Рівень І

1.Вказати вид ліпідів, що належить до групи простих ліпідів:

а) гліцериди ; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди; г) ліпопротеїди; д) стероїди.

2. Вказати вітамін, що має стероїдну будову:

а) вітамін А; б) вітамін В; в) вітамін С; г) вітамін РР; д) вітамін D.

3. Вказати ліпід, накопичення якого в організмі призводить до атеросклерозу:

а) холестерол ; б) жовчні кислоти ; в) кортикостероїди ;

г) глюкокортикоїди ; д) каротин.

Рівень ІІ

4.Вказати вид ліпідів, різновидами якого є гліцерофосфоліпіди та сфінгомієліни :

а) тригліцериди; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди;

г) ліпопротеїди; д) стероїди.

5. Вказати, які ліпіди утворюють подвійний ліпідний шар у клітинній мембрані:

а) тригліцериди; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди;

г) ліпопротеїди; д) стероїди.

Рівень ІІІ

6.Вказати тип хімічної реакції, характерної для ліпідів, що омилюються:

а) етерифікація; б) полімеризація; в) гідроліз;

г) відновлення; д) заміщення.

7.При гідролізі жирів утворяться:

а) етанол і вищі жирні кислоти;

б) гліцерин і фосфатна кислота;

в) гліцерин і вищі жирні кислоти;

г) гліцерин, сфінгозин і вищі жирні кислоти;

д) гліцерин і фосфатидна кислота.

8. Який об’єм водню (н. у.) витратиться на гідрування рідкого жиру масою 300 г, що містить три залишки олеїнової кислоти?

Позааудиторна самостійна робота № 22

Тема: Структурна організація білків

План

1.Типи зв’язків у білкових молекулах.

2.Рівні структурної організації білових молекул.

Час виконання: 1 година

Мета роботи : систематизувати знання про структурну організацію білків.

Дослідити хімічний склад білкових молекул, їх будову допомогло вивчення продуктів їх гідролізу. Як встановив німецький дослідник Е. Фішер, в результаті гідролізу одержується суміш різних - амінокислот. Найбільш часто у складі білків зустрічаються 20 амінокислот, які мають різну будову карбонового скелета; крім карбоксильних і аміногруп, до складу амінокислот можуть входити і інші групи ( - ОН, - SH).

В кінці ХІХ століття український біохімік О. Данилевський висловив припущення про присутність амідних груп в білковій молекулі. На початку ХХ століття Е. Фішер висунув поліпептидну теорію, згідно якої в молекулах білків велика кількість залишків амінокислот сполучені пептидним зв’язком.

Усі білки та пептиди мають унікальну тримірну просторову організацію (конформацію), що є структурною основою їх специфічної біологічної функції. Високовпорядковані конформації білкових молекул створюються на основі поліпептидних ланцюгів, що мають ковалентну структуру та стабілізуються за рахунок утворення між амінокислотними залишками певних пептидних ділянок слабких фізико – хімічних зв’язків і взаємодій.