I. По строению радикала

1. Ациклические, алифатические (в зависимости от количества амино- и карбоксильных групп):

· Моноаминокарбоновые (глицин-гли, аланин-ала, лейцин-лей, изолейцин-иле, валин-вал, содержащие гидроксильную группу - треонин-тре и серин-сер, содержащие серу - метионин-мет и цистеин-цис);

· Моноаминодикарбоновые (аспаргиновая кислота-асп, глутаминовая кислота-глу);

· Диаминомонокарбоновые (лизин-лиз, аргинин-арг);

2. Циклические:

II. По кислотно-основным свойствам

1. Кислые (асп, глу).

2. Основные (лиз, арг, гис).

3. Нейтральные (все остальные).

III. По полярности

1.Неполярные (гидрофобные) (ала, вал, лей, мет, про, иле, три, фен).

2.Полярные:

а) незаряженные (гидрофильные) (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн);

б) заряженные:

- отрицательно заряженные (глу, асп);

- положительно заряженные (лиз, арг, гис).

IV. По биологической ценности

I. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен.

II. Частично заменимые аминокислоты (арг и гис) синтезируются сложным путём в небольших количествах. Большая их часть должна поступать с пищей.

III. Условно заменимые (тир и цис). Для их синтеза требуются незаменимые аминокислоты фенилаланин и метионин соответственно

IV. Заменимые аминокислоты – синтезируются в организме для обеспечения биологических потребностей: ала, асн, асп, глу, глн, гли, про, сер.

V. На основе метаболических превращений

I. Гликогенные, углеродный скелет которых является предшественником для синтеза глюкозы или гликогена (ала, арг, асп, глу, гли, гис, мет, про, сер, тре, вал, цис).

II. Кетогенная аминокислота - лей, которая является предшественником для синтеза липидов.

III. Гликогенные и кетогенные, углеродный скелет которых может являеться предшественником как для синтеза глюкозы так и липидов (иле, лиз, фен, три, тир).

КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ И АМИНОКИСЛОТЫ

Цветные реакции применяются для установления белковой природы веществ, идентификации белков и определения их аминокислотного состава в различных биологических жидкостях. В клинической лабораторной практике эти методы используются для определения количества белка в плазме крови, аминокислот в моче и крови, для выявления наследственных и приобретенных патологий обмена белков и аминокислот у новорожденных.