Строение толстых нитей

Как уже упоминалось, основным веществом толстых нитей является фибриллярный белок миозин. Это самый крупный из известных белков, содержащий около 2000 аминокислотных остатков, длиной порядка 150 нм и толщиной 2 нм, с молекулярной массой около 500 тыс D. Каждая молекула миозина состоит из двух одинаковых однонаправленных полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль и расходящихся на N‑конце молекулы. Самопроизвольная сборка миозиновых молекул происходит в результате электростатического взаимодействия между хвостами. Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина на a‑спиральный участок, называемый миозиновым хвостом, и две отдельные глобулярные миозиновые головки. Трипсин же разрезает нить миозина на два фрагмента — тяжелый (H) и легкий (L) меромиозины (рис.4.). Тяжелый меромиозин обладает АТФ-азной активностью и связывается с актином.

Рис.4. Строение молекулы миозина. Она состоит из двух полипептидных нитей, которые закручены друг относительно друга в двойную спираль, расходящуюся на одном конце молекулы. Неспирализованные участки образуют глобулярные структуры (головки), в которых имеются SH‑группы, принимающие участие в мышечном сокращении. Протеолитический фермент трипсин разрезает молекулу миозина на две части – тяжелый (Н) меромиозин и легкий (L) меромиозин.

Толстые филаменты образованы миозиновыми хвостами, упакованными в прочные упорядоченные пучки, подобно многожильному кабелю, над поверхностью которого торчат миозиновые головки, расположенные по спирали, «лесенкой» (рис.5.). На поперечном разрезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина.

Молекулы миозина укладываются так, что хвосты направлены к центру саркомера, а головки – к Z-линиям. Таким образом, миозиновые головки, расположенные по разные стороны от центральной области (линия М), смотрят в противоположные стороны. Головки осуществляют продвижение толстых нитей относительно прилегающих к ним тонких. Необходимо отметить, что на головках находятся ферментативные центры, обладающие АТФ-азной активностью. Именно при расщеплении АТФ этими ферментативными центрами головки миозина связываются с тонкими филаментами. Конечным результатом является втягивание толстых нитей в промежутки между тонкими.