Ключевые слова к теме
Аминокислота, амфотерность, буфеный раствор, витамин В6, дезаминирование, декарбоксилирование, диастереомер, изоэлектрическая точка, концевые аминокислоты, окислительное дезаминирование, основание Шиффа( азометин), пептид( полипептид), пептидная группа, переаминирование ( трансаминирование), поликонденсация, стереоизомер, стереоряд, энантиомер.
7.1. Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
Аминокислоты- большой класс органических соединений. характерным признаком которых является наличие в составе молекулы двух функциональных групп- карбоксильной и аминогруппы. Особую группу составляют природные аминокислоты. Их условно можно разделить на 2 группы:
- аминокислоты , которые участвуют в образовании пептидов и белков. Для них характерно только а- строение и все принадлежат к L – стереоряду.
- аминокислоты, которые обладают биологической активностью, но не являются мономерами природных полимеров белков и пептидов.
Природные а –L - аминокислоты – мономеры полипептидов и белков.
Обычно выделяют около 20 природных аминокислот , из которых образуется все множество природных белков растительного и животного происхождения.
Единый генетический код природы определяет единство аминокислотного состава белков.
Номенклатура природных аминокислот: применяются тривиальные названия.
Особенности строения и стереохимия.
Природные аминокислоты относятся к L – стереоряду и имеют а- строение ( это означает, что обе функциональные группы- амино- и карбоксильная- связаны с общим атомом углерода, который всегда оптически активный ( за исключением глицина – аминоуксусной кислоты). Исследованию пространственного строения природных аминокислот посвящены фундаментальные работы Э.Фишера, П. Каррера.
R –C*H – COOH COOH NH2 - СН2- СООН
| | глицин
NH2 NH2 - *C – H
|
R L – стереоряд
Большинство природных аминокислот имеют только один асимметричный атом углерода, но две аминокислоты – треонин и изолейцин – содержат два хиральных центра.
Обе аминокислоты могут быть представлены двумя парами диастереомеров.( конечно, каждое соединение существует в виде 4 стереоизомеров, но конфигурация атома , связанного с амино- и карбоксильной группой может быть только L- ряда. Поэтому количество изомеров сводится к двум)
На рисунке представлены истинные абсолютные конфигурации этих аминокислот.
СН3 – *С Н - *С Н – СООН С 2Н5 – *С Н - *С Н- СООН
| | | |
ОН NH2 СН3 NH2
L- треонин L - изолейцин
СООН СООН
| |
NH2 – C - Н NH2- С – Н
| |
Н – С - ОН СН3 – С - Н
| |
СН3 С 2Н5
7. 2 Классификация природных аминокислот
Природные аминокислоты классифицируют по нескольким признакам:
1) биологическому : в отношении обмена веществ в организме человека различают два вида аминокислот
заменимые( синтезируются в клетках человека) :
аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глицин, глутаминова кислота,
гистидин, пролин, серин, тирозин, цистеин,
незаменимые( не синтезируются в клетках человека, должны поступать с продуктами
питания) :
валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин
Для детей дополнительно незаменимыми являются аргинин и гистидин.
2) химическому , который связан со строением и составом радикала
3) физико- химическому , в основу которого положены кислотно- основные свойства:
различают нейтральные , кислые , основные аминокислоты.
7. 3Физические свойства природных аминокислот
Аминокислоты – твердые, кристаллические вещества, многие хорошо растворимы в воде, некоторые сладкие на вкус.
7.4 Поведение аминокислот в водных растворах: образование цвиттер-ионов, изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды. Изоэлектрическая точка
Кислотно- основные свойства аминокислот
Аминокислоты – амфотерные вещества, в твердом состоянии они всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона- « цвиттер- иона». ( zwei - нем –два)
R – CH – COOH <—> R – CH – COO –
| |
NH2 + NH3
биполярный ион
Нейтральные аминокислоты
Если в составе радикала аминокислоты нет групп, склонных к ионизации, то такая аминокислота и при растворении в воде представляет собой биполярный ион. К этаким аминокислотам – их называют нейтральными аминокислотами - относятся аланин, валин, гистидин, глицин, изолейцин, лейцин, метионин, серин, тирозин, треонин, триптофан , фенилаланин, цистеин . Нейтральные аминокислоты незначительно изменяют рН водного раствора в слабокислую сторону , не создают электропроводность водного раствора.
Биполярный ион в кислой среде приобретает положительный заряд, а в щелочной – отрицательный.
R – CH – COO – +ОН– R – CH – COO – + Н+ R – CH – COOН
| <——> | <——> |
NH2 -Н2 О + NH3 + NH3
анион в биполярный ион катион в
щелочной среде кислой среде
То значение рН, при котором аминокислота находится в виде биполярного иона, носит название изоэлектрической точки (pI ).
Значение pI нейтральных аминокислот лежит в слабокислой среде. Например, у глицина pI = 5, 9, аланина – 6,02 , фенилаланина- 5,88. Слабокислая среда полностью подавляет диссоциацию положительно заряженной группы ( + NH3 ) и тем самым максимально повышают концентрацию цвиттер-иона.
В кислой среде нейтральная аминокислота становится катионом и мигрирует к катоду, а в щелочном растворе - анионом и перемещается к аноду при пропускании постоянного тока через раствор , содержащий смесь аминокислот. Ионы аминокислот передвигаются к электроду с различной скоростью, зависящей от природы аминокислоты и рН среды.
Метод анализа аминокислот и белков путем их разделения в электрическом поле называется электрофорезом.
Кислые аминокислоты
Две аминокислоты – аспарагиновая и глутаминовая , называемые моноаминодикарбоновыми, кислыми аминокислотами, содержат дополнительные карбоксильные группы в составе радикала
НООС- СН2 - СН- СООН НООС – СН 2– СН2- СН- СООН
| |
NH2 NH2
аспарагиновая глутаминовая
В кристаллическом состоянии они являются биполярными ионами, при растворении в воде происходит диссоциация второй карбоксильной группы, среда раствора становится кислой( рН < 7 ), а кислота превращается в анион с зарядом -1.
НООС – ( СН 2)n– СН- СОО – – ООС – ( СН 2)n– СН- СОО – + Н+
| ————> |
+NH3 <———— +NH3
кристалл + Н + раствор
биполярный ион анион
Изоэлектрическая точка моноаминодикарбоновых кислот находится в кислой среде: у аспарагиновой ( рI = 2, 87 ) и глутаминовой ( рI = 3, 22 ) .Это объясняется следующим образом: добавление протона более сильной кислоты подавляет диссоциацию ω –карбоксильной группы, анион превращается в цвиттер-ион.
Основные аминокислоты
Три аминокислоты – диаминомонокарбоновые , основные кислоты- содержат в радикале дополнительно аминогруппу- к ним относятся лизин, аргинин и орнитин( последняя не встречается в составе белков, но чрезвычайно важна для синтеза мочевины)
NH2- ( СН2 ) n - СН- СООН NH2- С - NH - ( СН2 )3 - СН- СООН
| | | |
NH 2 NH NH2
n = 3 орнитин гуанидиновая
n = 4 лизин группа аргинин
В кристаллическом состоянии они являются биполярными ионами, а при растворении в воде происходит протонирование второй аминогруппы, возникает катион аминокислоты с зарядом +1. Среда раствора становится щелочной. Изоэлектрическая точка находится в щелочной среде: аргинин ( рI = 10,76), лизин (рI = 9, 74).
+ НОН
+ NH3- ( СН ) n - СН- СОО– ———> + NH3- ( СН ) n - СН- СОО– + ОН–
| <——— |
NH 2 + ОН – + NH 3
кристалл раствор
биполярный ион катион
В биполярном ионе присоединение протона от карбоксильной группы происходит к более основной ω – аминогруппе ( она в меньшей степени испытывает акцепторное индуктивное действие карбоксильной группы по сравнению с группой в а-положениии).
В кислой среде возможно также протонирование одного атома азота цикла имдазола в молекуле гистидина ( вспомните, такой атом азота мы называли «пиридиновый» )
Добавление более сильного основания вновь превращает катион диаминомонокарбоновой кислоты в цвиттер- ион.
NB !Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами.При добавлении кислоты или щелочи аминокислоты приобретают тот или иной заряд: если рН раствора больше, чем рI, преобладают анионы кислоты, если меньше, чем рI, то преобладают катионы кислоты.
Дата добавления: 2015-03-26; просмотров: 1312;