Особенностью белков с четвертичной структурой является их способность проявлять свои функции и свойства только при наличии всех субъединиц.

Н: лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – состоит из 4 субъединиц.

(! Субъединица – полипептидная цепь, имеющая завершенную пространственную структуру).

Создание белков с четвертичной структурой позволило природе расширить свои возможности в области качественного разнообразия белков при незначительном увеличении количества генетического материала.

ЛДГ – 4 субъединицы и 2 генетически детерминированных полипептидных цепей Н и М. Их разные комбинации позволяют создать 5 ферментов, катализирующих одинаковую реакцию в разных органах и тканях: НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ.

Такие белки с одинаковыми функциями, но отличающиеся физико-химическими свойствами, получили название изопротеинов.

Слабое взаимодействие между отдельными частями молекулы белков даёт ей некоторую свободу к изменениям пространственной структуры. Расположение атомов или групп атомов молекулы органического вещества, обусловленное возможностями вращения их вокруг ковалентных связей (дисульфидных мостиков), получило название конформации.Изменение конформации белковой молекулы лежит в основе её биологической активности.Уникальная пространственная структура каждой белковой молекулы и её возможности в определённых пределах изменять эту структуру придаёт белкам способность выполнять многочисленные специфические функции.Главный принцип, лежащий в основе этой специфичности, это принципкомплиментарности – принцип пространственной дополнительности между определённым участком белковой молекулы (активным участком) и молекулой или участком молекулы (лигандом), с которой реагирует этот белок. Активные участки белковых молекул образуются на поверхности, в «карманах» и «расщелинах» поверхности. При этом если для функции необходимы гидрофобные радикалы аминокислот, то они, упрятанные от воды в глубине белковой молекулы, становятся доступными благодаря изменению конформации всей белковой молекулы. Лигандами могут быть самые разнообразные по химической природе вещества: белки, углеводы, липиды, неорганические вещества и т. д. Примерами такого специфического белок – лиганд – взаимодействия являются взаимодействия между антителом и антигеном, рецептором и гормоном, ферментом и субстратом.

Функции белков в организме:

Каталитическая.

В клетке участвуют в биохимических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе – белки ( простые или сложные).

Структурная.

Белки составляют ~ 1/5 часть массы тела. Мембраны всех клеток представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т. е. белки играют роль в формировании всех клеточных структур. Существуют специальные белки, выполняющие структурную функцию. Например: а) основа волос и ногтей – кератин – белок жесткой структуры, плохо растворим в воде; б) белок соединительной ткани – коллаген; в) Нb- белок эритроцитов.

Транспортная.

Белки обладают исключительными возможностями по специфическому связыванию различных соединений, что позволяет им осуществлять транспорт веществ по крови и в пределах клетки. Так по организму транспортируется нерастворимые в воде вещества (ионы металлов, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты). Пример транспортных белков: 1) Нb – О₂ и СО₂, 2) трансферрин – транспортирует Fе, 3) ретинол связывающий белок – доставляет клеткам витамин А, 4) альбумины крови + жирные кислоты и билирубин выполняют 2 задачи: обезвреживают данные вещества, транспортируют по крови в печень и др. ткани, 5) сложные белки – липопротеины – транспортируют по крови липиды: холестерин, фосфолипиды, ТАГ (триацилглицерины).

Защитная.

На действие болезнетворных микробов организм отвечает выработкой антител, которые по химической природе являются белками глобулиновой природы – IgA, G, E и т.д.

Регуляторная.

В регуляции обмена принимают участие гормоны (гипофиза, поджелудочной, щитовидной желез). Около 50% всех гормонов имеют белковую природу. Белки принимают участие в регуляции важных констант крови: осмотического давления, рН-крови , КОС.

Сократительная функция(специфическая функция белков).

Важным признаком живого является подвижность, в основе ее лежит сократительная функция белков: мышечные сокращения, изменения формы клеток. Это выполняется рецепторной функцией белков наружной плазматической мембраны. В работе мышц участвуют белки: актин, миозин, тропонины и тропомиозин. Белок ретрактозим сокращает тромб, делая его более плотным, тем самым предотвращает кровотечение.

Участие в процессах наследственности (хранение и передача генетической информации) – выполняют сложные белки – нуклеопротеины.

Энергетическая – 1г. белка, окисляясь до конечных продуктов_ мочевины, углекислого газа и воды, даёт 4,1 ккал энергии.

Перечисленные и многие другие функции белков достаточно отражают их важнейшее значение для организма и подтверждают правильность оценки белков как основы всего живого.

Классификация белков.

А: по степени сложности молекул:

1. простые (протеины)

2. сложные (протеиды).

Простые белки состоят только из аминокислот: альбумины, глобулины, эластин, протамины, гистоны (белки основного характера, содержащие много лизина и аргенина – входят в состав нуклеопротеидов), коллаген, протеиноиды – белки соединяют ткани (большое количество пролина, оксипролин) – белки волос.

Сложныебелки – протеины состоят из белковой и небелковой частей.

Небелковая часть называется простетической группой. Название сложных белков зависит от названия простетической группы.

1) Хромопротеины (простетическая группа имеет окраску).

Многие белки содержат металлы. Например, церулоплазмин – белок содержащий Сu, имеет синюю окраску; белок переносящий витамин В₁₂ – придает белкам розовый цвет, содержит в своём составе кобальт, гемоглобин имеет простетическую группу, окрашенную в красный цвет. Витамин В ₂ придаёт белкам жёлтый цвет- флавопротеины.

2) Гликопротеины - простетическая группа содержит углеводы. Например, протеогликаны и мукопротеины (структурная организация клеток и тканей, защитная функция). Основная часть внеклеточных белков – гликопротеины.

3) Липопротеины - простетическая группа содержит липиды: обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.

4) Металлопротеины - простетическая группа представлена металлами: ферритин, трансферрин – транспортируют или участвуют в депонировании металлов.

5) Фосфопротеины – содержит в своем составе фосфорную кислоту, используются в системах регуляции жизнедеятельности клетки (фосфорилирование).

6) Нуклеопротеины – содержат в своём составе нуклеиновые кислоты: 1. дезоксипротеины (ДНК), 2. рибонуклеопротеины. Важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.

В: по форме белковой молекулы:

1. глобулярные (альбумины, глобулины)

2. фибриллярные (миозин, оссеин костей, фибрин крови).

Г: по растворимости в воде:

1. водорастворимые ( альбумины,глобулины)

2. солерастворимые

3. нерастворимые.

Водорастворимые – это простые белки, находятся в биологических жидкостях, выполняют транспортные функции, являются ферментами.

транспорт

a и g ферменты

Транспортн.ф-я иммуноглобулины

Водонерастворимые – форма нитей – структурная функция (коллаген). Выделены из кожи, костей, сухожилей. Эта ткань образует каркас для всего организма.

Глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные плохо или совсем не растворяются.

Вопросы для самоконтроля:

1.Что называют белками?

2.Из каких химических элементов состоят белки?

3.Перечислите физико-химические свойства белков.

4.Чем обусловлена устойчивость белков в биологических жидкостях организма?

5.Из каких компонентов построены белки?

6.Дайте определение понятий I, II, III, IV структур белка.

7.Какие типы связей обуславливают эти структуры?

8.Что лежит в основе биологической активности белковой молекулы?

9.Что позволяет белкам выполнять свои специфические функции?

10.Дайте определение понятию лиганд.

11.Приведите примеры специфического белок-лиганд-взаимодействия.

12.Перечислите функции белков в организме человека.

13.На чём основана классификация белков?

14.Приведите примеры простых белков.

15.Приведите примеры сложных белков.

Литература В. С. Камышников стр. 440-444.

В. К. Кухта стр. 51-73.

Разработано преподавателем клинической биохимии С. М. Новиковой.