Биохимические основы технологии пищевых производств

Биохимические реакции протекают при участии ферментов и имеют большое практическое значение, т.к. лежат в основе технологии получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая, аминокислот, витаминов и других продуктов питания.

Факторы, влияющие на скорость биохимических процессов

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов, химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических реакций зависит от природы субстрата и его атакуемости. Атакуемость -–податливость действию фермента, которая зависит от структуры субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур, неодинакова. Она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, т.е. с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру зерен крахмала, например при длительном помоле зерна. Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами. Количество в молекуле определенных химических групп, например сульфгидрильных, аминных и других, влияет на атакуемость белка. Если эти группы блокировать, то меняется атакуемость субстрата ферментами.

При малых концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ носит линейный характер. По мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется, достигает максимума и остается постоянной. В то же время большие концентрации субстрата могут выполнять роль ингибитора. В итоге скорость реакции падает.

Наибольшее влияние на активность ферментов и скорость биохимических процессов оказывает температура и реакция среды. Оптимальная температура та, при которой фермент наиболее активен. Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет 40-50 ⁰С. При высоких температурах происходит денатурация белков. Полное прекращение деятельности фермента происходит при температурах, близких к 100 ⁰С, но это не относится к термофильным ферментам, которые выдерживают кратковременное нагревание при температуре выше 100 ⁰С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений рH. Например, пепсин желудочного сока имеет оптимум рH = 2,0; солодовая - амилаза – при рH 4,7-5,2.

Ингибиторы ферментов подавляют их активность. Их действие основано на блокировании сульфгидрильных связей фермента и превращение их в дисульфидные группы. Ингибирование фермента может происходить под действием белковых осадителей – тяжелых солей металлов (свинца, ртути, вольфрама), трихлоруксусной кислоты.

Строение и свойства ферментов

Ферменты (энзимы) – органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

По строению ферменты делят на две группы:

- ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами – это однокомпонентные ферменты.

- Ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Это двухкомпонентные ферменты. Основная масса - двухкомпонентные ферменты.

Простетические группы – витамины и их производные (витамины PP,B₂,B₁,B₆,B₁₂ и т.д.).

В состав ферментов входят металлы, придающие им активность, их называют кофакторами. Например кофактором - амилазы является кальций, каталазы – железо.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты ускоряют химическую реакцию в 10⁸-10¹¹ раз. Механизм их действия в том, что они снижают энергию активации, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции.

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Например, инвертаза разлагает сахарозу, но не действует на другие сахара.

Многие ферменты действуют только на определенный вид связи. Например, пепсин гидролизует пептидные связи -С-N- в молекуле белка,

|| |

O H

образованные ароматическими аминокислотами.

Третьим свойством ферментов является их большая лабильность – чувствительность к внешним воздействиям (температуре, рH среды, наличию активаторов и ингибиторов).

Достоинством ферментов перед химическими катализаторами является то, что они действуют при относительно низких температурах – от 20 до 70 ⁰С.

Роль ферментов при производстве и хранении пищевых продуктов.