ХАРАКТЕРИСТИКА И ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ В ТЕХНОЛОГИЧЕСКОМ ПРОЦЕССЕ

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

Белки в питании человека занимают особое место, так как они выполняют ряд специфических функций, свойственных только живой материи. Биологические функции белков многосторонни и разнообразны, и более полные сведения об этом были получены при изучении курса «Основы физиологии питания».[1]

В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование.[2]

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот. На долю белков приходится около половины сухой биомассы клетки. В природе существует примерно от 10¹⁰ до 10¹² различных белков, составляющих основу всех видов живых организмов. Огромное многообразие белков обусловлено способностью 20 α-аминокислот взаимодействовать друг с другом с образованием полимерных соединений с молекулярной массой от 6 тысяч и до 1 миллиона (и более) дальтон. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой, определяется наследственной информацией, закодированной в ДНК.[3]

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются амфотерными электролитами, обладают свойствами как кислот, так и оснований, поскольку содержат основные группы (-NН₂) и кислые (-СООН).[4]. В 1888 г. А.Я.Данилевский предположил, что основной связью в белковой молекуле является пептидная (-СО-NН-), возникающая между остатками аминокислот вследствие взаимодействия их основных и кислых групп.

Аминокислоты, входящие в состав белков, могут быть заменимыми и незаменимыми (не синтезируемыми в организме). Поэтому белки, содержащие все 8 незаменимых аминокислот, называют полноценными, лишенные (лимитированные) одной или нескольких - неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.[5]

В связи с огромным разнообразием белков, различием их химических, физических и биологических функций классификация и номенклатура белков разработаны далеко не полностью. Строго научная классификация отсутствует. На сегодняшний день наиболее удачной считается классификация по структурным признакам с определенным сочетанием характерных физико-химических свойств белков.

Все белки по составу подразделяются на:

Ø простые (протеины);

Ø сложные (протеиды), в состав которых входят:

Ø глюкоза – гликопротеиды;

Ø липиды – липопротеиды;

Ø пигменты – хромопротеиды.

Ø нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

Ø фибриллярные (склеропротеины) – состоят из вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно, полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Нерастворимы в воде.

Ø глобулярные (сферопротеины) – состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, плотно свернутых за счет ковалентных и нековалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно хорошо растворимы в воде.

По количеству цепей в молекуле:

Ø олигомеры (больше, чем 1 цепь);

Ø протомеры (1 отдельная цепь).

По растворимости:

Ø альбумины – в воде и разведенных солях в интервале рН = 4-8,5;

Ø глобулины – в нейтральных растворах солей сильных кислот, нерастворимы в воде;

Ø глутелины – в разведенных щелочах и кислотах (содержат 45% глутаминовой кислоты);

Ø проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глутаминовой кислоты и 15% пролина);

Ø гистоны – низкомолекулярные, основные, растворимые в воде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями строения белковой молекулы приняты:

Ø первичная;