаряженные радикалы имеют полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

Б) Полярные заряженные отрицательно радикалы. Аспаргиновая и глутаминовая кислоты, имеют в радикале дополнительные СООН группы. При РН=7, они диссоциируют на СОО- и Н+ (радикалы-анионы). Ионизированная форма глутаминовой и аспаргиновой кислот называются глутаматом и аспартатом.

В) Аминокислоты с полярными положительно-заряженными радикалами (лизин и аргинин).

Лизин имеет дополнительную аминогруппу и способен принимать Н+, становясь положительно заряженным.

Аргинин за счет гуанидиновой группы тоже становится заряженным положительно.

Гистидин за счет имидозольной группы при РН=7, заряжается либо нейтрально, либо положительно.

Полярно заряженные радикалы аминокислот наиболее растворимы в воде.

Зависимость заряда от РН:

1.При РН=7 заряд аминокислот=0, если они имеют недиссоциируемый радикал.

2.Заряд (-), если при РН=7 аминокислоты содержат кислотные функциональные группы.

3.Заряд (+), если при РН=7 аминокислоты содержат основные функциональные группы.

При закислении (повышении кол-ва Н+), подавляется диссоциация СООН. Т.е. в сильнокислой среде все аминокислоты будут заряжены положительно.

При защелачивании (повышении ОН-), повышается отщепление Н+, что приводит к отрицательному заряду аминокислот.

В состав белков могут входить модифицированные аминокислоты, придающие белкам особые свойства. Модификация происходит в самих белках, после их синтеза.

Качественные реакции на аминокислоты:

1.Нингидриновая реакция (на альфа-аминокислоты). Образуется красный пигмент и альдегид. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству аминокислоты.

2.Реакция Сакагучи- определяет аргинин, за счет содержания в нем гуанидиновых групп.

3.Реакция Фоля- определяет цистеин (SH-группы).

4.Ксантопротеиновая реакция (нитрование)- на определение ароматических групп.

5.Реакция Миллона- определяет тирозин (гидроксогруппы в ароматическом кольце).

Белки:

Классификация белков:

-По форме молекулы.

1.Глобулярные- молекула имеет форму элипса. Большинство белков человека. Большая часть из них, хорошо растворима в воде. (миоглобин и гемоглобины)

2.Фибриллярные белки- имеют вытянутую, нитевидную структуру. (коллагены,эластин,кератин,миозин,фибрин)

-По химическому строению:

1.Простые белки-содержат в составе только аминокислотные остатки.

2.Сложные белки-содержат в составе кроме полипептидной цепи, небелковую часть присоединенную слабыми ковалентными связями.

-Гемопротеины- содержат гем.

-Фосфопротеины-содержат остаток фосфорной кислоты. Фосфорный остаток-протеинкиназа.

-Гликопротеины-содержат углеводные остатки.

-Липопротеины-содержат липиды.

-Металлопротеины-содержат металлы.

-По выполняемым функциям:

-ферменты;

-рецепторные белки;

-регуляторные белки;

-структурные белки;

-транспортные белки;

-защитные белки;

-сократительные белки.

-По семействам:

1.Семейство миоглобина-миоглобин, и все виды гемоглобина.

2.Семейство сериновых протеаз-гидролизуют пептидные связи в белковых субстратах. Трипсин, химотрипсин, эластаза, белки фибринолиза и активации свертывания и т. д.

3.Суперсемейство иммуноглобулинов:

Основным критерием для включения белка в это суперсемейство является доменная организация и достоверная гомология аминокислотных последовательностей и пространственных структур отдельных доменнов.

Также похожи их функции: взаимодействие с чужеродными структурами находящимися в жидкостях организма, или на поверхности его клеток.

-Семейство иммуноглобулинов.

-Семейство Т-клеточных антигенораспознающих рецепторов.

-Белки главного комплекса гистосовместимости 1 и 2 классов. (МНС)

-Семейство адгезивных белков, участвующих в узнавании определенных типов клеток и их межклеточных взаимодействиях.

4.Изофункциональные белки (изобелки)- множественные формы одного белка, обнаруживаемые в организмах одного вида.

Гомологичные белки- белки выполняющие одинаковые функции в организмах разных видов.

Пептидная связь-это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в полипептидную цепочку (протомер) ( CO-NH) или (О=С-N-Н).

Мономером белковой цепи является аминокислотный остаток. (А.О.)

А.О. Со свободной NH2-группой- это N-концевой остаток (пишется слева).

А.О. Со свободной СООН-группой-это С-концевой остаток (пишется справа).

Последовательность аминокислот в цепи изображают, начиная с N-концевой аминокислоты. С нее же начинается нумерация аминокислотных

остатков.

Строение:

1. До 10 аминокислот в цепи- олигопептиды.

2. Более 10 аминокислотв цепи- полипептиды.

3. Более 50 аминокислот в цепи- белки.

Конформация- распределение полипептидной цепи в пространстве. (уникальность конформации, определяется первичной структурой полипептидной цепи).

Водородная связь-это связь между атомами кислорода СООН и атомами водорода NH2. ( С=О…НN). Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали.

Вторичная структура белка образуется путем водородного взаимодействия групп пептидной связи.

Альфа-спираль-NH-группа одного остатка аминокислоты связана водородными связями с СО-группой четвертого от нее остатка.

Почти все атомы Н и О связаны друг с другом, а не с водой.

Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны Альфа-спирали и направлены в сторону от пептидных остовов.

Бета- складчатая структура-формируется за счет образования водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной (внутрицепочечная связь) цепи или разных (межцепочечная связь) полипептидных цепей.

Водородные связи в бетта- цепях располагаются перпендикулярно цепи.

Если N и C концы цепей совпадают- паралельные Бета-цепи.

Если не совпадают- антипаралельные.

Бетта-цепи обнаруживаются как в глобулярных, так и в фибриллярных белках.

Беспорядочный клубок-молекула белка, не имеющая правильной упорядоченной организации. (эта конформация определяется первичной структурой белка.)

Нерегулярные вторичные структуры (беспорядочный клубок)- имеющая свою для каждого белка фиксированную конформацию петлеобразная структура с меньшей регулярностью укладки, чем Альфа и Бетта-структуры.