КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

I. Функциональная (по функции, выполняемой белком в организме)

1. Каталитические (более 3000 белков — ферменты).

2. Сократительные (актин, миозин и т. д.).

3. Структурные (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).

4. Транспортные (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром С, липопротеины и др.).

5. Защитные (фибриноген, лизоцим – фактор естественной резистентности организма, интерферон – синтезируется организмом против вирусной инфекции).

6. Регуляторные (гистоны - стабилизируют структуру ДНК и регулируют функционирование генома; белки теплового шока, стрессовые белки; факторы роста и дифференцировки клеток и др.).

7. Гормональные (кальцитонин, инсулин, соматотропный гормон и др.).

8. Буферные (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).

9. Резервные (казеин, овальбумин и др.).

10. Рецепторные (родопсин, хеморецепторы и др.).

11. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови (альбумины).

12. Энергетические (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).

II. По форме молекулы

1. Глобулярные или шаровидные (представляют собой сферические молекулы, водорастворимы, выполняют динамические функции: ферменты, иммуноглобулины, транспортные белки – гемоглобин, альбумины). При образовании глобулярных белков гидрофобная часть полипептидной цепи располагается внутри структуры, а гидрофильная – снаружи. Наличие полярных остатков аминокислот на поверхности глобулярных белков обуславливает их растворимость в водных растворах.

2. Фибриллярные или нитевидные (имеют палочкообразную вытянутую форму, нерастворимы в воде, так как в состав входят в основном гидрофобные аминокислоты, физически прочные, выполняют структурные и защитные функции: коллаген, эластин, β-кератин).

III. По степени сложности молекулы

1. Простые (состоят только из аминокислот).

2. Сложные (в состав белка, кроме АК, входит небелковое вещество — простетическая группа).

ФУНКЦИИ ПЕПТИДОВ

Пептиды - соединения, состоящие из нескольких десятков аминокислот, связанных пептидными связями. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют «олигопептиды». Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками.

Открытые и изученные в настоящее время пептиды можно разделить на группы по их основному физиологическому действию:

1. Пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, глюкагон и др.).

2. Пептиды, регулирующие процесс пищеварения (гастрин, холецистокинин, секретин и др.).

3. Пептиды, регулирующие тонус сосудов и артериальное давление (брадикинин, калидин, ангиотензин II).

4. Пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, β-эндорфины).

5. Пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины, эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина.

6. Пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха, радости и т.д. (β-эндорфин).

Мономерами белков и пептидов являются протеиногенные аминокислоты: 19 a-АК (аминогруппа находится в α-положении) и пролин, который является иминокислотой.

Непротеиногенные АК не обнаруживаются в составе белков, но выполняют другие важные функции в организме. Например, орнитин, цитруллин являются промежуточными метаболитами в биосинтезе мочевины.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ